double arrow

Лекция 2. Влияние способов и режимов тепловой обработки мяса и мясопродуктов на изменение их физико-химических показателей и биологической ценности


Изменение белков мяса в процессе нагрева

Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагуляции, глубина которых зависит от температуры, продолжительности тепловой обработки и некоторых других факторов. При изучении всех классов белков необходимо установить уровни организации их макромолекулярной структуры. По терминологии Линдерштрема-Ланга и Бернала эти уровни принято именовать первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка. Под первичной структурой понимают вид, число и последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка, под вторичной — взаимосвязь и характер спирализации полипептидных цепей, под третичной — закономерное свертывание цепей, обладающих вторичной структурой в макромолекуле, под четвертичной — агрегацию макромолекул.

Любое изменение, рассматриваемое как взаимодействие белков друг с другом, предполагает предварительное разрушение этих связей, которыми они удерживаются в системе, и замену их другими. Образование новых случайных структур в сложных белковых системах представляется как следствие замены лабильных связей между белковыми частицами более стабильными связями. Если воздействие тех или иных факторов приводит к разрушению третичной или четвертичной стриктуры, то ослабляется защитное действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок и образование новых более прочных структур становится неизбежным. Уменьшение гидрофильной и увеличение гидрофобной способности и, следовательно, снижение защитного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вблизи полярных группировок происходят в результате внутримолекулярной перестройки белковой молекулы при денатурации. В этих условиях происходит агрегирование белковых частиц за счет межмолекулярных сил и коагуляция белка.




В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущности и механизме денатурации белков. Денатурация, по мнению Жоли, — это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключением разрыва ковалентных связей.

Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов.

Денатурация тормозится при добавлении определенных веществ, таких, как пирофосфат, многоатомные спирты, сахара и F-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость денатурации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и симметрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от некоторых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении pH ниже 7, однако в интервале pH 7,0...8,6 скорость реакции почти постоянна.



Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структуру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации.

В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каждого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву миозин. Температура денатурации, °С: миозина — 45...50, актина — 50, актомиозина — 42...48, миоальбуминов — 45...47, глобулина — 50, миогена — 50...60, коллагена — 58...62, миопротеидов — около 100. В интервале температур 45...50 °С денатурирует основная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...65 °С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (большая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.

Установлено, что денатурация происходит ступенчато, т.е. при достижении белком определенной температуры он приобретает соответствующую структуру с определенными свойствами. Согласно данным М. А. Калейджиева, денатурация сывороточного альбумина кролика осуществляется через три ступени. Зегель показал, что денатурация кристаллического альбумина проходит через 4 ступени: первая ступень наступает при температуре 60 °С, вторая — 61 ...65, третья лежит между 65 и 80, четвертая — при температуре выше 85 °С.



Изменение заряженных групп и pH белков в процессе тепловой обработки мяса

В процессе тепловой денатурации и последующей коагуляции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий.

Р. Гамм показал, что нагрев мяса в воде от 20 до 70 °С вызывает ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве основных групп. Достоверные изменения кислых групп начинаются при температуре 40 °С. В интервале 40...50 °С количество их снижается, при 50...55 °С оно остается неизменным. При температуре выше 55 °С число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60 °С оно уменьшается очень значительно. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70 °С составляет 85 %. При температуре от 70 до 120 °С наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.

Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превращений связано с изменением pH. В то же время установлен факт прямой корреляционной зависимости между значением pH сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение pH сырья, тем лучше качество (сочность) готового продукта. Величина изменений pH зависит от температуры и способа нагрева, исходного значения pH сырого мяса.

На величину смещения pH влияет также анатомическое происхождение мышц.

С повышением температуры нагрева изменяется водоудерживающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям pH, увеличивается число основных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям pH, видимо, вследствие расщепления водородных связей и освобождения дополнительных положительных зарядов.

Изменение растворимости мышечных и дезагрегация соединительнотканных белков в процессе нагрева мяса

Растворимость белков — один из показателей, характеризующих их денатурационные изменения. Известно, что нагрев сопровождается уменьшением растворимости белков. Разорвавшиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодействуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегирование частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекулы, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости.

