Белки: строение и свойства. Функции белков

Среди сложных биополимеров по функциональному значению и в коли­чественном соотношении главная роль принадлежит белкам. В животной клетке они составляют 40—50% ее сухой массы, в растительной — 20-— 35%. Огромное разнообразие живых существ в значительной степени опре­деляется различиями в составе их белков. Только в организме человека их насчитывается более 5 миллионов типов. Причина такого многообразия белков объясняется спецификой их строения. Белки представляют собой полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Известно 20 видов аминокислот, входящих в состав молекул белков Их называют ос­новными, с тем чтобы отличить от других аминокислот также присутствующих в организмах, но не входящих в состав белковых молекул. Все эти аминокислоты в составе своих молекул имеют одинаковую структуру атомов

R

I

Н-С-СООН, где СООН — карбоксильная группа, a nh₂ —

I

nh₂

аминогруппа.

Четвертая валентная связь углерода занята так называемым радика­лом (R). Радикалы различных видов аминокислот отличаются друг от друга по химической структуре, электрическим зарядам, а также по способности ра­створяться в воде. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, т. е. одна и та же аминокислота может выступать как в роли кислоты, так и в роли щелочи. Кислотные свойства ей придает карбоксильная группа (СООН), а щелочные — аминогруппа (NH₂). Благодаря амфотерности аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом, причем одна из них выступает в роли кислоты, а другая — в роли щелочи; карбоксильная группа одной аминокис­лоты взаимодействует с аминогруппой другой). Соединение аминокислот в почку белка осуществляется за счет прочных ковалентных связей. Этот процесс можно записать при помощи такого уравнения:

Образовавшееся соединение аминокислот называется пептидом, а ковалентная связь между ними — пептидной связью. Все белки представляют собой полипептиды, т. е. цепи, состоящие из многих десятков и даже сотен аминокислотных звеньев. Из 20 видов аминокислот можно построить огром­ное количество белков, точно так же как из 20 букв алфавита можно соста­вить множество слов, смысл которых будет зависеть от того, из каких букв они составлены, в каком количестве взяты и в каком порядке установлены. Свойства же молекулы белка определяются составом аминокислот, числом аминокислотных звеньев, а также порядком их следования в цепи.

Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка опре­деляет его первичную структуру (рис. 1-I). Если учесть, что размер одно­го аминокислотного звена равен 0,35—0,37 нм, то очевидно, что макромо­лекула белка, которая состоит из сотен аминокислотных остатков, должна была бы иметь в длину несколько десятков нанометров. В действительно­сти же размеры белков гораздо меньше, потому что в пространстве поли­пептидная цепь полностью или частично закручена в спираль, которая пред­ставляет собой вторичную структуру белка (рис. 1-II). Аминокислотные радикалы остаются при этом снаружи спирали, а между NH-группами, нахо­дящимися на одном витке, и СО-группами, находящимися на соседнем витке спирали, образуются водородные связи. Они значительно слабее ковалентных, но, повторенные многократно, дают прочное сцепление. Поли­пептидная спираль, «прошитая» многочисленными водородными связями, представляет собой достаточно прочную структуру. Полипептидная спираль подвергается дальнейшей укладке — она сворачивается причудливо, но для каждого белка вполне определенно и постоянно в так называемую глобу­лу (шарик), которая и представляет собой третичную структуру молекулы белка (рис. 1-III).

Третичная структура белка поддерживается связями трех типов: ионны­ми, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодей­ствиями. В количественном отношении наиболее важны гидрофобные вза­имоотношения: в водной среде клетки гидрофобные радикалы, отталкиваются друг с другом. Таким образом, водная среда как бы принуждает белковую молекулу принять определенную упорядоченную структуру, которая становится биологически активной.

Рис. 1. Схема строения белковой клетки: I, II, III, IV — первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей. Для них введено понятие четвертичной структуры (рис. 1-IV), которая представляет собой единую функциональную единицу удерживае­мую за счет как гидрофобных взаимодействий, так и водородных и ионных связей. Четвертичная структура характерна, например, для гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей. Некоторые вирусы, например, вирус мозаики табака, имеет белковую оболочку, состо­ящую из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядоченным образом.

Под действием различных физико-химических факторов (действия кон­центрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, высокой температуры и т. п.) структура, а значит, и свойства белковых молекул могут изменяться. Процесс нарушения природной структуры белка или разворачивание полипептидной цепи без нарушения пептидных связей называется денатурацией белка (рис. 2). Как правило, денатурация носит необратимый характер, однако, на первых стадиях, при условии приостановки действия негативных факторов, белок может восстанавливать свою первоначальную структуру – этот процесс носит название ренатурации белка. Процесс разрушения первичной структуры белка всегда необратим, он называется деструкцией белка.

Рис. 2. Схема процесса денатурации белка

Физические и химические свойства белков очень разнообразны: суще­ствуют белки гидрофильные и гидрофобные, одни из них легко изменяют свою структуру в результате даже незначительного воздействия факторов внешней среды, другие оказываются стойкими по отношению к этим фак­торам. По физико-химическим свойствам белки делятся на простые (про­теины) и сложные (протеиды).

