Органические вещества

Органические вещества составляют от 20 до 30 % массы живой клетки. Из них примерно 3% приходится на долю низкомолекулярных соединений: аминокислот, нуклеотидов, витаминов, гормонов, пигментов и некоторых других веществ. Основную же часть сухого вещества клетки составляют органические макромолекулы: белки, нуклеиновые кислоты, липиды и полисахариды. В животных клетках, как правило, преобладают белки, в растительных — полисахариды. Существуют определенные различия в соотношении этих соединений и между клетками прокариот и эукариот (табл. 1)

Таблица 1

Содержание органических макромолекул в эу- и прокариотических

клетках

2.1. Белки — важнейшие незаменимые азотсодержащие органические соединения клетки. Белковые тела играют решающую роль и в построении живой материи и в осуществлении всех процессов жизнедеятельности. Это –главные носители жизни, благодаря тому, что они обладают рядом особенностей, к числу наиболее важных из которых относятся: неисчерпаемое многообразие структуры и вместе с тем ее высокая видовая уникальность; широкий диапазон физических и химических превращений; способность в ответ на внешнее воздействие обратимо и закономерно изменять конфигурацию молекулы; склонность ко образованию надмолекулярных структур, комплексов с другими химическими соединениями; наличие биологической активности — гормональной, ферментативной, патогенной и др.

Белки представляют собой полимерные молекулы, построенные из 20 аминокислот^*, расположенных в различной последовательности и соединенных пептидной связью (С—N—одинарная и С=N— двойная). Если количество аминокислот в цепочке не превышает двадцати, такая цепочка называется олигопептидом, от20 до 50 — полипептидом**, более 50 — белком.

Масса белковых молекул колеблется от 6 тыс. до 1 млн и более дальтон (дальтон - единица молекулярной массы, равная массе атома водорода –(1,674x10^{-27 кг). В клетках бактерий содержится до трех тысяч различных белков, в организме человека это разнообразие возрастает до пяти миллионов.}

Белки содержат 50-55% углерода, 6,5- 7,3% водорода, 15-18% азота, 21-24% кислорода, до 2,5% серы. В составе некоторых белков обнаружены фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы. В отличие от других элементов клетки для большинства белков характерна постоянная доля азота (в среднем 16% от сухого вещества). Этот показатель используют при расчете белка по азоту: (масса азота × 6,25). (100: 16 = 6,25).

Молекулы белка имеют несколько структурных уровней.

Первичная структура — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Вторичная структура α-спираль или складчатая β-структура, которые формируются за счет стабилизации молекулы электростатическими водородными связями, которые образуются между —С=О и –NН -группами аминокислот.

Третичная структура — пространственная организация молекулы, определяемая первичной структурой. Она стабилизируется водородными, ионными и дисульфидными (—S-S—) связями, которые образуются между серосодержащими аминокислотами, а также гидрофобными взаимодействиями.

Четвертичную структуру имеют только белки, состоящие из двух или нескольких полипептидных цепей, она формируется при объединении отдельных белковых молекул в одно целое. Определенная пространственная организация (глобулярная или фибриллярная) необходима для высокоспецифичной работы белковых молекул. Большинство белков активны только в форме, обеспечиваемой третичной или четвертичной структурой. Вторичной структуры достаточно для функционирования лишь немногих структурных белков. Это фибриллярные белки, а большинство ферментов и транспортных белков имеют глобулярную форму.

Белки, состоящие только из полипептидных цепей, называют простыми (протеины), а имеющие в своем составе компоненты другой природы — сложными (протеиды). Например, в молекуле гликопротеинов содержится углеводный фрагмент, в молекулу металлопротеинов входят ионы металлов и т.д.

По растворимости в отдельных растворителях: водорастворимые; растворимые в солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — альбумины; растворимые в щелочах — глютелины.

