2015-04-30
5297
глюкоза + АТФ → глюкозо-6-фосфат + АДФ, называется:
1) глюкозо-6-фосфатаза;
2) гексокиназа;
3) аденозинтрифосфатаза;
4) фосфоглюкоизомераза.
15. Чем определяется субстратная специфичность действия холофермента:
1) химической природой кофермента;
2) молекулами углеводов, присоединенными к белку;
3) апоферментом;
4) кофактором;
5) всеми перечисленными факторами?
16. Как называется сложный фермент:
1) апофермент;
2) изофермент;
3) кофермент;
4) простетическая группа;
5) холофермент?
17. Как называют участок молекулы фермента, с которым связываются эффекторы, вызывая снижение или повышение энзиматической активности:
1) активный центр;
2) аллостерический центр;
3) каталитический центр;
4) кофактор;
5) якорная площадка?
18. Аллостерические эффекторы изменяют активность фермента:
1) конкурированием с субстратом за каталитический участок;
2) связыванием с участком молекулы фермента, отличным от активного центра, изменением конформации фермента и активного центра;
3) изменением природы образующегося продукта;
|
|
|
4) ковалентной модификацией активного центра.
19. Как называют количество энергии, необходимое при данной температуре для перевода всех молекул одного моля вещества в активированное состояние:
1) свободная энергия;
2) энтальпия;
3) энтропия;
4) энергия активации;
5) килоджоуль?
20. Ферменты осуществляют каталитическое действие, потому что:
1) снижают энергию активации;
2) повышают энергию активации;
3) устраняют действие ингибиторов на субстрат;
3) увеличивают константу Михаэлиса;
4) изменяют порядок реакции.
21. Для фермента, катализирующего превращение одного субстрата, характерна следующая специфичность:
1) абсолютная;
2) относительная;
3) стереоспецифичность;
4) аллостерическая;
5) групповая.
22. Для фермента, катализирующего расщепление одних и тех же связей в различных молекулах, характерна следующая специфичность:
1) абсолютная;
2) относительная;
3) стереоспецифичность;
4) аллостерическая;
5) специфичность пути превращения.
23. Для фермента, катализирующего превращение только одного из оптических изомеров, характерна следующая специфичность:
1) абсолютная;
2) относительная;
3) стереоспецифичность;
4) групповая;
5) специфичность пути превращения.
24. Какую модель взаимодействия фермента и субстрата предложил Фишер:
1) «руки и перчатки»
2) «ключа и замка»
3) «сапога и ноги»
4) «дыбы»
5) «индуцированного соответствия»?
25. Автором теории индуцированного соответствия в ферментативном катализе является:
1) Л. Михаэлис;
2) Д. Кошланд;
3) Дж. Бриггс;
4) Дж. Холдейн – Э. Фишер;
5) Эйлер.
26. Скорость ферментативной реакции зависит от:
|
|
|
1) концентрации фермента;
2) молекулярной массы фермента;
3) молекулярной гетерогенности фермента;
4) молекулярной массы субстрата.
27. Класс фермента указывает на:
1) конформацию фермента;
2) тип кофермента;
3) тип химической реакции, катализируемой данным ферментом;
4) строение активного центра фермента.
28. Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:
1) максимальной;
2) 1/2 максимальной;
3) 1/5 максимальной;
4) 1/10 максимальной.
29. Конкурентными ингибиторами ферментов являются:
1) металлы;
2) аминокислоты;
3) вещества, по структуре подобные субстрату;
4) вещества, по структуре подобные активному центру фермента;
5) вещества, присоединяющиеся в аллостерическом центре.
30. Бесконкурентным ингибированием называется торможение ферментативной реакции, вызванное присоединением ингибитора:
1) к субстрату;
2) к фермент-субстратному комплексу;
3) к ферменту;
4) к коферменту.
31. Мультиферментные комплексы представляют собой:
1) совокупность ферментов одного класса;
2) ферменты, катализирующие сходные реакции;
3) полиферментные системы, выполняющие определенную функцию;
4) ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной.
32. Роль изоферментов в клетках и тканях связана:
1) с возможностью замены одной изоформы другой в зависимости от их локализации;
2) с образованием мультиферментов;
3) с каскадным увеличением скорости ферментативных реакций.
33. Ферменты – это:
1) катализаторы неорганической природы;
2) биокатализаторы белковой природы;
3) неорганические кислоты и щелочи;
4) биокатализаторы небелковой природы.
