Физические свойства. Белки – это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и

Белки

Белки – это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биоло­гические функции.

Можно выделить четыре уровня в строении полипеп­тидной цепи. Первичная структура белка – это конкретная после­довательность аминокислот в полипептидной цепи.

Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Вторичная структура – это конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Существует два основных спосо­ба укладки цепи – α-спираль и β-структура.

В α-спирали на одном витке укладываются четыре аминокислот­ных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спира­ли. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В β-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями.

Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп NH₃⁺ и COO^- и гидрофобные взаимодействия, т.е. стрем­ление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углево­дородные остатки оказались внутри структуры.

Третичная структура – высшая форма пространственной орга­низации белков. Однако, некоторые белки (например, гемоглобин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаи­модействия между разными полипептидными цепями:

Ключевой этап определения структуры белка – расшифровка последовательности аминокислот в первичной структуре. Для этого белок сначала разделяют на полипептидные цепи (если их несколь­ко), а затем анализируют аминокислотный состав цепей путем по­следовательного отщепления аминокислот. Это – чрез­вычайно трудоемкая процедура, поэтому первичная структура надежно установлена только для достаточно простых белков.

Первый белок, у которого была расшифрована первичная струк­тура, – гормон инсулин (1955г.). Это – простой белок, состоящий из двух полипептидных цепей (одна цепь содержит 21 аминокислот­ный остаток, другая – 30 остатков), соединенных двумя дисульфидными мостиками. На установление его структуры английскому биохимику Ф. Сангеру потребовалось 10 лет.

Пространственную структуру белков анализируют, изучая дан­ные рассеяния рентгеновского излучения (рентгеноструктурный анализ) или нейтронов (нейтронография). Часто применяют спектроскопические методы, особенно для исследования структуры белков в водных растворах.

Принципиальная возможность синтеза белков была доказана на примере двух гормонов – вазопрессина и окситоцина. Впоследст­вии были синтезированы более сложные белки – инсулин и рибонуклеаза (124 аминокислотных остатка).

Для синтеза белков широко используют твердофазный метод, разработанный в начале 1960-х гг. американским химиком Б. Меррифилдом. В этом методе первая аминокислота закрепляется на по­лимерном носителе, и к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь отрывается от носителя. В настоящее время искусственное получение белков осуществля­ется не с помощью химического, а с помощью микробиологическо­го синтеза, путем использования микроорганизмов.

В живой природе синтез белков происходит чрезвычайно быст­ро, всего за несколько секунд. Живые клетки – это хорошо органи­зованные «фабрики», в которых четко налажена система поставки сырья (аминокислот) и технология сборки. Информация о первич­ной структуре всех белков организма содержится в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК).

Физические свойства белков весьма разнообразны и определя­ются их строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют колло­идные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.