Структуры белковых молекул

Как уже говорилось, белки - это высокомолекулярные органические, азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. В пространственной структуре белков выделяют 4 уровня организации.

Первичная структура белков – последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, образуется за счет пептидных связей, возникающих за счет альфа-аминогруппы одной аминокислоты и альфа-карбоксильной группы другой аминокислоты. Основная связь – ковалентная полипептидная.

NH3—CH— CO—NH —CH—COOH

R R

Пептидная связь очень прочная, её можно разорвать, например, путем нагревания раствора белка или пептида в присутствии кислоты или щелочи. В этом случае протекает гидролиз пептидной связи. В организме человека этот процесс протекает под действием специальных ферментов, например пепсина, гастриксина..

Характерные для каждой аминокислоты радикалы расположены вне цепи, как бы над её поверхностью, именно они определяют основные функции белков.

Впервые доказал наличие в белках пептидной связи русский ученый А. Я, Данилевский, Э. Фишер первым синтезировал полипептид из 19 аминокислот. В настоящее время научились получать искусственным путем и ряд других белков, например, инсулин, который состоит из последовательности 51 аминокислоты. Рибонуклеаза, например, состоит из 129 аминокислот, а карбоксипептидаза – из 309.

Вторичная структура – способ укладки полипептидной цепи в альфа-спираль (имеет вид спирали электроплитки, например у альбуминов и глобулинов) или в-структуру (имеет вид мехов гармошки, например у трипсина, рибонуклеазы, кератина волос, коллагена сухожилий) за счет менее прочных водородных связей (Н …О). Водородная связь является слабой, она легко образуется и легко разрывается.

Третичная структура – пространственная укладка альфа-спирали или в-структуры в определенную конформацию за счет четырех видов связей:

1. Водородных (Н …О).

2. Ионных (солеобразующих): -NH3 … COO

3. Дисульфидных: -S—S-

4. Гидрофобных (сил Ван-дер-Вальса, сил электростатического взаимодействия).

Белки принимают при этом вид глобулы (шара), например белки крови, или фибриллы (нити), например белок соединительной ткани коллаген. Третичная структура представляет собой одну субъединицу.

Четвертичная структура – «комплекс субъединиц, способных к диссоциации» (Джон Бернал), или объединение в определенном порядке двух и более количества субъединиц в молекулу олигомерного белка. Каждая такая субъединица имеет свою завершенную пространственную структуру. Например, молекулы гемоглобина или фермента ЛДГ лактатдегидрогеназы состоят из 4 субъединиц. Удаление хотя бы одной из субъединиц приводит к потере функций белка. Соединение между ними в четвертичную структуру осуществляется за счет тех же связей, что и в третичной структуре: водородных, дисульфидных, ионных, гидрофобных.

Слабое взаимодействие между отдельными частями молекулы белков дает ей некоторую свободу к изменениям пространственной структуры, что позволяет белкам осуществлять специфические функции, например, ускорять биохимические процессы в организме.