Общая характеристика ферментов, классификация, свойства и их роль

Ферменты - это органические биополимеры белковой природы, которые являются биокатализаторами всех процессов метаболизма.

Свойства ферментов: 1. Ферменты образуют калоидные растворы. 2. Обладают большой молекулярной массой. 3. Являются алифотерными эликтролитами, и при разных значениях РН преобретают заряд.

Ферменты способны кристаллизироваться из растворов. Ферменты термолобильны - 37-40С. Ферменты чувствительны к изменению РН. Обладают характерным свойством ярко выраженным специфичностью действиям. Каждый фермент действует на определенный тип химической связи в молекуле субстратов. Большинство ферментов обладают специфичностью.

Все ферменты делятся на 6 классов: 1. Оксидоредуктазы - ускоряют реакции окисления-восстановления. 2. Трансферазы - это ферменты ускоряющие реакции переноса различных групп атомов. 3. Фосфотрансферазы - ферменты ускоряющие перенос фосфорных остатков внутри одной молекулы без участия АТФ. 4. Аминотрансферазы - простетическая группа ферментов, катализирующих реакции переаминирования аминокислот с кетокислотами. 5. Гидролазы - ферменты участвующие в расщипляющие процессы гидролитического распада сложных органических соединений. 6. Лиазы-ферменты катализирующие распад сложных эфиров, спиртов с органическими и неорганическими кислотами.

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую - коферментом.

В составе как простого, так и сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры.

Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Субстратный центр простого фермента - это участок белковой молекулы фермента, который отвечает за связывание субстрата. Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому какого-то низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента.

В сложных ферментах роль каталитического центра выполняет кофермент, который связывается с апоферментом в определенном участке - кофермент связывающем домене.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах.

Вещества за счёт химической энергии, освобождающейся при окислении в их теле неорганических соединений. Гетеротрофы не содержат хлорофилла, используют для питания готовые органические соединения. К ним относятся паразиты, внедряющиеся в ткани живого фототрофного растения, и сапрофиты, поселяющиеся на мёртвых органических остатках организмов. Кроме того, существуют растения смешанного питания – полупаразиты (иван-да-марья и др.) и насекомоядные растения (росянка, пузырчатка).