double arrow

Химический состав мышечной ткани

Белковые вещества мышечной ткани в первую очередь определяют ее пищевую ценность и важнейшие свойства. Часть белковых веществ образует структурный скелет волокна и его морфологические элементы; их называют структурными белками или стромой волокна. Одни из них нерастворимы (белки сарколеммы), другие (белки фибрилл и структурного скелета ядер) требуют для перехода в раствор большой солевой концентрации и высокого pH. Часть белковых веществ находится в состоянии золей (основная масса белков саркоплазмы). Около 15 % белков волокна нерастворимы в слабых растворах щелочей. Их объединяют под общим названием «строматопротеины».

Биологическая ценность белковых веществ связана с их способностью служить исходным материалом для построения важнейших элементов организма белкового происхождения — тканей, ферментов, гормонов.

Поскольку человеческий организм не способен синтезировать некоторые аминокислоты в достаточном количестве, они должны поступать извне. К ним относят валин, триптофан, лейцин, лизин, изолейцин, аргинин, гистидин, треонин, метионин, цистин, фенилаланин и тирозин.

Такие кислоты, как аргинин и гистидин, синтезируются частично в количестве, достаточном для удовлетворения потребности взрослого человека, но недостаточном для растущего организма. Тирозин может быть заменен фенилаланином, а цистин — метионином, поэтому они являются условно незаменимыми аминокислотами. Остальные аминокислоты относятся к неполноценным.

Аминокислотный состав белковых веществ зависит от вида, пола, возраста и даже от физиологического состояния животного перед убоем. Например, в мускулатуре самцов несколько больше аргинина и цистина, в глобулинах самок больше гистидина. Гистидина и лизина в мясе теленка больше, а аргинина меньше, чем в мясе взрослого быка.

Мышечную ткань продуктивных животных следует рассматривать как основной источник белковых веществ и наиболее ценную составную часть мяса, так как в ней соотношение незаменимых аминокислот приближается к оптимальному.

Биологическая ценность и роль в питании неполноценных белков (коллаген и эластин), в которых нет триптофана и очень мало метионина, определяются тем, что в определенных соотношениях с другими белками они могут компенсировать недостающее количество незаменимых аминокислот из числа тех, которые они содержат в достаточном количестве. Однако их количество в пище должно быть ограничено, иначе резко нарушается благоприятный баланс аминокислот, так как усвояемость белковых веществ в реальных условиях питания зависит от многих факторов, в том числе от физико-химического состояния белка, его способности перевариваться (расщепляться пищеварительными ферментами), состава смеси веществ, образующих пищу (в частности, содержания в ней жира), присутствия в пище веществ, влияющих на усвоение, например вкусовых и ароматических, способа обработки пищи и др.

Пищевая ценность белковых веществ определяется степенью или коэффициентом их использования в анаболизме, т. е. в процессах их ассимиляции организмом. По имеющимся данным, коэффициент использования в анаболизме составляет, %: для телятины — 62, говядины — 69, свинины — 74, соединительной ткани — 25. Однако для удовлетворения потребностей организма необходимо примерно в 2 раза меньше животного белка, чем растительного.


Сейчас читают про: