Механизм действия ферментов. Любые химические реакции протекают, под­чиняясь двум основным законам термодинами­ки: закону сохранения энергии и закону энтро­пии

Любые химические реакции протекают, под­чиняясь двум основным законам термодинами­ки: закону сохранения энергии и закону энтро­пии. Согласно этим законам, общая энергия химической системы и её окружения остаётся постоянной, при этом химическая система стре­мится к снижению упорядоченности (увеличе­нию энтропии).

Энергией активации называют дополнитель­ное количество кинетической энергии, необхо­димое молекулам вещества, чтобы они вступи­ли в реакцию.

При достижении этого энергетического барь­ера в молекуле происходят изменения, вызыва­ющие перераспределение химических связей и образование новых соединений.

Чем больше молекул обладает энергией, пре­вышающей уровень Е_а, тем выше скорость хи­мической реакции. Повысить скорость хи­мической реакции можно нагреванием. При этом увеличивается энергия реагирующих моле­кул. Однако для живых организмов высокие температуры губительны, поэтому в клетке для ускорения химических реакций используются ферменты. Ферменты обеспечивают высокую скорость реакций при оптимальных условиях, существующих в клетке, путём понижения уровня Е_а. Таким образом, ферменты снижают высоту энергетического барьера, в результате возрастает количество реакционно-способных молекул, следовательно, увеличивается скорость реакции.

Е_а - энергия активации некатализируемои реакции

Е'_а - энергия активации катализируемой ферментами реакции

В механизме ферментативного катализа ре­шающее значение имеет образование фермент-субстратного комплекса в активном центре фермента. Активный центр фер­мента комплементарен субстрату, т.е. соответ­ствует ему как «ключ замку». Это объясняет то что ферменты обладают высокой специфично­стью.

Молекула фермента, как правило, во много раз больше молекулы субстрата, подвергающегося химическому превращению этим ферментом. В контакт с субстратом вступает лишь неболь­шая часть молекулы фермента, обычно от 5 до 10 аминокислотных остатков, формирующих ак­тивный центр фермента. Роль остальных ами­нокислотных остатков состоит в обеспечении правильной конформации молекулы фермента для оптимального протекания химической ре­акции. Субстраты рас­полагаются таким образом, чтобы участвующие в реакции функциональные группы субстратов находились в непосредственной близости друг к другу. Это свойство активного центра назы­вают эффектом сближения и ориентации реа­гентов. Такое упорядоченное расположение суб­стратов вызывает уменьшение энтропии и, как следствие, снижение энергии активации (Е_а), что определяет каталитическую эффективность ферментов. Активный центр фермента также способствует дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата, что облегчает протекание химичес­кой реакции и образование продуктов. Это свой­ство активного центра называют эффектом де­формации субстрата.