2015-05-06
420
В заключение целесообразно остановиться на общенаучной методологической стороне изложенных в книге вопросов. Обнаруженные в строении метаболической сети структурно-химические закономерности раскрываются через определение симметрии. Однако для того, чтобы составить более глубокое представление о значении для данной области науки этих закономерностей, одного определения симметрии недостаточно. Получить необходимую ясность в этом вопросе можно, лишь обратившись к рассмотрению общих целей, методов и особенностей спекулятивного мышления в науке.
Человек в своем восприятии действительности способен охватить весьма ограниченное число фактов. Поэтому уже древним философам было ясно, что расширить границы познания можно лишь на пути сведения бесконечного к конечному. Суть такого сведения состоит в выявлении сходного в различном и создании новых понятий, а также формулировании общих принципов, которым подчиняется многообразие рассматриваемых фактов [18]. Очень часто обобщение накопившихся в науке фактов, особенно если накопление их осуществляется постепенно, носит исторический стихийный характер. При этом за основу принимаются понятия и концепции, заимствованные из наиболее развитых областей знаний. Характерными в этом отношении являются лежащие в основе традиционной интерпретации метаболизма классические представления биоэнергетики. Эти представления ведут свое происхождение от попыток объяснить механизмы дыхания и мышечной деятельности в понятиях и терминах физики. Согласно представлениям биоэнергетики специфика протекающих в организме биохимических реакций определяется их способностью генерировать или потреблять энергию. Наиболее важные с точки зрения биоэнергетики метаболические пути до сих пор определяют структуру общих метаболических схем. Хотя интерпретация метаболизма с позиций биоэнергетики и не имеет противоречий, она не может быть признана удовлетворительной, так как является неполной и односторонней. Кроме того, первоначальное впечатление о сложности и необъятности информации о метаболизме при такой интерпретации не только не ослабевает, но, наоборот, усиливается.
|
|
|
Характерная особенность представлений, лежащих в основе подобного рода интерпретаций, состоит в том, что они не способны охватить метаболизм во всем его структурно-химическом многообразии, в то время как именно такая возможность возникает в рамках представлений о симметрии метаболической сети. Эти представления позволяют сформировать понятия, вытекающие из природы метаболизма. Наиболее характерными из них являются понятия симметричной формы и периода. Первое служит рабочим и необходимо для выявления в метаболической сети общей симметрии, второе соответствует основному промежуточному элементу структуры метаболической сети и выражает периодический характер ее строения. Характерным для этих понятий является то, что они сформированы на основе анализа особенностей биохимических превращений и благодаря этому адекватно отражают специфику химической природы метаболизма.
|
|
|
Использование понятий, связанных с представлением о симметрии как внутреннем свойстве метаболизма, позволяет по-новому решить вопрос о форме выражения обнаруженных закономерностей. Наиболее приятный в настоящее время способ изложения научного материала базируется на способности человека к одномерному абстрактно-логическому мышлению. В данном случае этот способ выражается в использовании принципов соответствия и связности для формального обоснования наличия в структуре сети реакций метаболизма симметричных форм и описания выявленной в метаболической сети симметрии.
Однако для демонстрации всей совокупности полученных результатов этот способ явно недостаточен. Это, прежде всего, связано с тем, что из предлагаемых принципов невозможно вывести все особенности симметрии сети реакций метаболизма. С другой стороны, при буквальном истолковании они оказываются слишком жесткими, навязывающими метаболической сети несвойственную ей однозначность. Поэтому, самое большее, эти принципы можно рассматривать как руководящие идеи, которые в первом приближении хорошо соответствуют природе симметрии сети реакций метаболизма и вследствие этого могут быть полезны для организации основной массы знаний о нем. Еще одна сложность применения этого способа связана с тем, что способностей памяти одномерного формально-логического мышления оказывается совершенно недостаточно, чтобы свободно манипулировать с огромным объемом имеющейся о метаболизме информации. Однако все эти препятствия становятся легко преодолимыми, если вспомнить, что наряду с одномерным формально-логическим способом выражения информации существует другой, основанный на многомерном, образном восприятии действительности, емкость памяти которого существенно превышает емкость памяти формально-логического восприятия.
Применение понятия симметрии для организации научной информации открывает возможность использования преимуществ образного восприятия при сохранении точности и определенности, свойственных абстрактно-логическому мышлению. В данном случае это достигается установлением соответствия между собственной симметрией метаболической сети в природе и симметрией выражающих ее графических средств на карте. При этом недостатки, связанные с излишней жесткостью формально-логических построений, устраняются тем, что используемый способ выражения информации о метаболизме позволяет заменить излишне прямолинейную словесную формулировку общих принципов соответствующими им, но в информативном отношении более гибкими наглядными проявлениями графической симметрии. Благодаря этому восприятие структурно-химических закономерностей метаболизма приобретает качественно новый характер.
