Тема 7.3. Белки

Белками называют природные биополимеры, полученные за счет реакции поликонденсации α-аминокислот. Основной тип связи в белках – пептидная связь, образованная за счет межмолекулярной поликонденсации по основным функциональным группам. Различают ди-, три- и полипептиды. Полипептиды с молекулярной массой больше 10000 относят к белкам.

Структура белка рассматривается на трех уровнях.

Первичная структура белка – это последовательность соединения аминокислотных звеньев в полипептидной цепочке. Основной тип связи – пептидная. Вторичная структура белка характеризуется закручиванием отдельных полипептидных цепей в спирали. Основной тип связи здесь – межмолекулярные сульфидные мостики (для аминокислот, содержащих серу) и солевые мостики.

Третичная структура белка формируется так же за счет межмолекулярных связей. В третичной структуре происходит комплектация отдельных спиралей в глобулы.

Все белки классифицируются по различным признакам.

По растворимости белки делят на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки составляют основу внешних покровных и мышечных тканей (волосы, рога, копыта, ногти, сухожилия). Структура фибриллярного белка представлена первичной структурой. Они нерастворимы в воде.

Глобулярные – это растворимые в воде белки. Глобулярными белками представлены гормоны, ферменты, кровь, лимфа.

По структуре белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). При гидролизе простых белков образуются только составляющие их аминокислоты. При гидролизе сложных белков образуются аминокислоты и небелковый компонент. В зависимости от небелкового компонента белки делятся на гликопротеиды, фосфопротеиды и нуклеопротеиды.

Протеины делятся на альбумины, проламины. Они различаются по растворимости в органических растворителях.

Процесс необратимого разрушения белка на всех уровнях зазывается денатурацией.

Функции белков в природе универсальны:

– каталитические (ферменты);

– регуляторные (гормоны);

– структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

– двигательные (актин, миозин);

– транспортные (гемоглобин);

– запасные (казеин, яичный альбумин);

– защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Контрольные вопросы

1. Рассмотрите строение триметиламина. В каком валентном состоянии находится атом азота в аминах? Какова пространственная конфигурация аминов? Какую орбиталь (s,p,sp) занимает в аминах неподеленная пара электронов?

2. Перечислите основные способы получения аминов.

3. Перечислите основные типы реакций, характерные для аминокислот. Рассмотрите их химические свойства как дифункциональных производных аминокислот.