При традиционных методах нагрева выпадение саркоплазматических белков наблюдается при температуре около 40 °С, причем наиболее сильно — при pH 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55...65 °С.

Имеются сведения о наличии термостойких белков: например, аденилкиназа выдерживает температуру около 100 °С.

Изменение коллагена под воздействием тепла — сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидролиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание ковалентно связанных углеводов варьирует в зависимости от источника получения белка.

Растворимая часть коллагена — проколлаген и нерастворимая — колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращений. Денатурация проколлагена протекает двухстадийно и заканчивается при температуре 36,5 °С, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при более высокой температуре или при более длительном тепловом воздействии.

В интервале температур 62...64 °С при нагреве в воде происходит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые, складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине, превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщивания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструктурированные пептидные цепи еще связаны ковалентными связями и не могут перейти в раствор.

В результате влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при интенсивном — соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60 % содержащихся в ткани мукоидов.

На дезагрегацию коллагена в процессе нагрева влияют и некоторые другие факторы. Смещение pH мяса от изоэлектрической точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста животных от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза.

Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образование продуктов распада зависят не только от температуры, до которой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а следовательно, и способа нагрева.

Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения и структуру мясопродуктов

Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению растворимости белков.

Внутренняя перестройка белковой молекулы — собственно денатурация — проявляется в агрегировании полипептидных цепей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагуляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или изменение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непрерывного пространственного каркаса готового продукта.

Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани, следовательно, защитное (стабилизирующее) действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок ослабляется. Внутримолекулярные связи заменяются межмолекулярными, образуется нерастворимый сгусток т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентрированных — коагель).

Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие чего действующие между протофибриллами вторичные силы (силы Ван-дер-Ваальса) придают молекуле миозина более компактную форму, при этом выделяется часть жидкости.

В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют.

Изменение жиров при нагреве мяса

Тепловая обработка мяса и мясопродуктов вызывает разрушение сложной внутриклеточной коллоидной системы, в составе которой содержится жир. Он при этом плавится, а затем коалесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Если жировые клетки были разрушены до тепловой обработки или разрушаются в процессе нагрева, расплавленный жир оттекает, сливаясь в единую объемную фазу. В тех случаях, когда нагрев происходит в водной среде, небольшая часть жира образует с водой эмульсию.

При достаточно длительном нагреве с водой (в том числе с внутриклеточной) жир претерпевает существенные химические изменения, при умеренной — они невелики, но легко обнаруживаются. Возрастание кислотного числа свидетельствует о гидролитическом распаде жира, уменьшение йодного числа — о насыщении непредельных связей радикалов жирных кислот, увеличение ацетильного числа — о присоединении гидроксильных групп к жирнокислотным радикалам. На фоне уменьшения йодного числа увеличение ацетильного числа можно считать свидетельством присоединения гидроксильных групп по месту двойных связей в результате взаимодействия триглицеридов с водой.

Если гидролиз жира в небольших масштабах не ведет к снижению пищевой ценности, то присоединение гидроксильных групп к кислотным радикалам — прямое свидетельство снижения пищевой ценности части жира.

При варке мясопродуктов и костей в большом количестве воды при кипении (бульоны, супы) часть выплавленного жира эмульгируется, распределяясь по всему объему бульона в виде мельчайших шариков. Эмульгированный жир придает бульону неприятный салистый привкус и мутность. Эмульгирование жира усиливается при увеличении гидролиза и интенсивности кипения. Периодическое удаление жира с поверхности бульона снижает степень его эмульгирования.

В условиях сухого нагрева, например при жарке, на первый план выступают окислительные изменения жиров и процессы полимеризации. Рост числа омыления свидетельствует о накоплении низкомолекулярных кислот, а ацетильного числа — об образовании оксикислот.

В процессе нагрева возрастает перекисное число жира и значительно увеличивается содержание в жире акролеина. Цвет жира темнеет, запах ухудшается главным образом в результате перехода в него окрашенных продуктов пирогенетического распада органических веществ. При длительном использовании жира для жарки уменьшается усвояемость в результате накопления в нем продуктов окисления и полимеризации. Нагрев жира до высоких температур даже под вакуумом приводит к небольшому снижению йодного числа и увеличению его вязкости.