В данном случае симметрия сети реакций метаболизма выражена в виде симметричной графической схемы на плоскости. В связи с этим часто возникает вопрос: а не лучше ли построить трехмерную модель метаболической сети. При этом исходят из того, что пространственная модель будет нагляднее. Однако для данного случая это неверно. Дело в том, что любой пространственный объект воспринимается зрительно через совокупность плоских проекций. Поэтому, когда нет необходимости отражать отношения объектов с реальным пространством (как, например, при моделировании сложных биологических молекул, сосудистых сетей организма или систем трубопроводов и т.д.), всегда предпочтительнее ограничиться немногими, наиболее удобными для восприятия плоскими изображениями объекта, чем иметь дело с неограниченным числом случайных проекций его пространственного макета. Поскольку строение метаболической сети не отражает каких-либо реальных пространственных отношений, то ее также лучше изображать в виде двухмерной симметричной схемы.
|
|
|
В заключение хотелось бы выразить надежду, что развиваемый в книге подход к систематизации материала о метаболизме окажется полезным для более глубокого понимания химической стороны процессов жизнедеятельности, а также будет интересным в качестве примера при систематизации информации в других областях науки.
ЛИТЕРАТУРА
1. Абдергальден Э. Учебник физиологической химии. М.-Л., Медгиз, 1934. 864 с.
2. Адреналин и норадреналин. М., Наука, 1964. 311 с.
3. Алимова Е.К., Аствацатурьян А.Г. Биосинтез и окисление жирных кислот нормального строения с нечетным числом атомов С, разветвленных и циклопропановых. - Успехи соврем. биологии, 1973, т.76, №1(4), с.34-35.
4. Альберт Э. Избирательная токсичность. М.: Мир, 1971. 432 с.
5. Артамонов В.И. Стероидные соединения растений. - Успехи соврем. биологии, 1978, т.86, №1(4), с.19-30.
6. Беклемишев В.Н. Основы сравнительной анатомии беспозвоночных. М.: Наука, 1964. т.1. 432 с.; т.2. 446 с.
7. Белицер В.А., Цибакова Е.Т. О механизме фосфорилирования, сопряженного с дыханием. - Биохимия, 1939, т.4, №5, с.516-535.
8. Биогенез природных соединений. М.: Мир, 1965. 724 с.
9. Биохимия. М.: Сельхозгиз, 1933. 596 с.
10. Биохимия растений. М.: Мир, 1968. 624 с.
11. Биохимия фенольных соединений. М.: Мир, 1968. 452 с.
12. Биша К. Физиологические исследования о жизни и смерти. СПБ., 1865. 458 с.
13. Бочков Н.П. Генетика человека, наследственность и патология. М.: Медицина, 1978. 382 c.
14. Брода Э. Эволюция биоэнергетических процессов. М.: Мир, 1968. 304 с.
15. Букин В.И. S-метилметионин как противоязвенный фактор (витамин U). - Успехи химии, 1969, т.10, с.184-198.
|
|
|
16. Быков Г.В. История органической химии. Открытие важнейших органических соединений. М.: Наука, 1978. 378 с.
17. Быховский В.Я., Зайцева Н.И., Букин В.Н. Современные представления о биогенезе порфиринов и корриноидного ядра молекулы витамина B12. - Успехи биол. химии, 1969, т.10, с.199-229.
18. Бэкон Ф. Сочинения: В 2-х т. М.: Мысль, 1977. т.1. 568 с.
19. Вейнберг А.Я., Самохвалов Г.И. Простагландины: строение, биосинтез, метаболизм. - Успехи биол. химии, 1968, т.19, с.184-208.
20. Венкстерн Т.В. Первичная структура транспортных рибонуклеиновых кислот. М.: Наука, 1970. 260 с.
21. Вернадский В.Н. Живое вещество. М.: Наука, 1978. 360 с.
22. Гаузе Г.Ф. Асимметрия протоплазмы. М.; Л.: Изд-во АН СССР, 1940.
23. Гершанович В.Н. Транспорт аминокислот, полипептидов и органических кислот у бактерий. М.: Медицина, 1977, 184 с.
24. Грачева И.М. Биосинтез высших спиртов дрожжами. - В кн. Микробиология: Сборник обзоров. М.: ВИНИТИ, 1972, т.1, с.97-170.
