Свойства белков

МОЛЕКУЛЯРНО-ГЕНЕТИЧЕСКИЙ УРОВЕНЬ

Б Е Л К И

О значении белков говорит следующий факт: Нобелевская премия по химии за 2002 год (США, Япония, Швейцария) была присуждена за биохимический анализ протеинов.

Белки – протеины (от греч.protos) – первый, главный.

Состав и строение молекул

Белки – природные биополимеры (какие?), мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – химические соединения, в состав которых входят:

ü аминогруппа (NH₂) – основные свойства

ü карбоксильная группа (СООН) – кислотные свойства

ü радикалы (различные группировки), которые определяют специфику молекул аминокислот.

При взаимодействии двух аминокислот выделяется Н₂О и образуется пептидная связь:

NH₂– СН – СООН + NH₂– СН – СООН → NH₂– СН – СО – NH – СН - СООН

R₁R₂ R₁ R₂

Д и п е п т и д

В одной молекуле белка может быть от нескольких (вазопрессин – 9) до тысячи и более аминокислотных остатков. Молекулярная масса одной аминокислоты (в среднем) около 100, поэтому молекулярная масса белка может быть от 1000 до нескольких миллионов.

Аминокислоты обладают следующими свойствами:

ü амфотерны

ü растворимы в воде

ü нерастворимы в органических соединениях.

В состав белков входят ЗАМЕНИМЫЕ И НЕЗАМЕНИМЫЕ (триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, лизин, метионин, треонин) аминокислоты. Всего около 20 различных аминокислот определяют разнообразие белковых молекул.

Структуры белковой молекулы

Первичная – строго определенная последовательность чередования аминокислотных остатков в молекуле (полипептид); связь – ковалентная (пептидная).

Вторичная – (1951) - «винтовая спираль» - между пептидными группами одной цепи образуются водородные связи(1-4 аминокислотные остатки). Радикалы в образовании структуры участия не принимают.

Третичная – тип укладки молекулы в пространстве:

· глобулярная форма (шаровидная) (гемоглобин, глобулин, каталаза и др.);

· фибриллярная (нитевидная) (коллаген, миозин, фиброин, кератин и др.).

Третичная структура образована связями: ковалентными (пептиды), дисульфидными (за счёт чего?), водородными и ионными (полярные) и гидрофобными (неполярными). Перечисленные связи определяют объем молекулы, придают ей устойчивость. БЕЛОК КАК МОЛЕКУЛА начинает функционировать с трехмерной конфигурации – структуры.

Четвертичная структура – несколько пептидных цепей (субъединиц) образуют в пространстве единый комплекс. Каждая субъединица, в свою очередь, трехмерна.

Характеристика белковых молекул

Белок	Мол. масса	Число А	Число субъед.
Рибонуклеаза Гемоглобин
Вирус (ВТМ)	ок.40 млн.	ок.33650