Окислению, полимеризации и циклизации подвергаются в первую очередь линоленовая и линолевая кислоты. При этом возможно образование шестичленных непредельных циклических соединений, окисленных полимеров и других веществ, вредных для организма. Эти процессы становятся заметными при высоких температурах нагрева, поэтому при жарке температура жира не должна превышать 170 °С.

Прогревание бульона при 100 °С в течение часа предохраняет жир от прогоркания. По-видимому, это обусловлено образованием антиокислителей.

Изменение экстрактивных веществ

Экстрактивные вещества мяса при его тепловой обработке претерпевают существенные изменения, которые играют решающую роль в образовании специфических аромата и вкуса вареного мяса. Тщательно отмытое от растворимых в воде веществ мясо после варки обладает очень слабым запахом, а водная вытяжка из него имеет вкус и запах вареного мяса. После диализа эта вытяжка почти утрачивает запах, присущий вареному мясу.

Изменения, обусловливающие появление такого запаха, еще не полностью изучены. Известно, однако, что важную роль в этом играют глутаминовая кислота и продукты распада инозиновой кислоты. Глутаминовая кислота и ее натриевая соль даже в незначительных количествах (0,03 %) придают продукту вкус, близкий к вкусу мяса.

При нагревании усиливается распад инозиновой кислоты: при 95 ⁰С через 1 ч распадается около 80 % кислоты с образованием преимущественно гипоксантина. При этом несколько возрастает количество неорганического фосфора в результате образования фосфорной кислоты.

В процессе варки изменяется также содержание других экстрактивных веществ. Около 1/3 креатина, обладающего горьковатым вкусом, превращается в креатинин. Распадается около 10..15 % холина. В результате распада соединений, содержащих лабильно связанную серу, в вареном мясе образуется сероводород, количество которого зависит от вида и состояния мяса, а также от условий варки. Оно возрастает с повышением температуры и увеличением продолжительности нагрева. В вареной говядине сероводорода меньше, чем в свинине, а в ней меньше, чем в телятине, в мороженом мясе больше, чем в охлажденном. Выделение сероводорода при умеренных температурах связывают с распадом глутатиона (трипептид, образуемый глицином глутаминовой кислоты и цистином), так как он возникает при исчезновении серы глутатиона. Одновременно с выделением сероводорода в результате распада глутамина и глутатиона образуется глутаминовая кислота. Введение окислителей (нитрита, нитрата) уменьшает скорость образования сероводорода.

При варке мяса в бульон выделяются вещества, в состав которых входят карбонильные группы, обладающие различным ароматом. В бульоне обнаружены ацетальдегид, ацетоин, диацетил.

Эти вещества возникают благодаря реакции взаимодействия свободных аминокислот с редуцирующими сахарами (в том числе глюкозой), которая приводит к образованию меланоидинов. В ходе сложной окислительно-восстановительной реакции в качестве побочных продуктов выделяются карбонильные соединения.

В бульоне, полученном варкой обезжиренной говядины, с помощью хроматографического метода обнаружены низкомолекулярные жирные кислоты (муравьиная, уксусная, пропионовая, масляная, изомасляная), также обладающие ясно выраженным ароматом.

Можно полагать, что специфичность запаха вареного мяса связана с составом липидной фракции мышечной ткани, так как запах различных видов обезжиренного мяса мало различается.

Вопрос о том, какие именно вещества придают мясу его специфические аромат и вкус после тепловой обработки, еще до конца не решен. Однако экспериментально доказана связь вкуса мяса с содержанием в нем свободных пуринов, в частности гипоксантина. Количество этих веществ в мышечной ткани различно и зависит от глубины развития посмертных изменений в тканях. Запахом бульона обладает также кетомасляная кислота.

Изменения витаминов

Тепловая обработка продуктов животного происхождения при умеренных температурах (до 100 °С) уменьшает содержание в них некоторых витаминов из-за химических изменений, но главным образом в результате потерь во внешнюю среду. В зависимости от способа и условий тепловой обработки мясо теряет, %: тиамина 30...60, пантотеновой кислоты и рибофлавина 15...30, никотиновой кислоты 10...35, пиридоксина 30...60, часть аскорбиновой кислоты.

