Первичная структура

Уровни организации белков

Функции белков

1. Структурная:

в соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин

построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин, гликофорин.

построение органелл – рибосомы

2. Ферментативная:

Практически все ферменты являются белками, хотя имеются данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

3. Гормональная:

Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – инсулин, гормон роста.

4. Рецепторная:

Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов.

5. Транспортная:

Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

6. Резервная: производство и накопление в яйце яичного альбумина и питательная: белки грудного молока, белки крови и печени при голодании.

7. Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.

Дополнение

Существуют белки, которые являются предметом особого изучения:

Монеллин – выделен из африканского растения, обладает очень сладким вкусом, не токсичен и не способствует ожирению

Резилин – почти идеальная эластичность, составляет „шарниры" в местах прикрепления крыльев насекомых

Белки со свойствами антифриза – обнаружены у антарктических рыб, предохраняют кровь от замерзания

Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Учитывая, что в синтезе белов принимает участие 20 аминокислот можно сказать о невообразимом количестве возможных белков.

Дополнение

К примеру 2 аминокислоты (аланин и серин) образуют 2 пептида Ала-Сер и Сер-Ала; 3 аминокислоты дадут уже 6 вариантов трипептида; 20 амино­кислот – 1018 различных пептидов длиной всего 20 аминокислот (при условии, что каждая аминокислота используется только один раз). У человека обнаружено около 100 тысяч различных белков.

Первичная структура белков задается последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Например, при серповидно-клеточной анемии в 6 положении b-цепи гемоглобина происходит замена Глу на Вал. Это приводит к синтезу Hb S – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к анемии, снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Для многих белков обнаруживается ярко выраженный консерватизм структуры. Например, гормон инсулин у человека отличается от бычьего только на три аминокислоты, от свиного на одну аминокислоту (аланин вместо треонина).

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то такой белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки и новые качества организма. Такое явление называется полиморфизм.

Дополнение

К примеру, возникновение групп крови АВ0 связано с тремя вариантами фермента, осуществляющего присоединение к олигосахариду мембран эритроцитов либо N-ацетилгалактозы (группа А), либо галактозы (группа В), либо белок вообще не имеет ферментативной активности (группа 0).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.