Свойства белков

Свойства белков во многом определяются свойствами входящих в их состав аминокислот. Белки проявляют следующие физические и химические свойства:

1. Высокая молекулярная масса белков. Она находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, например, гемоглобин состоит из 4 субъединиц по 17000Д каждая, в сумме 64 500 Д, миоглобин состоит из 153 аминокислот и имеет массу 17 000 Д, имунноглобулины состоят из 1250 аминокислот и имеют массу около 150 000 Д.

2. Растворимы в воде. Растворы белков имеют двойственность: с одной стороны это истинные растворы, т.к. частица белка – отдельная молекула, с другой стороны это коллоидные растворы, т.к. обладают свойствами коллоидных растворов.

Сходство растворов белков и коллоидных растворов:

· Величина частиц от 1 до 100 нм.

· Наличие двух факторов устойчивости: заряда и гидратной оболочки, т.е. белки гидрофильны (притягивают и удерживают воду вокруг себя). Величина заряда зависит от количества и свойств аминокислот, а гидратная оболочка от размера и массы, так альбумины более крупные частицы и имеют большую гидратную оболочку, чем глобулины.

· Способны к набуханию.

· Вязкость раствора, чем выше молекулярная масса белка, тем более вязкий раствор он образует.

· Способны к диализу – т.е. разделению белков и других веществ с помощью полупроницаемых мембран. Белки, в отличии некоторых других веществ, например, хлористого натрия, не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку, все биологические мембраны). Это свойство лежит в основе действия аппарата «искусственная почка».

· Медленная диффузия.

· Явление опалесценции, мутности – при пропускании пучка света через коллоидный раствор, он рассеивается до конуса (эффект Тиндаля).

· Способны к седиментации.

Сходства растворов белков с истинными растворами.

· В растворе белки находятся в виде отдельных молекул.

· Растворы белков термодинамически устойчивы (G меньше 0).

· Образуют гомогенные (однородные) системы.

· Образуются самопроизвольно, не требуют «стабилизатора».

3. Проявляют амфотерные свойства, т.к. содержат аминогруппу, которая проявляет основные свойства и карбоксильную группу, которая проявляет кислые свойства.

4. В водном растворе существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы. Заряд молекулы зависит от количества катионных или анионных аминокислот.

Химическое равновесие в котором находится биполярный ион зависит от рН среды, также как у аминокислот.

NH3—CH—COOH NH3—CH—COO NH2—CH—COO

R + ОН R R + Н

Катионная форма Биполярный ион Анионная форма

Щелочная среда рН Кислая среда

рН, при котором белок имеет нейтральный заряд называется изоэлектрической точкой белка рI. РI большинства белков находится в пределах 2,7-7,9. В изоэлектрической точке растворы белков не устойчивы, т.к. теряют один из факторов устойчивости – заряд молекулы.

5. В зависимости от заряда, массы и рI способны c разной скоростью двигаться в электрическом поле, что используется для разделения с помощью электрофореза.

6. Могут играть роль буферной системы, т.к. могут реагировать как слабое основание и слабая кислота, например, в крови существует гемоглобиновая и белковая буферные системы, которые участвуют в поддержании гомеостаза.

7. Белки могут подвергаться обратимому осаждению (высаливанию). При добавлении к раствору белка солей щелочных, щелочноземельных металлов и иона аммония происходит конкуренция этих ионов и молекул белка за воду, т.е. ионы металлов удаляют гидратную оболочку белков, они становятся неустойчивы и выпадают в осадок. Но при добавлении достаточного количества воды, гидратная оболочка белка восстанавливается, и они вновь растворяются. Причем концентрация солей зависит от гидратной оболочки белка, так глобулины (более крупные частицы крови) осаждаются полунасыщенными растворами, а альбумины (более мелкие частицы крови) насыщенными. Высаливание белков при низких температурах –20 С могут вызывать ацетон и спирт.

8. Белки чувствительны к внешнему воздействию и могут подвергаться денатурации - нарушение пространственной структуры белка с потерей всех биологических и физико-химических свойств. При денатурации происходит разрыв связей, которые стабилизируют вторичную, третичную и четвертичные структуры белка. Денатурацию могут вызывать следующие факторы:

· Физические: нагревание выше 60 С, охлаждение, облучение (ультрафиолетовое, рентгеновское, нейтронное и др.), механическое встряхивание и т.д.

· Химические:

- действие минеральных кислот и щелочей - они изменяют диссоциацию групп, уменьшают число ионных связей, азотная кислота вступает в химические реакции с циклическими аминокислотами;

- действие некоторых органических кислот - сульфосалициловая применяется для определения белка в моче, трихлоруксусная кислота используется для депротеинизации сыворотки и плазмы крови;

- действие ионов тяжелых металлов - они образуют комплексные соединения с белками. На этом основано лечение с помощью молока или яиц при отравлении солями тяжелых металлов;

- действие восстановителей, которые вызывают разрыв дисульфидных мостиков;

- действие мочевины, гуанидиния хлорид, которые разрывают старые водородные связи и формируют новые.

9. В зависимости от аминокислотного состава белки дают цветные реакции с разными химическими веществами, что используется в лабораторной диагностике для определения количества белка, например, по биуретовой реакции определяют количество общего белка в сыворотке крови.