При варке изделий в оболочке потери витаминов несколько меньше. Так, при паровой варке теряется 25...26 % тиамина и

10.. .20 % рибофлавина, а при варке в воде — 10 % тиамина и 14 % рибофлавина.

Таким образом, тепловая обработка продуктов животного происхождения даже при умеренных температурах приводит к некоторому снижению их витаминной ценности.

Нагрев при температуре выше 100 °С вызывает различное по степени разрушение многих витаминов, содержащихся в мясе.

Степень разрушения зависит от природы витаминов, температуры и продолжительности нагрева.

Аскорбиновая кислота (витамин С) также разрушается и тем больше, чем выше температура и продолжительнее нагрев.

Из числа жирорастворимых витаминов наименее устойчив витамин D, который при температуре выше 100 °С начинает разрушаться. Содержание витамина А в отсутствие кислорода мало изменяется при нагреве вплоть до 130 °С. Витамины Е и К наиболее устойчивы к нагреву.

Сухой нагрев в контакте с воздухом, например при жарке мясопродуктов, вызывает еще более интенсивное разрушение витаминов, в особенности тех, которые легко окисляются (витамины А, Е, С).

Изменение водоудерживающей способности мяса и мясопродуктов при их тепловой обработке

Вода — естественный компонент мяса, образующий устойчивые структурированные системы с другими его частями. Формы и прочность связи воды в этих системах влияют на свойства мяса, в том числе на водоудерживающую способность, по характеру изменения которой можно судить об изменении потерь массы в процессе тепловой обработки и о качестве продукта. В настоящее время под водоудерживающей способностью мяса понимается сила, с которой часть его собственной воды или собственной с небольшим количеством добавленной воды удерживается белками, а также другими веществами и структурными системами мяса при воздействии на него каких-либо сил извне.

На изменение водоудерживающей способности мяса в процессе его тепловой обработки влияют многие факторы: температура, до которой оно нагревается, длительность выдержки при ней, температура среды, способ тепловой обработки, скорость нагрева, величина pH обрабатываемого сырья, реологические характеристики, химический состав продукта, количество добавленной поваренной соли, воды, вид мяса, анатомическое происхождение мышц, возраст животных и др.

Структура воды и изменение ее в процессе нагрева.Белковая макромолекула окружена водой, которую нельзя рассматривать как нейтральное вещество, так как благодаря своим уникальным свойствам она, с одной стороны, подвергается воздействию растворенных в ней белковых макромолекул, с другой — сама активно влияет на конформацию белка. Известно, что вода служит связующим звеном между белковыми молекулами. Составляя 70...75 % массы живой клетки (в протоплазме ее содержится около 70...80 %, в фибриллах — около 70, в саркоплазме — 20, во внеклеточном пространстве — 10 %), вода представляет собой ту жидкую среду, в которой осуществляются обмен и транспортировка? веществ. Стабилизация пространственной структуры белка и других биополимеров в значительной мере осуществляется в результате их взаимодействия с водой.

Уникальные свойства воды обусловлены ее способностью образовывать четыре водородные связи между молекулами и одно гидрофобное взаимодействие, в результате которых возникают сильные межмолекулярные связи, приводящие к образованию ассоциации. При этом две водородные связи включают два атома водорода молекулы воды, а две другие — неспаренные электроны кислорода и два атома водорода соседних молекул, поэтому могут выступать одновременно в роли донора и акцептора электронов в процессе образования водородных связей. В этом случае одна из взаимодействующих молекул получает избыточный положительный заряд, приобретая «кислые свойства», а другая — отрицательный заряд и «основные» свойства. В результате молекулы, соединенные водородной связью, способны образовывать более прочные связи с другими молекулами. Таким образом, водородные связи в воде носят кооперативный характер, т. е. одновременно образуются или рвутся большие группы связей.

В настоящее время учеными разработан ряд моделей воды, объясняющих многие ее свойства и аномалии. Наиболее распространенная модель основана на сохранении в воде каркаса льда с заполнением пустот свободными диполями. Ближняя упорядоченность в воде может быть охарактеризована как размытая тепловым движением структура льда. С повышением температуры доля заполненных пустот увеличивается.