Аминокислоты по своей природе амфотерны. Если аминокислота имеет несколько карбоксильных групп, то преобладают кислотные свойства, если несколько аминогрупп — основные. В зависимости от преобладания тех или иных аминокислот, белки также могут иметь основные или кислотные свойства. У глобулярных белков имеется изоэлектрическая точка - значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю. При более низких значениях рН белок имеет положительный заряд, при более высоких — отрицательный. Поскольку электростатическое отталкивание препятствует слипанию белковых молекул, в изоэлектрической точке растворимость становится минимальной и белок выпадает в осадок. Например, белок молока казеина имеет изоэлектрическую точку при рН 4,7. Когда молочнокислые бактерии подкисляют молоко до этого значения, казеин выпадает в осадок и молоко "сворачивается".

Денатурацией белка называется нарушение третичной и вторичной структуры под действием изменения рН, температуры, некоторых неорганических веществ и т.д. Если при этом первичная структура не была нарушена, то при восстановлении нормальных условий происходит ренатурация — самопроизвольное восстановление третичной структуры и активности белка. Это свойство имеет большое значение при производстве сухих пищевых концентратов и медицинских препаратов, которые содержат денатурированный белок.

*Аминокислоты—соединения, содержащие одну карбоксильную и одну аминную группы, связанные с одним атомом углерода, к которому присоединена боковая цепь — какой-либо радикал. Известно более 200 аминокислот, но в образовании белков участвуют 20, называемых основными или фундаментальными. В зависимости от радикала аминокислоты делятся на неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин), полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин) и полярные заряженные (основные: аргинин, гистидин, лизин, кислые: аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Неполярные аминокислоты гидрофобны, и построенные из них белки ведут себя как капли жира. Полярные аминокислоты гидрофильны.

**Пептиды могут быть получены в результате реакций поликондесации аминокислот, а также при неполном гидролизе белков. Выполняют в клетке регуляторные функции. Ряд гормонов (окситоцин, вазопрессин) являются олигопептидами. Это брадикидин (пептид боли) это опиаты (естественные наркотики — эндорфины, энкефалины) человеческого организма, которые обладают обезболивающим действием. (Наркотики разрушают опиаты, поэтому человек становится очень чувствительным к малейшим нарушениям в организме — ломка). Пептидами являются некоторые токсины (дифтерийный), антибиотики (грамицидин А).

Функции белков:

1. Структурная. Белки служат строительным материалом для всех органелл клетки и некоторых внеклеточных структур.

2. Каталитическая. Благодаря особому строению молекулы или наличию активных групп многие белки обладают способностью каталитически ускорять ход химических реакций. От неорганических катализаторов ферменты отличаются высокой специфичностью, работой в узких температурных рамках (от 35 до 45° С), при слабощелочном рН и атмосферном давлении. Скорость реакций, катализируемых ферментами, намного выше скорости, обеспечиваемой неорганическими катализаторами.

3. Двигательная. Специальные сократительные белки обеспечивают все виды движения клеток. Жгутики прокариот построены из флагеллинов, а жгутики эукариотических клеток - из тубулинов.

4. Транспортная. Транспортные белки переносят вещества в клетку и из клетки. Например, белки порины способствуют переносу ионов; гемоглобин переносит кислород, альбумин — жирные кислоты. Транспортную функцию осуществляют белки — переносчики плазматических мембран.

5. Защитная. Белки-антитела связывают и обезвреживают чужеродные для организма вещества. Группа антиоксидантных ферментов (каталаза, супероксиддисмутаза) препятствует образованию свободных радикалов. Иммуноглобулины крови, фибрин, тромбин участвуют в свертываемости крови и тем самым останавливают кровотечения. Образование токсинов белковой природы, например, дифтерийного токсина или токсина Васillus turingiensis, в ряде случаев также можно рассматривать как средство защиты, хотя данные белки чаще служат для поражения жертвы в процессе добывания пищи.

6. Регуляторная. Регуляцию работы многоклеточного организма осуществляют гормоны белковой природы. Ферменты, управляя скоростями химических реакций, регулируют внутриклеточный метаболизм.

7. Сигнальная. В цитоплазматической мембране расположены белки, способные реагировать на изменения окружающей среды изменением своей конформацию. Эти сигнальные молекулы отвечают за передачу внешних сигналов в клетку.

8. Энергетическая. Белки могут служить резервом запасных веществ, используемых с целью получения энергии. Расщепление 1 грамма белка обеспечивает выделение 17,6 кДж энергии.