Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

Билет 1.

2. Напишите формулу и полное название АМФ.

Аденозинмонофосфат

3. Наличие какой связи определяет биуретовая реакция в белках?

Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения

4. Какими основными тремя методами можно определить молекулярную массу белков?

Определение молекулярной массы белков методом ультрацентрифугирования требует много времени и сложной и дорогостоящей аппаратуры. Поэтому в последние годы разработаны два более простых метода (гель-хроматография и электрофорез).

5. Какие две аминокислоты будут иметь отрицательный заряд при рН-7?

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО^-и Н⁺. Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

6. Какими тремя характеристиками определяется первичная структура белка?

Геометрия любой молекулы определяется тремя группами геометрических характеристик ее химических связей - длинами связей, валентными углами и торсионными углами между связями, примыкающими к соседним атомам. Первые две группы в решающей мере определяются природой участвующих атомов и образующихся связей. Поэтому пространственная структура полимеров в основном определяется торсионными углами между звеньями полимерного остова молекул, т.е. конформацией полимерной цепи. Торсионный угол, т.е. угол поворота связи А-В вокруг связи В-С относительно связи С-D, определяется как угол между плоскостями, содержащими атомы А, В, С и атомы B, C, D.

7. Какой заряд несут гистоны и протамины в ядре клетки?

Гистоны и протамины при нейтральных рН несут большой положительный заряд, что обеспечивает возможность сильного электростатического взаимодействия с отрицательно заряженными нуклеиновыми кислотами. Полагают, что белки в ДНП располагаются в желобках двойной спирали ДНК, стабилизируя её структуру и выполняя определённые биологической функции (регуляция матричной активности ДНК)

1. К какому классу сложных белков принадлежат иммуноглобулины?

Иммуноглобулины, или антитела, также относятся к классу гликопротеинов, выполняют защитную функцию, обезвреживая поступающие в организм чужеродные вещества – антигены любой химической природы.

9.Какими связями соединены нуклеиновая кислота и белок в нуклеопротеинах?

В случае специфичного взаимодействия определённый участок белка связан со специфичной (комплементарной участку) нуклеотидной последовательностью, в этом случае вклад водородных связей, образующихся между нуклеотидными и аминокислотными остатками благодаря пространственному взаимному соответствию фрагментов, максимален.

10.Какие особенности строения глобулярных белков способствуют их лучшей растворимости по сравнению с фибриллярными белками?

В отличие от нерастворимых фибриллярных белков растворимые белки имеют почти сферическую (глобулярную) форму. Глобулярным белкам свойственна высокоупорядоченная пространственная структура (конформация), которая способствует выполнению специфических биологических функций.

Билет 2.

2.Напишите формулу и полное название ГМФ.

Гуанозинмонофосфат

3. Какие аминокислоты обнаруживаются реакцией Фоля?

Это реакция на цистеин и цистин.

4. Каким методом можно разделить различные белки благодаря связыванию веществ по сродству, например, «фермент-субстрат»?

биоспецифич. хроматография, хроматография по сродству

5. Какое количество аминокислотных остатков может содержать олигопептид?

менее 10-20 аминокислотных остатков, называют олигопептидами

6. Назовите три примера олигомерных белков.

Гемоглобин — олигомерный белок, функция которо­го регулируется различными лигандами.