Две молекулы цистеина, которые принимают участие в образовании дисульфидных связей, могут располагаться вдали друг от друга вдоль полипептидной цепи. Однако, благодаря тому, что полипептидная цепь свернута в спиралевидную или складчатую структуру, молекулы цистеина могут располагаться в непосредственной близости друг от друга, что позволяет имобразовывать дисульфидные связи, играющие значительную роль в стабилизации третичной структуры белковой молекулы. Считается, что наличие таких сильных ковалентных связей выполняет протекторную функцию, позволяя белкам сохранять стабильность и предотвращая их от денатурации во внеклеточной среде.
Нековалентные связи непрочные и легко разрушаются. Их энергия мала, они выполняют две функции: 1. Благодаря своей многочисленности они обеспечивают устойчивость конформации белковых молекул; 2.Участвуют в образовании функциональных комплексов двух молекул, обладающих определенной структурной комплементарностью, например, пары антиген-антитело, фермент-субстрат, кодон-антикодон. Слабые связи возникают и разрываются без участия ферментов. К нековалентным связям относятся: водородные, ионные, гидрофобные.
|
|
Водородные связи - определяют стабильность отдельных участков полипептидной цели относительно друг друга. Они образуются между кислородом карбонильной группы первой аминокислоты, несущим избыток отрицательного заряда, и водородом иминогруппы четвертой аминокислоты, имеющим избыток положительного заряда (рис. 3а). Боковые цепи аминокислот содержат водородные атомы (серин, треонин), которые способны формировать водородные связи с атомами, богатыми электронами, такими как атом азота гистидина, кислород карбонильной группы, α-аминогруппа и пептидная связь.
Ионные связи возникают в результате электростатического взаимодействия функциональных групп, несущих разноименный электростатический заряд: например, СОО- моноамино-дикарбоновых кислот и NН3+ диаминомонокарбоновых кислот (рис. 3б). Обе приведенные связи имеют полярный характер, в их образовании существенное значение имеет вода.