34. Скорость ферментативной реакции не зависит от:
1) концентрации фермента;
2) концентрации субстрата;
3) рН среды;
4) выхода продукта реакции.
35. Уравнение Михаэлиса-Ментен выражает:
1) зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента;
2) зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата;
3) зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды;
4) Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры.
36. Из ниже следующих выражений выберите верное:
1) ферменты влияют на величину константы равновесия реакции;
2) ферменты расходуются в процессе реакции;
3) ферменты осуществляют катализ термодинамически возможных реакций;
4) температура не влияет на скорость ферментативных реакций.
37. Ферменты оказывают на скорость биохимических реакций следующее влияние:
1) увеличивают константу Михаэлиса;
2) изменяют порядок реакции;
3) устраняют действие ингибиторов на субстрат;
4) снижают энергию активации реакции.
38. Реакция, катализируемая ферментом, проходит этап:
1) образования фермент-субстратного комплекса;
2) образования субстрат-субстратного комплекса;
3) распада фермент-ферментного комплекса;
4) распада субстрат-продуктного комплекса.
39. К аллостерическому ингибированию относится:
1) обратимое конкурентное;
2) необратимое специфическое;
3) субстратное;
4) неконкурентное.
40. Необратимое специфическое ингибирование ферментов могут вызывать все, кроме:
1) диизопропилфторфосфата (ДФФ);
2) иодацетата (тиоловый яд);
3) парахлормеркурибензоата;
4) малоновой кислоты (малоната).
41. Обратимое конкурентное ингибирование может вызывать:
1) диизопропилфторфосфат (ДФФ);
2) прозерин;
3) парахлормеркурибензоат;
4) ацетат свинца.
42. Регуляция активности фермента не может осуществляться путем:
1) ковалентной химической модификации;
2) образования субстрат-субстратного комплекса;
3) аллостерической регуляции;
4) частичного протеолиза.
43. Конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы является:
1) малонат;
2) прозерин;
3) хлорацетат;
|
|
|
4) диизопропилфторфосфат (ДФФ).
44. В основе лечебного бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов лежит:
1) необратимое ингибирование;
2) конкурентное ингибирование;
3) аллостерическое ингибирование;
4) субстратное ингибирование.
45. Бактериостатическое действие противотуберкулезного препарата изониазида основано на:
1) необратимом ингибировании;
2) субстратном ингибировании;
3) аллостерическом ингибировании;
4) конкурентном ингибировании.
46. Противотуберкулезный препарат изониазид является структурным аналогом (антивитамином):
1) никотинамида;
2) тиамина;
3) фолиевой кислоты;
4) пантотеновой кислоты.
47. Прозерин и калимин являются конкурентными ингибиторами:
1) сукцинатдегидрогеназы;
2) лактатдегидрогеназы;
3) ацетилхолинэстеразы;
4) α-амилазы.
48. Диизопропилфторфосфат (ДФФ) вызывает необратимое ингибирование ферментов, содержащих в активном центре:
1) триптофан;
2) цистеин;
3) серин;
4) глутамат.
49. Большинство ферментов имеет оптимум рН:
1) близкий к нейтральному;
2) в пределах 1,2 – 2;
3) в пределах 8 – 9,9;
4) в пределах 4,8 – 5.
50. Выберите утверждение, которое не является характеристикой аллостерических ферментов:
1) это олигомерные белки;
2) имеют аллостерический центр;
3) обладают свойством кооперативности;
4) имеют небелковую природу.
51. Ферментам свойственны следующие физико-химические свойства, кроме:
1) амфотерности;
2) электрофоретической подвижности;
3) способности к денатурации;
4) способности проходить через полупроницаемую мембрану.
52. Холофермент отличается от фермента-протеина:
1) наличием аллостерического центра;
2) наличием кофактора;
3) амфотерностью;
4) способностью к диализу.
53. Субстратом α-амилазы является:
1) сахароза;
2) крахмал;
3) лактоза;
4) целлюлоза.
54. Гиперамилаземия наблюдается при:
1) остром панкреатите;
2) гепатитах;
3) сахарном диабете;
4) циррозе.
55. При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови активности фермента:
1) альдолазы;
2) лактатдегидрогеназы;
3) каталазы;
|
|
|
4) α-амилазы.
56. При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови и моче активности фермента:
1) креатинфосфокиназы;
2) лактатдегидрогеназы;
3) α-амилазы;
4) пероксидазы.
57. Липаза, α-амилаза и трипсин относятся к классу:
1) оксидоредуктаз;
2) трансфераз;
3) лиаз;
4) гидролаз.
58. Оксидоредуктазы, катализирующие реакцию включения одного атома кислорода в молекулу субстрата, относятся к подклассу:
1) оксидаз;
2) гидропероксидаз;
3) аэробных дегидрогеназ;
4) оксигеназ;
5) анаэробных дегидрогеназ.
59. Фермент, катализирующий реакцию декарбоксилирования гистидина с образованием гистамина, относится к классу:
1) трансфераз;
2) лигаз;
3) лиаз;
4) гидролаз;
5) изомераз.
60. Определите подкласс фермента, катализирующего реакцию:
Аскорбат + Н2О2 = Дегидроаскорбат + Н2О
1) оксидаза;
2) оксигеназа;
3) гидропероксидаза;
4) аэробная дегидрогеназа;
5) анаэробная дегидрогеназа.
61. Фермент, катализирующий перенос ацильных групп, относится к классу:
1) трансфераз;
2) лигаз;
3) изомераз;
4) гидролаз;
5) лиаз.
62. Ферменты киназы переносят:
1) формильную группу;
2) аминогруппу;
3) остаток фосфорной кислоты от АТФ на субстрат;
4) ацильный остаток;
5) метильную группу.
63. Ферменты эстеразы, катализирующие разрыв сложноэфирных связей, относятся к классу:
1) трансфераз;
2) оксидоредуктаз;
3) изомераз;
4) гидролаз;
5) лигаз.
64. Ферменты ЖКТ пепсин, химотрипсин, трипсин относятся к:
1) классу трансфераз, подклассу киназ;
2) классу оксидоредуктаз, подклассу оксидаз;
3) классу гидролаз, подклассу пептидаз;
4) классу изомераз, подклассу мутаз;
5) классу лиаз, подклассу гидролиаз.
65. Ферменты пероксидазы ингибируются нижеперечисленными соединениями, кроме:
1) сероводорода;
2) цианида;
3) гидроксиламина;
4) воды.
66. Ферменты, катализирующие негидролитическое расщепление связей, относятся к классу:
1) мутаз;
2) лиаз;
3) изомераз;
4) гидролаз;
5) оксидоредуктаз.
67. Ферменты, катализирующие синтез веществ с использованием энергии АТФ, относятся к классу:
1) лигаз;
2) лиаз;
3) оксидоредуктаз;
4) гидролаз;
5) трансфераз.
68. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся к классу:
1) лиаз;
2) лигаз;
3) оксидоредуктаз;
4) гидролаз;
5) трансфераз.
69. Ферменты, катализирующие реакции превращения эпимеров, относятся к классу:
1) лиаз;
2) изомераз;
3) оксидоредуктаз;
4) трансфераз;
5) гидролаз.
70. Оксидоредуктазы, имеющие в качестве кофермента НАД+, относятся к подклассу:
1) анаэробные дегидрогеназы;
2) оксигеназы;
3) гидропероксидазы;
4) аэробные дегидрогеназы;
5) оксидазы.
71. К классу оксидоредуктаз относится:
1) пепсин;
2) лактаза;
3) фумараза;
4) ацетилхолинэстераза;
5) алкогольдегидрогеназа.
72. Ферменты, катализирующие реакции переноса протонов и электронов на кислород и имеющие в качестве кофактора ионы меди, относятся к:
1) классу трансфераз, подклассу аминотрансфераз;
2) классу изомераз, подклассу мутаз;
3) классу гидролаз, подклассу эстераз;
4) классу оксидоредуктаз, подклассу оксидаз;
5) классу оксидоредуктаз, подклассу аэробных дегидрогеназ.
73. Ферменты дыхательной цепи − цитохромы − относятся к:
1) классу оксидоредуктаз, подклассу гидропероксидаз;
2) классу гидролаз, подклассу гликозидаз;
3) классу изомераз, подклассу внутримолекулярных оксидоредуктаз;
4) классу оксидоредуктаз, подклассу анаэробных дегидрогеназ;
5) классу трансфераз, подклассу метилтрансфераз.
74. К НАД+-зависимым анаэробным дегидрогеназам относится:
1) аспартатаминотрансфераза;
2) лактатдегидрогеназа;
3) сукцинатдегидрогеназа;
4) метилтрансфераза.
75. НАД+- и ФАД-зависимые ферменты катализируют реакции:
1) трансаминирования;
2) переноса одноуглеродных групп;
3) окислительно-восстановительные;
4) карбоксилирования.
76. Субстратами лактатдегидрогеназы являются:
1) крахмал;
2) сукцинат и фумарат;
3) лактат и пируват;
4) сахароза.
