Белки матрикса, специфичные для костной ткани. Остеокальцин. Изучен наиболее хорошо

Остеокальцин. Изучен наиболее хорошо. ММ 5800 Да. Найден только в костях и зубах, где является преобладающим белком. В его молекуле обнаружены три остатка гамма-карбоксиГЛУ, что говорит о его способности связывать кальций. Прочно связан с апатитом. Участвует в регуляции роста кристаллов. Синтез управляется витамином Д₃, что указывает на связь белка и с мобилизацией кальция. Поэтому нарушения обмена этого белка вызывают нарушение функции костной ткани. Аналогичные белки выделены из костной ткани и названы "белками, подобными остеокальцину".

Костный сиалопротеин. Фрагмент этого белка был выделен четверть века назад. Отличается высоким содержанием сиаловых кислот, ММ 59000 Да. Он содержит трипептид АРГ-ГЛУ-АСП, типичный для белков, получивших название интегрины и обладающих способностью связываться с клетками. В последующем было установлено, что связывание с клетками осуществляется через специальный рецептор, который содержит последовательность из 10 ГЛУ, что придает ему кальций-связывающие свойства.

Около половины остатков СЕР этого белка соединены с фосфатом, поэтому его можно считать фосфопротеином. Функция белка неясна, но он тесно связан с клетками и апатитом. Синтез белка тормозится активной формой витамина Д и стимулируется дексаметазоном. Полагают, что белок включается в анаболическую фазу образования костной ткани. Найден только в костях, обладает свойством избирательно связывать стафилококк.

Остеопонтин. Минерализованный матрикс кости содержит еще один анионный белок со свойствами, подобными предыдущему, но с более низким содержанием углеводов. ММ его составляет 32600 Да. Он содержит отрезки отрицательно заряженных кислот (АСП), фосфорилирован по СЕР, содержит трипептид АРГ-ГЛУ-АСП (R-G-D), локализованный в участке для специфического связывания с интегринами^[4]. Синтез остеопонтина стимулирует витамин Д, что отличает его от костного сиалопротеина. Этот белок найден в светлой зоне остеокластов, связанной с минеральным компонентом. Указанные факты наводят на мысль о том, что остеопонтин участвует в привлечении предшественников остеокластов и связывании их с минеральным матриксом. В пользу этой гипотезы свидетельствует и то обстоятельство, что остеокласты имеют большое количество интегриновых рецепторов, которые могут связываться с остеопонтином.

Кроме костной ткани остеопонтин обнаружен в дистальных канальцах почек, в плаценте, ЦНС, эпидермисе мышей. У последних вещества, способствующий образованию опухолей, ускоряли и образование остеопонтина.

Костный кислый гликопротеин. Изолирован из костной ткани, ММ 75000 Да, содержит много сиаловых кислот и фосфата. Кость содержит много других кислых белков, богатых фосфатом. В костях они участвует в минерализации костной ткани.

Остеонектин. Этотбелок (ММ 43000 Да) имеет кальций связывающий домен и несколько участков, богатых ГЛУ. Домен не содержит g-карбокси-ГЛУ, хотя и напоминает по структуре белки, участвующие в свертывании крови. Этот белок широко распространен в тканях. Возможно, он синтезируется в любой растущей ткани. Связывается с коллагеном и аппатитом.

Тромбоспондин. Белок широко распространен в организме, выделен из тромбоцитов и обнаружен в костях. Состоит из трех субъединиц, ММ 150000 Да. Имеет последовательность АРГ-ГЛУ-АСП, что позволяет ему связываться с поверхностями клеток. Он связывается и с другими белками костной ткани.