Первичная структура белка – последовательность аминокислот (АК). Пептидная связь между аминокислотами (Рис.5) отличается от обычной ковалентной связи перераспределением электронной плотности и, потому, является жёсткой и вокруг неё вращение затруднено. Расстояния в ней соответствуют:
C –N-0,132 нм
N – Ca-0,147 нм
С – Сa-0,153 нм
Рис.5.Пептидная связь между аминокислотами. |
Зато оно возможно вокруг связей С – Сa (угол y) и N – Ca (угол j), за счёт чего и возникают конформации белковых молекул. Число возможных конформаций ограничено, так как согласно расчётам Рамачандрана j и y могут принимать лишь определённые значения. Конформации стабилизируются слабыми взаимодействиями между пептидными группами (вторичная структура) и боковыми остатками АК (третичная структура).
Вторичная структура – упорядоченное расположение полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями между пептидными группами.
Чаще всего встречается и наиболее термодинамически выгодна правая a – спираль, постулированная Поллингом и Кори (Рис.6).
|
|
1. на один шаг спирали – 3,6 остатка,
2. шаг спирали d = 0,54 нм,
3. трансляция на 1 остаток вдоль спирали Dd = 0,15 нм,
4. радиус спирали r = 0,23 нм,
5. водородные связи параллельны оси спирали и образуются между 1 – 4 аминокислотными остатками,
6. = -57°, y = -47°.
Но возможны и другие виды спиралей. Она обнаруживается в отдельных участках белка, r = 0,19 нм, то есть она более скручена. На 1шаг три АК, водородные связи между 1 –10 АК. Это p – спираль. Она теоретически рассчитана, но пока не обнаружена в белках, r = 0,28 нм, длина шага 4, 4 АМК.
Рис.6.Вторичная структура белка Слева – α-спираль Справа – β-склад-чатая структура |
Другой тип вторичных структур: b – складчатые структуры.
Водородные связи расположены параллельно оси спирали. Они могут быть параллельными – y = +1130°, j = -119 и антипараллельными – y = +113°, j = -119°, имеют фиксированные значения y и j, включают до 6 белковых цепей, состоящих из 6 остатков, размеры b – складчатого листа 2´2,5 нм. Они могут быть скручены перпендикулярно цепям.
В некоторых случаях выделяют сверхвторичные структуры – суперспирали (например миозин – 2 a – спирали и фибриноген – 3 a – спирали), скрученные относительно друг друга. К третичным структурам их отнести нельзя, так как связи опять же между пептидными группами. Сюда же относятся структуры типа bb или bab.
Третичная структура белка – конформации, стабилизированные слабыми связями между боковыми остатками АК. В основном это Ван – дер – Ваальсовы и электростатические взаимодействия. Переход в растворе от неупорядоченного клубка в наиболее удобную упаковку третичной структуры происходит от 10-6 до 10 у разных белков. Сегменты белка образуют a – спирали и b- структуры, которые затем укладываются в глобулы – домены. Домены относительно автономны, могут самостоятельно раскручиваться и, как правило, являются носителями определённых функций.
|
|
Четвертичная структура белка
Наиболее сложные белки, особенно ферменты, имеют ещё более высокую структурную организацию, включающую несколько белковых глобул, объединённых гидрофобными взаимодействиями.
Согласно модели Бреслера – Тилмуда.
,
где в – отношение числа полярных остатков к неполярным остаткам,
если в»вs – то глобула в растворе будет сферической формы,
если в>вs – то глобула в растворе будет эллипсоидной формы.
если в< вs, то неполярные структуры не могут быть полностью закрыты полярными и тогда и образуются олигомерные структуры, стабилизированы гидрофобными взаимодействиями.
Рис.7.Виды четвертичной структуры белка согласно отношению числа полярных остатков (Rп) к неполярным остаткам (Rн). |