Результаты рентгеноструктурного анализа свидетельствуют о том, что в воде при 25 °С заполнена половина всех пустот структуры и что искажение каркаса ведет к нарушению межмолекулярных расстояний. Согласно изложенным представлениям воду следует рассматривать как расшатанный льдоподобный каркас, в который вплавлены области, обладающие более компактной, но ориентационно-разупорядоченной структурой.

Другая модель, получившая в последнее время широкое распространение, — модель «текучих кластеров». В основе ее лежит теория образования водородных связей на базе кооперативного эффекта. Согласно этой концепции водородная связь, имеющая в решетке льда частично ковалентную природу, использует на свое построение кроме собственной энергии диполя энергию, передаваемую соседними диполями в результате переноса неподеленных электронов атома кислорода одной молекулы на незанятые орбиты атома водорода соседней молекулы. Процесс сопровождается расщеплением заряда, в результате чего оказывается, что одна из взаимодействующих молекул воды подкисляется, а другая приобретает щелочные свойства. В конечном итоге это приводит к тому, что водородные связи не образуются и не распадаются одиночно: разрыв или образование одной индуцирует соответствующий процесс у соседних водородных связей.

Следует отметить, что большинство исследователей связывают снижение водосвязывающей способности и потери влаги в процессе нагрева мяса только с изменением конформационной структуры белка. Белковая макромолекула в мясе всегда находится в окружении воды. Растворы неполярных веществ являются структурообразователями по отношению к воде. Наличие неполярного углерода в ней способствует возникновению гидрофобного взаимодействия. На основании этого можно считать, что вода в значительной степени определяет конформацию макромолекул. Однако это свойство воды обусловлено непосредственно структурой, которая, в свою очередь, может изменяться под воздействием различных факторов, в частности температуры.

Известны четыре характерные температуры (15, 30, 45, 60 °С), при которых происходят резкие изменения состояния воды. Считают, что при указанных температурах в воде совершаются качественные структурные переходы.

Исследования зависимости снижения содержания влаги от температуры и pH образца фарша показали, что отделение влаги начинается уже при температуре 35 °С. Однако, начиная с температур 45...50 °С, влага выделяется более интенсивно. Это объясняется изменением, с одной стороны, структуры воды при указанных температурах, с другой — конформацией белковой макромолекулы, которая обусловлена комплексом внутри- и межмолекулярных водородных связей и гидрофобных взаимодействий.

Поскольку нагрев сопровождается разрушением структур воды (водородных связей и гидрофобных взаимодействий), действующие между протофибриллами вторичные силы Вандер- Ваальса стягивают молекулу белка в более компактную форму, т. е. происходят полимеризация дискретных белков и увеличение их молекулярной массы. При этом с повышением температуры контакт воды с углеводородом приводит к энергетически менее выгодной замене взаимодействия вода—вода взаимодействием углерод—вода, структура белка уплотняется, что вызывает значительное выделение влаги в виде бульона.

Формы связи воды с дисперсными системами. Известно, что мясо и выработанные из него полуфабрикаты, фарши и другие продукты представляют собой сложные дисперсные системы. Их свойства зависят от объемного соотношения дисперсной фазы и дисперсионной среды (воды), характера и прочности связи между ними, а также между отдельными частицами.

Формы связи воды в дисперсных системах, по П. А. Ребиндеру, классифицируют следующим образом: химическая, физикохимическая, физико-механическая.

К химической связи относятся ионная и молекулярная, которые характеризуются связью в строго молекулярных соотношениях. Химически связанная — гидратационная вода — является прочносвязанной, ее количество составляет 6... 10 % к массе сухого вещества.

К физико-химической связи относятся адсорбционная и осмотическая, которые осуществляются в различных не строго определенных соотношениях.

К физико-механической относятся связи: в микро- (r < 10-7 м) и макрокапиллярах (r > 10-7 м), структурная и смачивания. Удерживание воды физико-механическими связями осуществляется в неопределенных соотношениях.

