Биологически важные реакции аминокислот

Среди превращений аминокислот следует отметить образование дисульфидных мостиков (-S-S- связи) при ферментативном окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина:

CH2 – SH HS – CH2 CH2 – S – S – CH2

ï ï ï ï

CH – NH2 + CH – NH2 CH – NH2 CH – NH2

ï ï ï ï

COOH COOH COOH COOH

Цистеин Цистин

Свойство данной аминокислоты окисляться придает ей защитные и радиопротекторные свойства. В присутствии цистеина снижается интенсивность окислительных процессов в липидах и белках, повышается устойчивость организма к ионизирующим излучениям, стабилизируется качество лекарственных препаратов. При участии двух остатков цистеина в полипептидных цепях образуются дисульфидные связи, которые обуславливают биологическую активность в организме и функциональные свойства белков в составе пищи. Важную роль дисульфидные связи играют в белках пшеницы, так как они обуславливают упругие свойства клейковины для выпечки хлеба.

Другим примером модификации аминокислотных остатков является превращение остатков пролина в остатки гидроксипролина:

Данное превращение происходит при образовании белкового компонента соединительной животной ткани ткани – коллагена.

Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксигрупп остатков серина, треонина и тирозина:

– NH – CH – CO – – NH – CH – CO –

| |

CH2OH CH2OPO32 –


Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:  



double arrow
Сейчас читают про: