1. Первый фермент мультиферментной системы, активность которого зависит от действия на него отрицательного модулятора (конечный продукт реакции) или положительного модулятора (субстрат данного фермента).
2. Наибольшая активность для большинства ферментов наблюдается в нейтральной зоне pH 7,0, а максимальная - обычно в их изоэлектрической точке.
3. Прикрепление субстрата к субстратному центру фермента идет за счет взаимодействия со второй аминогруппой остатка лизина или со второй карбоксильной группой глутаминовой кислоты, или с сульфгидрильной группой остатка цистеина.
4. Ферменты специфичны в отношении как типа катализируемой реакции, так и структуры субстратов, на которые они действуют. Различают абсолютную специфичность, абсолютную групповую, относительную групповую, стереохимическую.
5. Определяет специфичность действия ферментов.
ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 2.
1. Кофермент - добавочная группа в ферменте-протеиде; апофермент - белковая часть такого фермента. Непосредственным исполнителем каталитической функции является кофермент. Апофермент резко повышает каталитическую активность коферментов и определяет специфичность на этапе фиксации субстрата.
|
|
2. Свойство ферментов изменять активность при изменении температуры получило название термолабильность ферментов. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом. Для ферментов животного происхождения он лежит между 370 -400 C.
3.
E + S ßà ES ßàES' ßàEP ßà E + P;
К1 К2 К3
E + S ßà ES à E + P
4. Свойство ферментов катализировать реакции, идущие с отдельными стереоизомерами.
5. К неконкурентным ингибиторам, инактивирующим ферменты путем связывания функциональных групп ферментного белка.