Простые белки состоят исключительно из остатков аминокислот, слож­ные же включают в себя еще и соединения другой природы, такие как ос­татки фосфорной и нуклеиновых кислот, углеводов, липидов и др.

Биологические функции белков чрезвычайно разнообразны. Прежде всего они выполняют строительную функцию. Белки являются составной частью клеточных мембран, из них состоят такие немембранные органеллы клетки, как микротрубочки и микронити, составляющие скелет клетки (цитоскелет). Из белков, обладающих прочностью и эластичностью, состо­ят хрящи, сухожилия, связки. Из прочного и нерастворимого белка кератина построены ногти, перья. Помимо строительной, белки выполняют еще и защитную функцию, которая заключается, как в предотвращении повреж­дений клеток, органов и организма в целом, так и в защите организма от па­разитов и чужеродных белков. В организме позвоночных животных образуются защитные белки — антитела. Это специализированные белки, кото­рые вырабатываются лимфоцитами крови. Они способны «распознавать» и обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные для организма белки. Белок крови фибрин обуславливает ее свертывание, защищая организм от боль­ших кровопотерь.

Регуляторная функция белков заключается в способности регулиро­вать активность обмена веществ при помощи гормонов белковой природы, а также белков-ферментов. Белки выполняют и сигнальную функцию. Она заключается в способности отдельных сложных белков, входящих в состав клеточной мембраны, «распознавать» специфические химические соедине­ния и определенным образом на них реагировать: связывать их, изменяя свою структуру, передавать сигналы о присутствии этих веществ в другие участки мембраны или внутрь клетки. Благодаря сигнальной функции бел­ков, клетка может избирательно поглощать вещества из внешней среды.

Двигательная функция белков заключается в способности некоторых из них сокращаться, обеспечивая тем самым возможность клетки, ткани, организма в целом изменять свою форму, двигаться. Так, за счет таких бел­ков как актин и миозин, входящих в состав мышечных клеток, мышечное волокно укорачивается; белок турбулин, из которого состоят микротрубоч­ки и микронити, обеспечивает движение ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

Некоторые белки могут откладываться клеткой про запас, выполняя тем самым запасающую функцию.

В эндосперме семян многих видов растений (пшеницы, кукурузы, риса) есть белки, которыми зародыш питается на первых этапах своего развития. Функцию этих белков можно определить как питательную.

Белки способны осуществлять транспорт некоторых веществ как внутри клетки, так и внутри организма. Например, белок крови человека и позвоночных животных гемоглобин транспортирует кислород от органов дыхания к клеткам, а углекислый газ — в обратном направлении.

Энергетическая функция белков состоит в том, что при их расщепле­нии в клетке освобождается энергия. Часть аминокислот, которые образу­ются при расщеплении, используется для биосинтеза новых белков, а ос­тальные — расщепляются до конечных продуктов распада с освобождени­ем энергии (при полном расщеплении 1 г белков в среднем освобождается 17,2 кДж энергии).

Одна из основных функций белка — ферментативная. Ферменты — это биологические катализаторы или ускорители химических реакций, про­ходящих в живом организме. Как известно, скорость химических реакций существенным образом зависит от концентрации веществ, а также температуры среды, в которой эти реакции протекают. Если учесть, что жизнь клетки (организма) — это совокупность огромного количества реакций син­теза и распада, которые составляют обмен веществ, то становится понят­ной огромная роль белков-ферментов в процессах жизнедеятельности орга­низма на всех его уровнях. Только благодаря ферментам, при сравнительно низкой температуре организма и малой концентрации веществ в его клетках и тканях химические реакции протекают с достаточно большой скоростью (ферментативная реакция протекает в 100—1000 раз быстрее, нежели в среде без ферментов). Каталитическую активность белка-фермента обус­лавливает не вся молекула, а только ее небольшая часть, называемая актив­ным центром. Пространственная структура активного центра как ключ к зам­ку подходит по форме к пространственной структуре катализируемого вещества (субстрата), именно этим объясняется специфичность белков-ферментов (рис. 3).

При денатурации белковой молекулы нарушается структура активного центра, и фермент теряет свою каталитическую способность. Так, белок-фермент каталаза, обуславливающий реакцию расщепления пероксида во­дорода (Н₂О₂) до кислорода и воды утрачивает свою каталитическую ак­тивность после воздействия на него высокой температурой. Вот почему капля пероксида водорода, нанесенная на ломтик сырого картофеля, содер­жащего большое количество каталазы, «вскипает», а на вареном картофе­ле — остается без изменения.

Белки-ферменты, обуславливая прохождение химических реакций, сами при этом остаются без изменений, их иногда сравнивают с иглой, ко­торая соединяя два куска ткани воедино, сама при этом остается без изме­нения.

Ферменты расположены определенным образом как в клетке, так и в организме в целом. В клетке ферменты часто связаны с ее мембранами или мембранами отдельных органелл (митохондрий, пластид и т. п.). Действие на организм лекарственных препаратов, гормонов, ядов состоит в том, что они могут стимулировать или, наоборот, угнетать тот или иной ферментатив­ный процесс.

Рис. 3 Схема связывания фермента с субстратом

Организмы способны регулировать биосинтез ферментов. Это делает возможным поддержание относительного постоянства их химического со­става, независимо от постоянно меняющихся условий среды.

Лабораторная работа № 1