Изоферменты отличаются по сродству к субстрату, по максимальной скорости катализирумой реакции (по активности), по электрохимическим свойствам, по константе Михаэлиса, по тканевой локализации.
Изоферменты.
В молекуле субстрата должна быть функциональная группа, называемая связывающей группой, которая способна связываться с ферментом и ориентировать молекулу субстрата в активном центре фермента, чтобы атакуемая связь субстрата была правильно расположена по отношению к каталитической группе фермента.
Субстрат должен содержать специфическую химическую связь, которую фермент мог атаковать.
Фумараза катализирует превращение фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер).
При исследовании специфичности ферментов было установленно, что молекула субстрата должна обладать двумя структурными особенностями:
Изоферменты – это множественные формы ферментов.
Примером изоферментов является лактатдегидрогеназа (ЛДГ), катализующая реакцию превращения пир лак и наоборот.
ЛДГ состоит из 4 субъединиц двух разных типов – Н и М и в результате комбинаций образуется 5 изоферментов:
ЛДГ1 – Н4
ЛДГ2 – Н3М
ЛДГ3 – Н2М2
ЛДГ4 – НМ3
ЛДГ5 – М4