По строению различают ферменты-протеины, однокомпонентные и ферменты — протеиды, двухкомпонентные.
К группе ферментов-протеинов относят ферменты, построенные по типу простых белков, в отличие от которых фермент имеет активный центр. Наличие в их молекуле активного центра обеспечивает каталитическую активность фермента.
Активный центр — это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, расположенных на поверхности ферментов и строго ориентированных в пространстве за счет третичной и иногда четвертичной структуры ферментов. Таким образом, в состав активного центра входят свободные аминогруппы ДАМК, карбоксильные группы МАДК, гидроксильные группы серина и треонина, гуанидиновая группа аргинина, тиоэфирная группа метионина, тиогруппа цистеина, ароматическое кольцо фенилаланина, кольцо индола триптофана, кольцо имидазола гистидина, неполярные группы валина, лейцина, изолейцина. Активный центр имеет два участка: а) субстратный (контактный или якорная площадка), обуславливающий субстратную специфичность фермента и обеспечивающий его взаимодействие с субстратом; б) каталитический центр, ответственный за химические преобразования субстрата, который обуславливает специфичность действия фермента.
|
|
Взаимодействие субстрата и фермента становится возможным благодаря соответствию активного центра и субстрата. Первоначальная модель активного центра, предложенная Э.Фишером, трактовала взаимодействие субстрата и фермента по аналогии с системой «ключ-замок», т.е. считалось, что между активным центром фермента и субстратом должно иметься полное соответствие. Эта модель, которую иногда называют моделью «жесткой матрицы», имеет недостаток, т.к. предполагает жесткое строение активного центра. В настоящее время считают, что полного соответствия между субстратом и ферментом нет, оно возникает в процессе взаимодействия субстрата и фермента (теория Кошленда или теория индуцированного соответствия).
Активный центр имеет форму узкого углубления или щели. В этом углублении присутствует несколько полярных аминокислотных остатков для связывания или катализа. Щелевидная форма активного центра создает; микроокружение, в котором каталитические группы приобретают особые свойства, важные для катализа. Сюда нет доступа молекулам воды, за исключением тех случаев, когда вода является одним из реагирующих веществ. Активные центры, занимают небольшую часть молекулы фермента. Остальная часть фермента сохраняет активный центр от разрушения, способствует необходимой ориентации активного центра в пространстве и модификации активного центра после взаимодействия фермента и субстрата.
|
|
К однокомпонентным ферментам относятся почти все ферменты желудочно-кишечного тракта.
Ферменты-протеиды — двухкомпонентные (холоферменты) — сложные белки. Состоят из белковой части (апофермент) и вещества небелковой, обычно низкомолекулярной природы, кофермента. У некоторых ферментов апофермент и кофермент соединены так прочно, что при разрыве этой связи фермент разрушается. Но есть ферменты, у которых связь между составными частями непрочная. Ферментативной активностью обладают только холоферменты, отдельные составные части каталитической активностьюне обладают. Роль апофермента и кофермента различна. Белковая часть обуславливает субстратную специфичность фермента, а кофермент, входя в состав каталитического центра фермента, обеспечивает специфичность действия фермента, тип реакции, который ведет фермент. Роль коферментов выполняют производные различных витаминов, металлы (железо, медь).
Роль металлов в составе фермента:
1.Коферментная – металлы непосредственно участвуют в химической реакции, которую ускоряет данный фермент. Например, железо в составе цитохромов является составной частью кофермента
и транспортирует электроны, т.е. выполняет коферментную роль.
2. Кофакторная роль металлов заключается в том, что металлы входят в структуру фермента, при этом являются связующим звеном между апоферментом и коферментом. Например, чтобы пиридинфермент был активным нужен ион цинка, который соединяет между собой апофермент и НАД. Холоферменты могут иметь несколько молекулярных форм, которые называются изоферментами.