Важность ферментов

В процессах как расщепления, так и синтеза принимают участие ферменты, без которых в большинстве случаев эти процессы невозможны. Для гидролиза связей разного типа нужны разные ферменты. Ферменты регулируют скорость химических реакций в клетках или при внеклеточном пищеварении, когда они выделяются в полость (желудок или просвет кишки), где приходят в соприкосновение с пищей и вызывают гидролиз отдельных ее составляющих.

Ферменты – это белковые катализаторы, синтезируемые живыми клетками. Ферменты регулируют скорость и специфичность тысяч химических реакций, протекающих в клетке и лежащих в основе всех жизненных процессов – пищеварения, дыхания, роста, фотосинтеза, фиксации азота и многих других.

Можно привести такой пример каталитической активности типичного фермента. Одной молекулы фермента каталазы достаточно для разложения 5 миллионов молекул перекиси водорода – сильного яда, образующегося в организме при некоторых реакциях. За одну секунду каталаза расщепляет такое количество перекиси водорода, которое один атом железа (содержащийся в этом ферменте) расщепил бы за 300 лет.

Процесс синтеза любого вещества складывается из ряда звеньев, в каждом из которых участвует фермент, контролируемый геном. Каждый нормальный ген продуцирует один определенный фермент, контролирующий одно из звеньев в биосинтезе любого химического соединения.

Может быть врожденное нарушение метаболизма, когда какой-то фермент не производится из-за мутации соответствующего гена. Сейчас часто стали рождаться дети, не усваивающие белок молока, даже материнского, по причине мутации гена, кодирующего нужный фермент.

Гены в обычных условиях неактивны, и активизация их происходит при появлении потребности в соответствующем ферменте.

Некоторые ферменты состоят только из белка (например, пепсин, переваривающий белки). Другие – из двух компонентов: белок + кофермент. В состав кофермента входит тот или другой витамин. Таким образом, все витамины функционируют в клетках организма в качестве компонентов коферментов.

Некоторым ферментам необходимо еще и присутствие определенного иона. Роль таких активаторов ферментов играют обычно микроэлементы, такие как марганец, кобальт, цинк, медь, железо и другие. Они обычно составляют часть молекулы фермента.

Фермент комплементарен субстрату (молекуле, расщепление или синтез которой он катализирует), то есть подходит к нему, как ключ к замку.

Ферменты теряют активность при нагревании. При температуре от 50 до 60 градусов большинство ферментов теряют активность необратимо. Поэтому гибнут живые организмы – часть ферментов гибнет и обмен становится невозможен.

При нагревании до температуры гибели скорость ферментирования возрастает – примерно вдвое каждые 10 градусов (до 40 градусов). Замораживание замедляет активность, но затем она может быть восстановлена при правильном размораживании.

Некоторые ферменты чувствительны к определенным ядам, даже в очень малых концентрациях. Ферменты сами могут быть ядами в ненадлежащем месте. Известно действие ядов змей или пчел, которое обусловлено содержанием в них ферментов, разрушающих клетки крови или другие ткани.

Ферменты чувствительны к изменению кислотно-щелочных свойств среды. Так, упоминавшийся пепсин, выделяемый слизистой желудка, активен в очень кислой среде, более всего при рН=2 (такая кислотность поддерживается в здоровом желудке). Трипсин, выделяемый поджелудочной железой и также расщепляющий белки – в щелочной среде, при рН=8,5 (такая среда поддерживается в двенадцатиперстной кишке).