25. Гулый М.Ф. Основные метаболические циклы. Киев: Наук. думка, 1968. 420 с.
26. Гутина В.Н. Биохимия анаэробного разложения: Исторический очерк. М.: Наука, 1974. 216 с.
27. Дегли С., Никольсон Д. Метаболические пути. М.: Мир, 1973. 312 с.
28. Добрынина В.И. Учебник биологической химии. М.: Медгиз, 1963. 448 с.
29. Доман Н.Г. Чернядьев Н.И. Ассимиляция монокарбоновых органических соединений фото- и хемосинтезирующими микро организмами. - Успехи микробиологии, 1968, т.6, с.3-18.
30. Дыхательные ферменты. М.: Изд-во иностр. лит., 1952. 416 с.
31. Запрометов М.Н. Биосинтез фенольных соединений и его регуляция. - Успехи соврем. биологии, 1971, т.72, №2(5), с.217-252.
32. Иванов И.И., Коровкин Б.Ф., Пинаев Г.П. Биохимия мышц. М.: Медицина, 1977. 344 с.
33. Ичас М. Биологический код. М.: Мир, 1971. 352 с.
34. Кефели В.И. Рост растений. М.: Колос, 1973. 120 с.
35. Кирхгоф К.О. О приготовлении сахара из крахмала. - Технол. журн., 1812, т.9, ч.1, с.3-26.
36. Колот Ф.Б., Вакулова Л.А., Веселов И.Я., Самохвалов Г.Н. Биосинтез каротиноидов грибами. - Успехи соврем. биологии. 971, т.71, с.18-42.
37. Конышев В.А. Химическая природа и систематика веществ, регулирующих процессы роста тканей животных. - Успехи соврем. биологии, 1976, т.81, с.258-273 с.
38. Корнберг А. Синтез ДНК. М.: Мир, 1977. 360 с.
39. Костычев С.П. Физиология растений. М.; Л.: ОГИЗ, 1933. т.1. 528 с.
40. Кочетков Н.К., Бочков А.Ф., Дмитриев Б.А. и др. Химия углеводов. М.: Химия, 1967. 672 с.
41. Кретович В.Л. Обмен азота в растениях. М.: Наука, 1972. 528 с
42. Кретович В.Л. Основы биохимии растений. М.: Высш. шк., 1971. 464 с.
43. Кривобокова С.С. Биологическое окисление: Исторический очерк. М.: Наука, 1971. 167 с.
44. Кудрявцева Г.В. Пентозофосфатный путь (ПФП) обмена углеводов в тканях животных организмов. - Успехи соврем. биологии, 1978, т.86, №3(6), с.315-336.
45. Лейбсон Л.Г. Сахарный укол К. Бернара. - Тр. ИИЕиТ, 1957, т.14, с.227-307.
46. Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир, 1974. 957 с.
47. Лукнер М. Вторичный метаболизм у микроорганизмов, растений и животных. М.: Мир, 1979, 548 с.
48. Любимова М.Н., Энгельгард В.А. Аденозинтрифосфатаза и миозин мышц. - Биохимия, 1939, т74, №6, с.716-735.
49. Майстер А. Биохимия аминокислот. М.: Изд-во иностр. лит., 1961, 530 с.
50. Малер Г., Кордес Ю. Основы биологической химии. М.: Мир, 1970, 568 с.
51. Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. М.: Мир, 1980, т.1. 408 с.; т.2. 606 с.; т.3. 428 с.
52. Неорганическая биохимия. М.: Мир, 1978. т.1. 711 с.; т.2. 736 с.
53. Ноздрюхина Л.Р. Биологическая роль микроэлкмкнтов в организме животных и человека. М.: Наука, 1977. 184 с.
54. Номенклатура ферментов. М.: ВИНИТИ, 1979. 322 с.
55. Нортрон Д., Куниц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты. М.: ИЛ, 1950. 346 с.
56. Палладин В.И. - Изв. Имп. Акад. наук, 1912, т.6, с.437-448.
57. Пасешниченко В.А., Гусева А.Р. Амбсцизиновая кислота - гормон покоя и регуляции роста растений. - Успехи соврем. биологии, 1970, т.70, №2(5), с.182-191.
58. Пастер Л. Избранные труды: В 2-х т. М.: Изд-во АН СССР, 1960. т.1. 1012 с.
59. Пименова М.Н., Пискунова Н.Ф. Метаболизм органических соединений у микроводорослей. - Успехи микробиологии, 1977, т.12, с.42-57.
60. Пирс Э. Гистохимия. М.: Изд-во иностр. лит., 1962. 962 с.