Ионная, очень сильная связь может быть нарушена при химическом взаимодействии или прокаливании. Молекулярная связь также относится к сильным и может быть нарушена при нагреве мяса до температуры выше 150 °С.

Наибольшее влияние на качество продукта и потери массы в процессе его тепловой обработки, по-видимому, оказывает физико-химически и физико-механически связанная вода. Используя классификацию форм связи П. А. Ребиндера, связанную в мясе воду подразделяют на четыре основных вида.

Первый (слой а) — гидратационная вода, связанная электростатически с полярными группами белков посредством положительных или отрицательных зарядов водных диполей. Второй (слой b) — связан с белками посредством притяжения водных диполей (диполь—диполь). Третий (слой с) — капиллярно связанная и адсорбированная вода. Четвертый (слой d) — вода смачивания.

Выделяют три формы связывания воды с белком: гидратационная, иммобилизованная и свободная вода.

Гидратационная вода составляет примерно 10 % всей имеющейся в мясе воды, адсорбированной белком. Вследствие двухполюсного характера молекул она присоединяется к ионам и другим полярным группам, имеет измененные физические показатели, не поддается физиологическому воздействию, не влияет на колебания водоудерживающей способности.

Иммобилизованная (связанная) вода прочно удерживается сетью мембран и волокнами мышечных белков, а также сцеплениями водородных носителей зарядов. Эта часть воды с большим трудом выжимается и не вытекает из мяса.

Свободная вода находится между клетками, очень «рыхло» связана и легко вытекает при нагреве. Это обусловливает, с одной стороны, потери массы от испарения при замораживании и холодильном хранении мяса и от вытекания сока при его размораживании, с другой — способствует сушке мясопродуктов.

В зависимости от состояния мышечных белков изменяется соотношение между иммобилизованной и свободной водой, причем оба ее вида следует рассматривать как единое целое: если количество иммобилизованной воды увеличивается, то свободной — сокращается, и водоудерживающая способность возрастает; при уменьшении количества иммобилизованной воды повышается содержание свободной, и влагоудерживающая способность понижается.

Для оценки прочности связи воды в мясных изделиях А. А. Соколов предложил следующую динамическую схему: вода, содержащаяся в мясе, подразделяется на прочносвязанную и слабосвязанную, а слабосвязанная — на полезную (которая остается в продукте после тепловой обработки) и избыточную.

В этом случае к прочносвязанной воде относится адсорбционная, удерживаемая молекулярно-силовым полем у поверхности раздела дисперсных частиц — мицелл с окружающей средой и гидрофильными центрами белковых молекул, а также влага микрокапилляров с r< 10-7 м и механически удерживаемая.

Вода слабосвязанная необходима для обеспечения желательных свойств и нормированного выхода продукта. Вода слабосвязанная избыточная в основном отделяется при тепловой обработке мясопродуктов. Повышение влагосодержания фарша путем увеличения доли слабосвязанной избыточной воды приводит к значительному ее отделению в процессе нагрева продукта и, следовательно, к снижению качества готовых изделий.

Считают, что ионная связь особенно важна для увеличения водоудерживающей способности мяса. Поскольку некоторые аминокислоты содержат две карбоксильные и две аминогруппы, то помимо блокированных пептидной связью имеются группы с кислой и щелочной реакцией, которые образуют анионы и катионы. Кроме названных в молекуле аминокислот содержатся и другие функциональные группы, например гидроксильные (—ОН) и сульфгидрильные (—SH). Они имеют полярный характер, вследствие чего также могут удерживать воду.

В зависимости от того, являются ли заряды соседствующих ионов одноименными или противоположными, они взаимно притягиваются либо отталкиваются. Известно, что количество зарядов в изоэлектрической точке (pH ~ 5,0) минимально. Мясо, нагретое при изоэлектрическом состоянии белков, характеризуется максимальным отделением бульона и минимальной водоудерживающей способностью.

Влияние pH мясного фарша. Кроме изменения структуры воды, денатурационных изменений мышечных белков и дезагрегации коллагена существенное влияние на изменение водоудерживающей способности оказывает pH сырья.

