Свойства ферментов, которые отличают их от неорганических катализаторов

Ферменты имеют ряд общих свойств и особенностей, которые отличают их от неорганических катализаторов:

Огромная сила каталитического действия. Ферменты в 10⁸ – 10²⁰ раз повышают скорость катализируемых ими реакций.

Специфичность действия ферментов. Они катализируют строго определенные реакции, благодаря чему возможна строгая упорядоченность и теснейшая взаимосвязь отдельных ферментных реакций, лежащих в основе биологического обмена веществ.

Выделяют следующие основные типы специфичности:

- абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата;

- групповая специфичность – фермент действует на группу родственных субстратов, обладающих определенными структурными особенностями;

- специфичность по отношению к определенным типам реакций (такие ферменты обнаруживают наименьшую специфичность, действуют независимо от того, какие группы присутствуют вблизи той связи, на которую направлено действие фермента);

- стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одной стереохимической формы субстрата.

Лабильность (изменчивость) ферментов. Ферменты могут изменять свою активность под действием рН, температуры, присутствия активаторов или ингибиторов. Лабильность ферментов обусловлена их белковой природой, сложной пространственной конфигурацией (структурой).

Влияние этих факторов на активность ферментов и скорость катализируемых ими реакций изучает ферментативная кинетика.

Скорость ферментативных реакций пропорциональна концентрации реагирующих веществ. Зависимость между концентрацией большинства ферментов и скоростью реакции носит прямолинейный характер, т.е. увеличение концентрации фермента в 2,3,4 и более раз приводит к увеличению скорости в такое же число раз. Именно на этом основаны все методы определения активности ферментов. Но зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата более сложная. При низкой концентрации субстрата даже незначительное ее увеличение дает ощутимый прирост скорости реакции. А при более высокой концентрации субстрата ее дополнительное повышение на скорости ферментативной реакции почти не сказывается, так как весь имеющийся фермент насыщен субстратом полностью. Существуют ферменты с иным характером зависимости скорости реакции от концентрации субстрата: увеличение концентрации субстрата выше определенного предела не только не ведет к ускорению ферментативной реакции, но, напротив, подавляет ее. Это явление получило название субстратного торможения.

Для действия фермента характерен определенный оптимум температуры. Скорость ферментативной реакции возрастает при нагревании. Однако при значительном повышении температуры ферменты, как и все белки, денатурируются и теряют ферментативную активность. При понижении температуры скорость реакции замедляется, а при достаточно глубоком охлаждении реакция практически прекращается. Но охлаждение, в отличие от нагревания,, не повреждает многие ферменты. Даже при температуре жидкого азота (–196⁰С) некоторые ферменты не инактивируются и после осторожного нагревания до оптимальной температуры проявляют свое каталитическое действие в полном объеме. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции описывается кривой с максимумом, восходящая ветвь которой отражает обычную для химической реакции зависимость, выраженную уровнем Аррениуса. Нисходящая ветвь связана с тепловой денатурацией фермента.

Для действия ферментов характерен определенный оптимум рН-среды, от которого зависят многие свойства белковых молекул и функциональное состояние тех химических группировок, которые определяют электрический заряд молекулы и ее способность реагировать с субстратом.

На скорость химической реакции влияют также активаторы (вещества, повышающие активность ферментов) и ингибиторы (снижающие активность ферментов).