Активирование аминокислот и перенос их в рибосому

Известно, что синтез пептидной связи из свободных аминокислот протекает с поглощением энергии в 12 кДж/моль. Поэтому закономерным явилось предположение о том, что биосинтез белка должен быть сопряжен с окислительными процессами или с распадом соединений с макроэргическими связями. Развитие этой идеи привело к обнаружению ферментативного процесса активирования аминокислот при посредстве АТФ.

Первый этап этого процесса – взаимодействие аминокислоты с АТФ с образованием аминоациладенилата и пирофосфата. Он протекает под действием активирующего аминокислоты фермента:

В аминоациладенилате, который остается связанным с ацилирующим ферментом и не обнаруживается в свободном состоянии, аминоацильная группа образует смешанный ангидрид с остатком фосфорной кислоты аденозин-5¢-фосфата. Связь аминоациладенилата с ферментом очень прочна и чтобы освободить аминоациладенилат, необходимо денатурировать белковую часть фермента. В связанном с ферментом состоянии аминоациладенилаты инертны и не могут быть использованы в синтезе белков в составе ферментного комплекса. Хотя выделенные в индивидуальном состоянии аминоациладенилаты легко могут взаимодействовать с различными нуклеофильными соединениями, содержащими подвижные атомы водорода с образованием соответствующих аминоацильных производных.