Как осуществляется стабилизация ферментов?

В живых системах ферменты способны длительно работать без потери активности. В искусственных условиях ферментные препараты после одноразового использования обычно инактивируются, при этом обрабатываемый материал загрязняется препаратом. Были созданы новые формы ферментных препаратов многократного использования – фермент в активной форме прикреплен к нерастворимой основе – иммобилизованный препарат – система состоящая из фермента, носителя и связующего звена.

Ферментный препарат нуждается в активаторе, который может быть присоединен постоянно – простетическая группа. Активаторы – Ме, вит грВ.

Иммобилизация предполагает возможность образования комплекса с носителем, через связующее вещество. Но не всегда фермент способен образовыватьо такой комплекс, происходит экранирование белкового центра, разрушение белковой структуры, часто приходится модифицировать белковую молекулу ферментами.

Эта модификация осуществляется химическим путем, за счет отщепления или присоединения радикалов.

ОВР осуществляется за счет дисульфидных связей, которые образуют серосодержащие аминокислоты.

Требования к носителям:

1) заряд противоположный ферменту

2) гидрофильны

3) биологически и микробиологически стойкие

4) механически стойкие

5) не образуют комплексы с субстратами

6) принимать необходимую форму (гранулы, трубки)

Носители делятся:

1) Органические:

- природные полимеры – полисахариды (целлюлоза) и белки (желатин)

- синтетические полимеры – амберлит, смолы

2) неорганические: легко применяют любую форму: Ме, глина.

В качестве связующего вешества используют глютаровый альдегид и изоцины.

Способы иммобилизации

-хим – образуются ковалентные связи

-физ – механические(включение в гель или капсулу) и адсорбционные (удерживается на носителе за счет водородных сязей)

Чаще всего исп. Хим метод – на образовании ковалентных связей с носителем или прошивка самой молекулы фермента (наим уд. Активность).