На изменение pH в процессе нагрева мяса более сильное влияние, чем температура греющей среды, оказывают pH исходного сырья и температура образца. Несмотря на то что с повышением последней прирост pH возрастает (величина прироста зависит от pH исходного фарша), водоудерживающая способность его снижается, так как параллельно происходит сдвиг изоэлектрической точки фибриллярных белков к более высоким значениям pH.

Состав мясных и костных бульонов из мяса птицы и субпродуктов. Качественный состав бульонов, приготовляемых из мяса и мясопродуктов, одинаков, в него входят экстрактивные и минеральные вещества, белки, липиды, витамины. Белки представлены в основном глютином, который образуется в результате деструкции коллагена в условиях влажного нагрева. Белки мышечных волокон переходят в бульон в количествах, не превышающих 0,2 % массы мясного сырья. Эмульгированный жир содержится в бульонах, приготовляемых из жирного мяса (грудинка, покромка), жирной птицы (утки, гуси), языков; количество его не превышает 0,8 % массы мясного сырья. Таким образом, основными водорастворимыми компонентами мясных и костных бульонов являются экстрактивные, минеральные вещества и глютин. Количественное содержание указанных компонентов в бульоне зависит от вида мясного сырья, использованного для варки.

Как уже отмечалось, экстрактивные, минеральные и другие низкомолекулярные водорастворимые вещества, а также витамины сосредоточены в саркоплазме мышечных волокон. Из этого следует, что бульоны, сваренные из говядины 1-го и 2-го сорта, содержат больше экстрактивных и минеральных веществ по сравнению с бульонами, сваренными из говядины 3-го сорта, содержащей до 20 % соединительной ткани.

Механизм образования мясных бульонов связан с тепловой денатурацией мышечных и соединительнотканных белков. Мышечные белки при денатурации свертываются, отдают в окружающее пространство часть влаги (около 50 %), которая, выходя из мышечных волокон, увлекает за собой часть экстрактивных и минеральных веществ. Этот концентрированный раствор попадает в межмышечное пространство, однако в нем не задерживается из-за тепловой деформации прослоек мускульной соединительной ткани. Куски мяса сжимаются во всех направлениях, в результате чего отпрессованная белками жидкость вместе с растворенными в ней экстрактивными и минеральными веществами вытесняется в окружающую воду, образуя бульон. Определенная роль в образовании бульона принадлежит диффузии водорастворимых веществ из мяса в окружающую воду при варке мяса. Возможность для диффузии возникает в результате денатурации белков мяса, в том числе сарколеммы мышечных волокон и соединительнотканных прослоек. Движущей силой диффузии служит разность концентраций растворимых веществ в мясе и бульоне. Переход растворимых веществ из мяса в бульон в результате диффузии может быть усилен двумя путями: увеличением гидромодуля (соотношения воды и мяса) и более мелкой нарезкой мяса, в результате чего возрастает поверхность контакта между мясом и водой.

Погружение мяса для варки в холодную или горячую воду не влияет на количество растворимых веществ, переходящих из мяса в бульон.

При варке говядины без костей крупными кусками (1...2 кг) в воду переходит около 2 % растворимых веществ от массы мяса, в том числе 1,5 % органических и 0,5 % минеральных. При варке языков в бульон переходит около 1,5 % растворимых веществ от массы сырья, в том числе около 30 % составляют минеральные вещества.

При варке кур в виде целых тушек в воду переходит 1,65 % растворимых веществ от их массы, в том числе минеральных — 0,25 %, экстрактивных — 0,68 %.

При варке костных бульонов в течение 3 ч в воду переходит от 2 до 2,5 % растворимых веществ от массы костей.

Если сухой остаток мясного бульона принять за 100 %, то он распределится так: 49 % — экстрактивные вещества, 25 — минеральные вещества, 24 — белки (в основном глютин), 2 % — эмульгированный жир. В костном бульоне сухой остаток распределится следующим образом: 4 % — экстрактивные вещества, 6 — минеральные вещества, 77,6 — глютин, 12,4 % — эмульгированный жир. Своеобразный состав костного бульона объясняется низким содержанием в костях экстрактивных веществ, наличием минеральных веществ в виде нерастворимых фосфатов и карбонатов кальция.







Сейчас читают про: