Изменение белков

При термической обработке, стерилизации, консервировании и последующем хранении пищевых продуктов происходят глубокие повреждения белков:

♦ при кратковременном нагревании происходит денатурация белков как с потерей, так и без потери ими пищевой ценности. При этом биологические, физические и химические свойства белковой молекулы изменяются, ферментативная активность белков теряется;

♦ медленное нагревание белков в присутствии восстанавливающих Сахаров приводит к созданию связей между аминогруппами аминокислот и сахарами. Полученные сахароаминные комплексы не гидролизуются пищеварительными ферментами; содержание аминокислоты лизина снижается;

♦ продолжительное нагревание белков уменьшает содержание и других аминокислот. Следует отметить, что уменьшение содержания лизина может произойти и в отсутствие редуцирующих веществ. Свободные аминогруппы лизина и аргинина, находящихся в структуре белка, могут вступать в реакции со свободными кислотными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот, а также в реакции с жирными кислотами и продуктами окисления жиров;

♦ очень продолжительное нагревание белков вызывает деструкцию аминокислот, включая полное их разложение и образование перекрестных связей между отдельными аминокислотами, в результате чего образуются полиаминокислотные комплексы.

При нагревании смеси казеина, содержащего 4 % влаги, с глюкозой в течение 24 ч при 90 °С значительно понижается количество 10 аминокислот: метионина – на 25 %, аспарагиновой и глутаминовой кислот, треонина, серина, глицина, гистидина и аргинина – на 25...30 %, лизина и аланина – на 85 %. Потери увеличиваются при повышении влажности казеина.

При обработке пищевых продуктов в щелочной среде и в присутствии окислителей белки существенно изменяют свои физические и химические свойства.

При рН ниже 8 в кипящей воде и при рН выше 10 и температуре 25 °С в белке, полученном из сельди, образуются внутренние связи между аминокислотами, возникает дипептидлизиналанин, который может проявлять токсичное действие на организм человека.

С ужесточением тепловой обработки распад белков интенсифицируется. Так, соевый белковый изолят и белки семян сои, обработанные при рН 12, полностью разрушаются за 4 ч при 60 °С и за 12 ч при 40 °С. Наиболее чувствителен к повышенной температуре цистин. Белок подсолнечных семян, обработанный 0,2 н. раствором щелочи, также повреждается, теряя аминокислоты – аргинин, треонин, серии, лизин и цистин, при этом образуются лизиналанин, ало-изолейцин и орнитин.

При хранении белковых пищевых продуктов, в состав которых входят жиры, содержание аминокислот особенно резко снижается. Например, содержание лизина понижается на 90% в консервах из сельди, хранившейся 12 мес. при 25 °С. Эти изменения не наблюдаются при хранении в атмосфере азота или в отсутствие жиров. Причиной таких процессов являются гидроперекиси, образуемые в присутствии кислорода ненасыщенными жирными кислотами. Расщепляясь самопроизвольно, гидроперекиси образуют низкомолекулярные кислоты, спирты, альдегиды и кетоны, активно реагирующие с различными группировками белков.