Ответ на вопрос 10 (Как влияет технологическая обработка на биологическую ценность белков?)

10. Белкам присущи свойства, которые называют функциональными. К ним относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способности, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию. Эти свойства белков используют при производстве различных пищевых продуктов и их аналогов.

В технологических процессах производства пищевых продуктов могут происходить изменения белков. Разрушение нативной структуры, сопровождающейся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией. С физической точки зрения денатурацию рас­сматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры.

Факторы, вызывающие денатурацию белков, имеют важное значение для регулирования активности ферментов. Любые воздействия, направленные на стабилизацию вторичной и третичной структуры, при­водят к повышению активности ферментов, а те, которые разрушают нативную структуру, — к их инактивации.

При температуре от 40—60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, со­провождающееся образованием карбонильных соединений и темноок-рашенных продуктов — меланоидинов (реакция Майяра). Сущность ре­акций меланоидинообразования заключается во взаимодействии груп­пы —NH₂ аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров.

Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пи­щевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь не­заменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость ами­нокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гид­ролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество не­заменимых аминокислот уменьшается. Это уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп —NH₂ и —СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов и циклических амидов.

Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-120^вС при­водит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул бел­ка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных свя­зей и образованием сероводорода, аммиака,диоксида углерода и ряда бо­лее сложных соединений небелковой природы. Так, стерилизация мо­лочных, мясных и рыбных продуктов при температуре выше 115°С вы­зывает разрушение цистеиновых остатков с отщеплением сероводорода, диметилсульфида и цистеиновой кислоты:

Токсические свойства белков при термической обработке выше 200°С или при более низких температурах, но в щелочной среде, могут обус­лавливаться не только процессами деструкции, но и реакциями изоме­ризации остатков аминокислот из L- в D-форму. Присутствие D-изомеров понижает усвояемость белков. Например, термообработка казеина молока при температуре около 200°С снижает биологическую ценность продукта на 50%.

В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, не­которые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превра­щений. Так, аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин — в дегидроаланин с выделением сероводорода:

В реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана. Питательная ценность бел­ков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной струк­турой, поэтому образование их в технологических процессах производ­ства пищевых продуктов нежелательно.