double arrow

Переносчики электронов в дыхательной цепи



Характеристика ферментов, принимающих участие в тканевом дыхании.

1) Пиридиновые дегидрогеназы  содержат в качестве коферментов производные витамина РР (никотинамида): НАД (никотинамиддинуклеотид) и НАДФ (никотинамиддинуклеотидфосфат). Большинство электронных пар поступает в дыхательную цепь благодаря НАД– зависимым дегидрогеназам, которые катализируют реакции дегидрирования органических молекул по схеме:
SH2 + НАД+ ↔ S + НАДН + Н+. В качестве органических молекул (SH2) выступают пируват, жирные кислоты, глутамат, метаболиты ЦТК: изоцитрат, α-кетоглутарат, малат и др. В данном случае ферменты относят к первичным дегидрогеназам (отнимают атомы водорода непосредственно от окисляемого вещества). В дальнейшем электроны и протоны передаются от восстановленной формы НАДН2 в дыхательную цепь на Е-ФМН (НАДН-дегидрогеназа). НАДФ-зависимые дегидрогеназы катализируют реакции по схеме: SH2 + НАДФ+ ↔ S + НАДФН + Н+. Большая часть восстановленной формы НАДФН2 образуется в пентозофосфатном цикле окисления глюкозы, локализованном в цитоплазме клетки. В дальнейшем НАДФН2 используется в процессах синтеза жирных кислот, холестерина, стероидных гормонов и др. Восстановительные эквиваленты (атомы водорода или электроны) от НАДФН2 могут поступать в дыхательную цепь, но сначала они должны быть переданы на НАД в реакции: НАДФН2 + НАД ↔ НАДФ + НАДН2.




2) Флавинзависимые дегидрогеназыСодержат в качестве простетической группы производные витамина В2 (рибофлавина): ФМН (флавинмононуклеотид) или ФАД (флавинадениндинуклеотид). ФМН-зависимая НАДН-дегидрогеназа (Е-ФМН) является компонентом дыхательной цепи, принимает электроны от восстановленной формы НАДН2 по схеме: НАДН + Н+ +Е-ФМН ↔ НАД + Е-ФМНН2. Далее электроны от ФМНН2 поступают на кофермент-Q. Подобные ферменты называются вторичными дегидрогеназами (принимают электроны (и протоны) от первичной дегидрогеназы).ФАД-зависимые дегидрогеназы относятся к первичным дегидрогеназам, катализируют реакции окисления органических молекул по схеме: SH2 + ФАД ↔ S + ФАДН2. В качестве органических молекул (SH2) выступают жирные кислоты и янтарная кислота (метаболит ЦТК). В дальнейшем электроны и протоны передаются от восстановленной формы ФАДН2 в дыхательную цепь.

3) Железо-серные центры или Fe-S-белки  ( [Fe-S]n )(содержат негеминовое железо и атомы серы) ассоциированы с НАДН-дегидрогеназой, сукцинатдегидрогеназой и цитохромом b. Железо-серные центры участвуют в транспорте электронов за счет обратимого изменения степени окисления атомов железа [Fe (II) – Fe (III)].



4) Убихинон  или кофермент-Q (Ко-Q) – этожирорастворимый хинон с боковой цепью из десяти пятиуглеродных изопреновых звеньев, его обозначают Q10. Убихинон выполняет коллекторную функцию, собирая восстановительные эквиваленты от НАДН-дегидрогеназы и других флавинзависимых дегидрогеназ по схеме:
Е-ФМНН2 (Е-ФАДН2) + Ко-Q ↔ Е-ФМН (Е-ФАД) + Ко-QH2.

5) Цитохромы.  Цитохромы принадлежат к классу гемопротеинов, молекулы которых содержат железо, входящее в состав железопорфириновой группы, или гема, напоминающего по своему строению простетическую группу гемоглобина. Существуют три класса цитохромов: a, b, c. Цитохромы являются компонентами дыхательной цепи, где располагаются в следующем порядке: b → c1 → c → aa3. Каждый из цитохромов присоединяет электрон по схеме: Fe3+ + e-Fe2+. Последним в ряду переносчиков электронов в дыхательной цепи стоит цитохромaa3, называемый также цитохромоксидазой, поскольку он переносит электроны прямо на кислород. Цитохром аа3 содержит в своем составе дополнительно два атома меди [Cu (II) – Cu (I)], которые участвуют в переносе электронов на кислород. Из всех переносчиков цепи переноса электронов только цитохром аа3 способен вступать непосредственно в реакцию с кислородом.



Сейчас читают про: