Словарь основных понятий модуля

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы.

Субстрат – вещество, на которое действует фермент.

Абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата.

Групповая специфичность – фермент действует на группу родственных субстратов, обладающих определенными структурными особенностями.

Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одной стереохимической формы субстрата.

Лабильность – это способность ферментов под влиянием различных факторов (рН, температуры, присутствия активаторов или ингибиторов) изменять свою активность.

Апофермент – белковая часть фермента.

Кофермент – небелковый компонент фермента.

Стандартная единица активности фермента (Е или И) – это такое количество фермента, которое катализирует превращение одного миллиграмма данного субстрата за одну минуту при данных условиях.

Удельная активность – это число единиц (Е или И), отнесенное к одному миллиграмму белка в ферментном препарате.

Молекулярная активность – число молекул данного субстрата или эквивалентов затронутых групп, превращаемых за одну минуту одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата.

Катал – каталитическая активность, способная осуществлять реакции со скоростью равной 1 миллиграмм в секунду в заданной системе измерения активности.

Константа Михаэлиса – это количество субстрата, при которой скорость реакции равна половине от максимальной.

Активатор – это вещества, которые повышают активность ферментов.

Ингибиторы – это вещества, которые снижают активность ферментов.

Оксидоредуктазы – ферменты катализирующие окислительно-восстановительные реакции (присоединение О₂, отнятие и перенос Н⁺, перенос электронов).

Трансферазы – ферменты, катализирующие перенос целых атомных группировок с одного соединения на другое.

Гидролазы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза.

Лиазы – ферменты, катализирующие реакции негидролитического отщепления каких-либо групп субстрата с образованием двойной связи или присоединением группировок по месту разрыва двойных связей.

Изомеразы – ферменты, катализирующие реакции изомеризации, т.е. внутримолекулярного переноса химических группировок и образования изомерных форм различных органических соединений.

Лигазы – ферменты, катализирующие реакции синтеза, сопряженные с разрывом высокоэнергетической связи АТФ (при этом возможно образование С-С, С-S, C-O, C-N связей).

Иммобилизованые ферменты – это ферменты в молекулы которых включена изолированная фаза, которая отделена от фазы свободного раствора, но способна обмениваться находящимися в ней молекулами субстрата, эффектора или нефактомера.