Строение белковой молекулы (полипептидная и пространственная теории)

1888 г., Данилевский. Работал с биуретовой реакцией, предположил, что между АК существует связь между C и N. Э.Фишер синтезировал цепь из 18-19 АК и показал, что АК связываются в этой цепи связью:

пептидная связь

Образование пептидной связи идет при взаимодействии группировок, стоящих у α - углеродного атома. Таким образом могут образовываться соединения, содержащие от 2 до 20 АК - пептиды, от 21 до 50 – полипептиды, от 51 – белок.

1). Глицин

2). Цистеин

3). Фенилаланин

В растениях и в дрожжах содержится трипептид с тривиальным названием глютатион. Он состоит из глютаминовой кислоты, цистеина и глицина. Этот трипептид оказывает большое влияние на качество клейковины в муке.

Любой белок обладает сложным пространственным строением. Различают 4 структуры белка: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.

Первичная структура – это совершенно определенное количество, соотношение и последовательность АК в полипептидной цепочке. Например, инсулин – 51 АК, которые состоят из 2-х полипептидных цепей.

Отмеченные АК – цистеин. Между этими АК возникают дисульфидные связи S-S: 7-7, 6-11, 19-20.

Таким образом для первичной структуры характерной является пептидная связь, которой соединены АК, и дисульфидная связь, которая может быть внутренняя и внешняя. Благодаря этим связям первичная структура очень прочная.

Первичная структура белка генетически задана, малейшее нарушение приводит к неприятным последствиям.

Гемоглобин – 574 АК (4 цепочки).

Глютаминовая кислота→валин, заболевание серповидная анемия, кислород не переносится к тканям.

Вторичная структура – определенное пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи. Она образуется благодаря водородным связям, возникающим между пептидными связями. Водородная связь возникает обычно между водородом и кислородом, либо азотом. Благодаря этому образуется вторичная структура в виде спирали – правой или левой.

Вторичная структура тоже прочная, но менее, чем первичная, т.к. в ней много водородных связей. Кроме того α-спирали вторичной структуры могут быть β-структурой. Она возникает в белках, состоящих из нескольких полипептидных цепочек. Водородные связи в этой структуре возникают между пептидными связями разных цепей. α- и β-структуры могут переходить друг в друга.

Кроме водородных во вторичной структуре могут быть дисульфидные связи, возникающие между отдельными цепочками. Иногда возникает гидрофобное взаимодействие.

Третичная структура – пространств. упаковка всей полипептидной цепи в целом. Возникает за счет образования водородных связей между радикалами аминокислот. Кроме этого в третичной структуре могут быть ионные связи и также гидрофобное взаимодействие. Каждый белок имеет свою собственную характерную третичную структуру, именно она определяет химические, физические, биологические свойства белка.