Альфа-амилаза при панкреатите

Определение активности панкреатической фракции амилазы особенно важно при хроническом панкреатите у больных с нормальным уровнем общей амилазы. У больных с хро­ническим панкреатитом панкреатическая амилаза составляет 75–80% общей амилазы крови. Повышение панкреатической амилазы указывает на атаку хронического панкреатита, а снижение – на экзокринную недостаточность поджелудочной железы при атрофии ацинарной ткани и фиброзе органа у больных, длительно страдающих данным заболеванием.

Панкреатическая α-амилаза в моче повышается при остром панкреатите, причем составляет основную часть общей амилазы, так как выводится с мочой лучше, чем слюнная фракция.

Активность панкреатической фракции амилазы в отличие от общей не повышается при паротите, диабетическом кетоацидозе, раке легкого, острых гинекологических заболеваниях. Вместе с тем тест может быть ложноположительным при других панкреатических заболеваниях.

Повышение уровня α-амилазы сыворотки крови также встречается при:

• Острый панкреатит.

• Хронический вновь впадающий панкреатит.

• Панкреатическая карцинома – главным образом головки поджелудочной железы.

• Обтурация поджелудочного протока.

• Диабетический кетоацидоз.

• Холецистит.

• Пептическая язва.

• Резекция желудка.

• Брыжеечный тромбоз.

• Перитонит.

• Хирургическое вмешательство на брюшной полости.

• Внематочная беременность.

• Лечение морфином, кодеином.

• Почечная недостаточность.

• Кишечная обструкция.

• Посттравматическое состояние.

Альфа-1-антитрипсин – белок (гликопротеин), синтезируемый в печени, моноцитах, макрофагах, клетках слизистой оболочки кишечника. Он служит ингибитором большинства протеолитических ферментов, имеющих в составе своего активного участка аминокислоту серин (трипсина, хемотрипсина, эластазы, калликреина, катепсинов и других ферментов тканевых протеаз). Важнейшая физиологическая роль α-1-антитрипсина по-видимому состоит в торможении протеаз, особенно эластаз, выделяющихся из лейкоцитов при фагоцитозе. Имея небольшой размер молекулы, он легко диффундирует из плазмы в другие жидкости тела, включая бронхиальный секрет.

Относится к белкам острой фазы. Повышение активности может свидетельствовать о воспалительных процессах: острых и хронических инфекционных заболеваниях, острых гепатитах и циррозе печени в активной форме, остром и хроническом панкреатите. Содержание α-1-антитрипсина в сыворотке крови повышается при злокачественных новообразованиях: раке (особенно шейки матки) и метастазах, лимфоме (особенно лимфогранулематозе), заболеваниях легких (эмфиземе).

Поскольку α-1-антитрипсин является ингибитором протеолитических ферментов (разрушающих белки), то его недостаточность приводит к повышению активности этих ферментов. Это сопровождается усилением разрушения клеток и образованию фиброзной ткани. Дефицит α-1-антитрипсина обусловлен его дефектом или мутациями в гене. Тяжелый врожденный дефицит сочетается с заболеваниями печени, особенно в детском возрасте (синдром неонатального гепатита, инфантильный цирроз), и с хроническими заболеваниями легких у взрослых (эмфизема и хронический бронхит). Частота обнаружения гепатомы также повышена в популяциях с дефицитом α-1- антитрипсина. Приобретенный дефицит α-1-антитрипсина встречается при нефротическом синдроме, гастроэнтеропатии с потерей белка, острой фазе термических ожогов. Всем пациентам с хроническими заболеваниями печени показано плановое определение уровня α-1-антитрипсина, это обусловлено невозможностью постановки правильного диагноза только на основании клинических данных.

Альфа-2-макроглобулин - высокомолекулярный белок крови, обнаруживаемый в сыворотке и других внесосудистых жидкостях в концентрации 2-4 мг/мл в зависимости от пола и возраста. Альфа-2-макроглобулин один из двух основных (наряду с α1-антитрипсином) ингибиторов протеаз плазмы позвоночных животных, обладает очень широким спектром активности, ингибирующей бактериальные и эукариотические эндопептидазы. Альфа-2-макроглобулин является уникальным эндогенным ингибитором протеиназ, который, взаимодействуя с энзимами, лишает их протеиназной активности, но сохраняет их способность гидролизовать пептиды. У человека является крупным тетрамером (гликопротеин с молекулярным весом 725 кД), вовлечен в патогенез ряда заболеваний легких и некоторых других патологий (маркер гломерулонефропатии). Взаимодействие между α-2-макроглобулин и протеиназами приводит к конформационным изменениям молекулы ингибитора, которые проявляются в увеличении его электрофоретической подвижности и экспозиции особого гидрофобного рецептор - связывающего участка. Это приводит к быстрому удалению α-2-макроглобулина из сосудистого русла за счет поглощения гепатоцитами, макрофагами и фибробластами. Было показано, что различные формы α-2-макроглобулина связывают такие цитокины как ИЛ-1, 2, 6, 8, ФНО-а и др. Молекулярная масса: 725 килодальтонов. Молекула - tetramer с четырьмя идентичными подъединицами с молекулярными массами 179 килоДальтон.