Актуальность темы. Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы, которые контролируют практически все химические процессы

Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы, которые контролируют практически все химические процессы, протекающие в живых организмах. В том числе они катализируют сотни многостадийных реакций, в ходе которых образуется и превращается энергия, расщепляются молекулы питательных веществ, строятся различные макромолекулы.

Медицинская энзимология является важным разделом клинической биохимии. По определению активности ферментов, изоферментов в жидких средах организма, биоптатах, изучаются особенности течения ферментативных реакций в условиях патологии. Полученная информация может быть использована как в диагностике, так и во время лечения.

Знание основ ферментологии необходимо студентам для изучения таких предметов, как патологическая физиология, патологическая анатомия, фармакология, а также для освоения ряда клинических дисциплин.

Теперь ознакомьтесь с целью занятия.

Общая цель:

Уметь интерпретировать свойства и функции ферментов для диагностики и лечения болезней, связанных с нарушением функционирования ферментов.

Достижение этой цели обеспечивается решением конкретных задач, повторением базисных знаний, полученных на предыдущем курсе химии.

Конкретные цели Цели исходного уровня:

Уметь:

1. Интерпретировать структуру ферментов как простых и сложных белков.	1.Интерпретировать структуру аминокислот как компонентов простых и сложных белков (каф. медицинской и фарм.химии).
2. Интерпретировать качественные реакции на субстраты или продукты ферментативных процессов для оценки свойств ферментов.	2.Интерпретировать качественные реакции на крахмал и глюкозу для оценки степени гидролиза крахмала (каф. медицинской и фарм.химии).
3. Интерпретировать свойства энзимов: а) термолабильность, б) зависимость от pH в) специфичность на основе анализа их структуры.	3.Интерпретировать структуры и конформации белков и их свойства (каф. медицинской и фарм.химии).
4. Интерпретировать свойства изоферментов, как “индикаторных” ферментов для диагностики заболеваний.

Для проверки исходного уровня Вам предлагается выполнить ряд заданий.

Задания для самопроверки и самокоррекции исходного уровня.

Задание 1. При исследовании аминокислотного состава гидролизата белка, применяемого в клинике для парентерального белкового питания, был использован хроматографический метод. По результатам хроматографии аминокислоты были разделены на кислые и основные.

1.1. Назовите аминокислоты, попавшие во фракцию кислых аминокислот.

А. Аспартат

В. Лизин

С. Глутаминовая кислота

D. Аргинин

Е. Триптофан

1.2. Назовите аминокислоты, попавшие во фракцию основных аминокислот

А. Аспартат

В. Лизин

С. Глутаминовая кислота

D. Аргинин

Е. Триптофан

Задание 2. Вам даны 4 пробирки с неизвестными растворами. Проделав реакцию с реактивом Люголя, получили следующие окраски: 1) синяя; 2) бурая; 3) желтая; 4) фиолетовая.

2.1. В какой пробирке произошел полный гидролиз крахмала?

А. В первой пробирке

В. Во второй пробирке

С. В третьей пробирке

D. В четвертой пробирке

2.2. Какое вещество образовалось при неполном гидролизе крахмала?

А. Глюкоза

В. Декстрины

С. Олигосахариды

Задание 3. Для определения аминокислотной последовательности в белках применяют частичный гидролиз, используя ферменты (например, пепсин или трипсин) или химические реагенты, специфично действующие на пептидные связи между определенными аминокислотами.

3.1. Какую структуру белка можно установить такими методами?

А. Первичную

В. Вторичную

С. Третичную

D. Четвертичную

3.2. Дайте определение этой структуре.

А. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали или бета-структуры

В. Пространственная укладка полипептидной цепи, содержащей альфа-спираль и

бета-структуру.

С. Определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи,

фиксированная пептидными связями

D. Объединение двух и более протомеров в молекуле олигомерного белка.

Задание 4. Изучение третичной структуры белка. необходимое для выяснения строения активного центра “сериновых протеиназ” (трипсин, химотрипсин) было проведено с помощью метода специфической модификации функциональных групп.

4.1. Укажите связи, которыми стабилизируется эта структура белка?

А. Дисульфидные

В. Пептидные

С. Связи между амино- и карбоксильными группами аминокислот.

D. Ионные

Е. Эфирные

Задание 5. Для изучения конформации белка был применен метод рентгеноструктурного анализа. Дайте определение понятию “конформация белковой молекулы”.

А. Пространственная укладка полипептидной цепи, обеспечивающая его функции.

В. Пространственная укладка полипептидной цепи, содержащей альфа-спираль и

бета-структуру.

С. Определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи

D. Полипептидная цепь, фиксированная пептидными связями

Е. Объединение двух и более протомеров в молекуле олигомерного белка.

Задание 6. Белок, состоящий из шести субъединиц, обработали раствором восстановителя, в результате чего произошло изменение его физико-химических свойств.

6.1. Какие связи между субъединицами могли разрушиться в результате восстановления?

А. Водородные

В. Гидрофобные

С. Дисульфидные

D. Ионные

Е. Пептидные

6.2. Назовите аминокислоту, участвующую в образовании этих связей.

А. Метионин

В. Цистеин

С. Глутаминовая кислота

D. Аргинин

Е. Гистидин