Простые и сложные белки

Основные статьи: Простые белки, Сложные белки

Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические, группы. В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы^[20]:

· Гликопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки; гликопротеины, содержащие остатки мукополисахаридов относятся к подклассу протеогликанов. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины относится к гликопротеинам. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 % от общей массы молекулы белка, они являются основным компонентом межклеточного матрикса;

· Липопротеины, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеины, образованные белками-аполипопротеинами и связывающимися с ними липидами, используются для транспорта липидов в крови;

· Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в активных центрах ионы меди, марганца, железа и других металлов);

· Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК. К нуклеопротеидам относится хроматин, из которого состоят хромосомы;

· Фосфопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина, треонина итирозина. Фосфопротеином, в частности, является казеин молока^[28];

· Хромопротеиды, содержащие окрашенные простетические группы различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции: гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем, например, гемоглобин и цитохромы), хлорофиллы, флавопротеиды с флавиновой группой и др.

3. Многие ферменты могут обратимо связывать определенные метаболиты, ингиби-рующие или активирующие фермент. Такие метаболиты называют эффекторами.
Эффектор присоединяется не к каталитическому активному центру фермента, а к специальному регуляторному центру, который называют также аллостеричес-ким центром («в другом месте расположенный центр»).

Аллостерические ферменты построены, как правило, из двух или большего числа субъединиц. Представлена схема аллостерического ингибирования фермента. Одна субъединица имеет каталитический центр (каталитическая субъединица), другая — регуля-торный центр (регуляторная субъединица). В отсутствие аллостерического ингибитора субстрат присоединяется к каталитическому активному центру и происходит реакция. Если в среде есть аллостерический ингибитор, он присоединяется к регуляторному центру, что ведет к изменению конформации регуляторной субъединицы; вследствие этого изменяется конформация и каталитической субъединицы, в том числе каталитического активного центра. В результате активность фермента снижается. Чем выше концентрация аллостерического ингибитора, тем больше молекул фермента блокируется им и тем меньше скорость превращения субстрата. Аналогично происходит и активация ферментов при действии аллосте-рических активаторов.Метаболический путь синтеза УТФ включает восемь реакций. Первая реакция катализируется ферментом карбамоилфосфатсинтетазой П. Продукт реакции — карбамоилфосфат — образуется из диоксида углерода, амидной группы глутамина и фосфатного остатка АТФ; АТФ служит также источником энергии. Карбамоил-фосфатсинтетаза II — это аллостерический фермент; конечный продукт метаболического пути (УТФ) является его аллостерическим ингибитором. Чем больше концентрация УТФ, тем меньше скорость первой реакции, а значит, и всех остальных реакций, поскольку для них образуется мало субстратов. Таким способом скорость синтеза УТФ уравнивается со скоростью его расходования, т. е. с потребностью клетки в этом веществе. Здесь мы имеем дело с регуляцией по механизму отрицательной обратной связи. В последующих главах описаны многие другие примеры аллостерической регуляции.

4.Осмос - спонтанный переход, односторонняя диффузия через полупроницаемую перегородку (мембрану), отделяющую раствор от чистого растворителя или раствора меньшей концентрации. Обусловлен стремлением системы к термодинамическому равновесию и выравниванию концентраций р с обеих сторон мембраны.Характеризуется осмотическим давлением, равным избыточному внешнему давлению, которое нужно приложить со стороны раствора, чтобы прекратить осмос. Играет важную роль в физиологических процессах, используется при исследовании, биологических структур.

Явление осмоса наблюдается в тех средах, где подвижность растворителя больше подвижности растворенных веществ. Важным частным случаем осмоса является осмос через полупроницаемую мембрану. Полупроницаемых называют мембраны, которые имеют достаточно высокую проницаемость не для всех, а только для некоторых веществ, в частности, для растворителя. Если такая мембрана разделяет раствор и чистый растворитель, то концентрация растворителя в растворе оказывается менее высокой, поскольку там часть его молекул замещена на молекулы растворенного вещества (см. Рис. 1). Вследствие этого, переходы частиц растворителя из отдела, содержащего чистый растворитель, в раствор происходить чаще, чем в противоположном направлении. Соответственно, объем раствора будет увеличиваться (а концентрация - уменьшаться), тогда как объем растворителя будет соответственно уменьшаться.