Физические свойства белков

Белки обладают амфотерными свойствами.

В кислой среде такие молекулы движутся к катоду, а в щелочной – к аноду. Для любого белка существует рН, когда белок будет находиться неподвижно, т.к. число отриц. зарядов равно числу положительных – изоэлектрическая точка (ИЭТ). В этой точке белок обладает минимальной растворимостью, легко выпадает в осадок при добавлении осадителей, плохо набухает. С помощью э/фореза можно выделить белок из раствора в чистом виде и заниматься его изучением.

ИЭТ для каждого белка своя. ИЭТ глиадина (пшеничный): рН = 7,2; зеин (кукуруза): рН = 6,3.

Все белки обладают гидрофильностью, т.е. способны присоединять к себе молекулы воды. Пептидная связь –СО–NH– и –NH₂ присоединяет по 4 молекулы, карбоксильная –СООН – одну.

Молекула белка в водном растворе всегда окружена молекулами воды – водяная рубашка. По мере удаления от поверхности белка она разрежается.

Для того, чтобы осадить белок из водного раствора, нужно добавить вещества, разрушающие водяную рубашку. Это могут быть соли, орг. растворители, которые разрушают водную рубашку. Молекулы белка могут подойти близко друг к другу, слипаются и выпадают в осадок.

Благодаря способности присоединять воду белок набухает с образованием гелей или студней. Клейковина пшеницы – белковый гель. Способность гелеобразования широко используется в пищевой промышленности.

Пенообразование

Многие белки при механическом воздействии на них, т.е. при интенсивном перемешивании способны образовывать высококонцентрированную систему жидкость-газ, которая является пеной. Пеной является и мякиш хлеба. Основой мякиша является клейковина. Это свойство белка широко используется в кондитерской промышленности при изготовлении зефиров, пастилы, суфле.

Денатурация белка

Это изменение природной структуры белка без разрыва пептидных связей. При денатурации белок изменяет свои свойства. Молекулы становятся большего размера, уменьшается растворимость, увеличивается его реакционная способность, т.к. многие группировки выходят наружу. Денатурация белка может быть вызвана кислой средой, щелочной средой, солями тяжелых металлов, орг. растворителями, различного рода излучениями, температурным воздействием.

Температурная денатурация зерна имеет несколько этапов.

1. нагрев белка до t = 40-45^оС. Начинают денатурировать белки альбумины (около 3%). повышается всхожесть зерна, увеличивается энергия прорастания зерна. Эти процессы используются при предпосевной обработке зерна. До такой температуры зерно нагревается при мягкой сушке.

2. нагрев до t = 50^оС. Денатурируют альбумины, начинают денатурировать другие белки. семенные свойства ухудшаются – снижается всхожесть, энергия прорастания, хлебопекарные свойства зерна изменяются незначительно.

3. дальнейший нагрев до 50^оС. Происходит укрепление клейковины. Это положительно, если исходная клейковина была слабой, отрицательное воздействие, если клейковина уже была крепкой.

4. t > 55^оС. Происходит такое укрепление клейковины, что она не отмывается; белки теряют способность набухать. Клейковина не отмывается. Семенные свойства утрачиваются полностью.

После тепловой денатурации при долгом хранении возможна ренатурация. Полное восстановление свойств белка никогда не происходит. Наиболее полно белок восстанавливается после 1-2 стадий, частично – после 3-4.

Денатурация белка может произойти при интенсивном механическом воздействии на белок, при воздействии низких температур особенно денатурируют липопротеиды, при растекании белка тонкой пленкой также может быть денатурация.