Физико – химические свойства белков

1. Молекулярная масса. Молекулярная масса белков превышает 6000 Да (до сотен тысяч и даже несколько миллионов), - например – альбумины – ок.70000, глобулины - 150000.

Полимеры аминокислот с массой менее 6000 называют пептидами.

2. Амфотерность. В составе боковых цепей белковой молекулы имеется много групп COOH– и NH₂–, которые обеспечивают возникновение положительных и отрицательных зарядов. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

Заряд белка также зависит от рН среды. В кислой среде молекула приобретает положительный заряд, в щелочной – отрицательный.

Амфотерность белков лежат и в основе их буферных свойств. В организме человека и животных имеется белковая буферная система (в плазме крови), гемоглобиновая и оксигемоглобиновая (в эритроцитах), участвующие в поддержании постоянства рН среды.

Классификация аминокислот:

Гидрофобные: Ала Лей Фен Три Иле Вал Про

Гидрофильные Цис Глу Асп Глн Асн Сер Тре Арг Лиз Гис

Амфифильные Тир Мет Гли

3. Изоэлектрическая точка (pI) – это такое значение pH, при котором белок является электронейтральным. Для кислых белков изоэлектрическая точка лежит в кислой среде (pH<7), а для основных (катионных) – в щелочной среде (pH>7). Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая. Белки в таком состоянии быстро выпадают в осадок.

Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.

4. Гидрофильность, гидрофобность, растворимость. Большинство белков – гидрофильны и водорастворимы, что связано с наличием гидрофильных (полярных – заряженных и незаряженных групп в составе аминокислот). Эти группы притягивают диполи воды и вокруг молекулы белка образуется “водяная оболочка” (шуба), которая удерживает белковую молекулу в растворе. Белки в растворе и соответственно в организме сохраняются в нативном состоянии за счет факторов устойчивости, к которым относятся заряд белковой молекулы (вызывает взаимное отталкивание заряженных молекул) и гидратная оболочка вокруг нее (чем больше полярных и/или заряженных аминокислот в белке, тем больше гидратная оболочка). Удаление этих факторов приводит к склеиванию молекул белков и выпадению их в осадок. Осаждение белков может быть обратимым и необратимым в зависимости от реактивов и условий реакции.

Белки как коллоиды - белковые молекулы имеют размеры коллоидных частиц (10^-5–10^-7 см), поэтому растворы белков обладают свойствами коллоидных растворов: медленной диффузией, высокой вязкостью, опаслесценцией, дают конус Тиндаля.

Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация).

5. Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры.