A-спираль

Вторичная структура

Это способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, при которой аминокислоты взаимодействуют через пептидные группы. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством водородных связей между пептидными группами. Вторичная структура определяется:

устойчивостью пептидной связи

подвижностью С-С связи

размером аминокислотного радикала.

Все это вкупе с аминокислотной последо­вательностью приводтт к строго определенной конфигурации белка.

Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: a-спираль и b‑складчатый слой. В одном белке, как правило, присутствует и a-спираль и b-структура (складчатый слой). В глобулярных белках преобладает a-спираль, в фибриллярных – b-структура.

Правозакрученная спираль, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидрооксипролин, которые обуславливают “перелом” цепи, ее резкий изгиб.

Высота витка состав­ляет 0,54 нм и соответст­вует 3,6 аминокислотных остатков, 5 витков соответ­ствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.