77. Ферменты гидропероксидазы катализируют реакции:
1) изомеризации;
2) карбоксилирования;
3) декарбоксилирования;
4) разложения пероксида водорода.
78. К жирорастворимым витаминам относятся все нижеперечисленные, кроме:
1) филлохинона;
2) тиамина;
3) холекальциферола;
4) ретинола;
5) токоферола.
79. Для нормального световосприятия необходим:
1) ретинол;
2) токоферол;
3) рибофлавин;
4) пиридоксаль;
5) биотин.
80. Антигеморрагическим действием обладает витамин:
1) эргокальциферол;
2) ретинол;
3) филлохинон;
4) рибофлавин;
5) аскорбиновая кислота.
81. В реакциях карбоксилирования принимает участие:
1) тиамин;
2) рибофлавин;
3) пантотеновая кислота;
4) биотин;
5) никотинамид.
82. В животном организме из триптофана синтезируется:
1) никотинамидадениндинуклеотид;
2) рибофлавин;
3) пантотеновая кислота;
4) викасол;
5) токоферол.
83. В реакциях трансметилирования принимает участие витамин:
1) рутин;
2) ретинол;
3) ниацин;
4) фолиевая кислота;
5) липоевая кислота.
84. Составной частью коэнзима А является:
1) n-аминобензойная кислота;
2) пиридоксин;
3) карнитин;
4) оротовая кислота;
5) пантотеновая кислота.
85. На проницаемость капилляров влияет:
1) никотинамид;
2) рибофлавин;
3) пиридоксин;
4) рутин;
5) пангамовая кислота.
86. Ксерофтальмию вызывает дефицит в организме витамина:
1) аскорбиновой кислоты;
2) тиамина;
3) ретинола;
4) холекальциферола;
5) токоферола.
87. К развитию мегалобластической анемии приводит нарушение обмена витамина:
1) пиридоксина;
2) кобаламина;
3) ретинола;
4) филлохонона;
5) аскорбиновой кислоты.
88. Назовите заболевание, причиной которого служит авитаминоз тиамина:
1) цинга;
2) пеллагра;
3) мегалобластическая анемия;
4) миастения;
5) бери-бери.
89. Укажите биологическую роль рибофлавина:
1) входит в состав коферментов трансаминаз;
2) входит в состав коферментов ФАД и ФМН;
3) вторичный посредник гормонов;
4) входит в состав кофермента А;
5) предшественник кофермента тиаминпирофосфата.
90. Назовите заболевание, причиной которого служит гиповитаминоз РР:
1) себорея;
2) бери-бери;
3) подагра;
4) железодефицитная анемия;
5) пеллагра.
91. Укажите кофермент, содержащий в своем составе пантотеновую кислоту:
1) коэнзим А;
2) коэнзим Q;
3) пиридоксальфосфат;
4) тетрагидрофолиевая кислота;
5) тиаминпирофосфат.
92. Выберите витамин, имеющий животное происхождение:
1) тиамин
2) рутин
3) аскорбиновая кислота
4) кобаламин
5) фолацин.
93. Укажите витамин, которому необходим внутренний фактор Касла для кишечной абсорбции:
1) рутин;
2) кобаламин;
3) ниацин;
4) фолиевая кислота;
5) липоевая кислота.
94. Укажите витамин, участвующий в биосинтезе коллагена:
1) n-аминобензойная кислота;
2) пиридоксин;
3) аскорбиновая кислота;
4) оротовая кислота;
5) пантотеновая кислота.
95. Активной формой витамина В9 является:
1) НАД+;
2) ФАД;
3) ТГФК;
4) коэнзим А.
96. Активной формой витамина РР является:
1) ФАД;
2) тиаминпирофосфат;
3) НАД+;
4) пиридоксальфосфат.
97. Активная форма витамина В1 – это:
1) тиаминпирофосфат;
2) пиридоксальфосфат;
3) НАД+;
4) ФАД.
98. Назовите заболевание, причиной которого служит гиповитаминоз D3:
1) себорея;
2) подагра;
3) бери-бери;
4) мегалобластическая анемия;
5) рахит.
99. Назовите заболевание, причиной которого служит гиповитаминоз С:
1) пеллагра;
2) мегалобластическая анемия;
3) цинга;
4) бери-бери;
5) рахит.
100. Гемолитическую анемию у новорожденных может вызывать дефицит витамина:
1) В1;
2) В12;
3) К;
4) Е;
5) В9.