61. Приданцева Е.А., Драбкина А.А., Цизин Ю.С. Ювенильный гормон насекомых (регуляция процессов роста и метаморфоза). - Успехи соврем. биологии, 1971, т.71, №2, с.292-309.
62. Простагландины. Под ред. А.С.Аджигихина. М.: Мир, 1978. 416 с.
63. Рабинович Е. Фотосинтез. М.: Изд-во иностр. лит., 1951. 648 с
64. Райс Э. Аллелопатия. М.: Мир, 1978. 392 с.
65. Рапопорт С.М. Медицинская биохимия. М.: Медицина, 1966. 896 с
66. Ратнер В.А. Молекулярно-генетические системы управления. Новосибирск: Наука, 1975. 288 с.
67. Рубан Е.Л., Вербина Н.М., Бутенко С.А., Озолинь Р.К., Зоринь Д.Г. Биосинтез аминокислот микроорганизмами. М.: Наука, 1968. 296 с.
68. Рубин Б.А., Гавриленко В.Ф. Биохимия и физиология фотосинтеза. М.: Изд-во МГУ, 1977. 328 с.
69. Руттен М. Происхождение жизни. Мир, 1973. 411 с.
70. Рэкер Э. Биоэнергетические механизмы. М.: Мир, 1967. 292 с.
71. Солдатенков С.В. Биохимия органических кислот растений. Л.: Из-во ЛГУ, 1971.142 с.
72. Степаненко Б.И. Углеводы. Успехи в изучении строения и метаболизма: Биохимия. М.: ВИНИТИ, 1968. 300 с.
73. Сцент-Дьердьи А. Роль фумаровой кислоты в дыхании животных тканей. - Успехи соврем. биологии, 1936, т.5, №2, с.333-342.
74. Урманцев Ю.А. Симметрия природы и природа симметрии. - М.: Мысль, 1974. 230 с.
75. Успенский А.Е. Гамма-аминомасляная кислота. - В кн. БЭМ. М.: Сов. энциклопедия, 1977, т.5, с.3-4.
76. Утевский А.М. Катехоламины как регуляторные и биокаталитические факторы в общей системе биогенных аминов. - В кн.: Физиология и биохимия биогенных аминов. - М.: Медицина, 1969, с.5-14.
77. Федоров Е.С. Курс кристаллографии. СПб., 1901. 450 с.
78. Филлипович Ю.Б., Клунова С.М., Жукова Н.И. Пути синтеза главных аминокислот шелка в шелкоотделительной железе тутового шелкопряда. - Докл. АН СССР, 1974, т.217, №1, с.241-244.
79. Фишер Э. Избранные труды. М.: Наука, 1979, 640 с.
80. Хефтман Э. Биохимия стероидов. М.: Мир, 1972. 176 с.
81. Чичибабин А.Е. Основные начала органической химии. М.: Госхимиздат, 1963. т.1. 912 с.
82. Шамин А.Н. Биокатализ и биокатализаторы: Исторический очерк. М.: Наука, 1971. 196 с.
83. Шамин А.Н., Джабраилова Н.А. Развитие химии аминокислот. М.: Наука, 1974. 151 с.
84. Шахова И.Л. Полиолы микроорганизмов. - Успехи микробиологии, 175, т.10, с.74-86.
85. Шехтер В.М. Кварки. - Природа, 1980, №2, с.53-69.
86. Шибаев В.Н. Специфичность взаимодействия уридиндифосфатглюкозы с ферментами: Автореф. дис..., д-ра хим. наук. М.: ИОХ АН СССР, 1974. 47 с.
87. Шлегель Г. Общая микробиология. М.: Мир, 1972. 476 с.
88. Энгельгард В.А., Любимов М.Р. К механохимии мышц. - Биохимия, 142, т.7, №5-6, с.205-231.
89 Abramsky T., Rowland L.P., Shemin D. The formation of isoleucine from b-methylaspartic acid in Esherichia coli W. - J. Biol. Chem., 1962, vol.237, N 1, p.265-266.
90. Abramsky T., Shemin D. The formation of isoleucine from b-methylaspartic acid in Escherichia coli W. - J. Biol.Chem., 1965, vol.240, N 7, p.2971-2975.
91. Adams E., Rosso G. a-Ketoglutaric semialdehyde dehydrogenase of pseudomonas. Properties of the purified enzyme induced by hydroxyproline and constitutive enzyme. - J. Biol. Chem.,
1967, vol.242, N 8, p.1802-1814.
92. Adlersberg M., Sprinson D.B. Synthesis of 3,7-dideoxy-D-threo-hepto-2,6-diulosonicacid: A study in 5-dehydroquinic acid formation. - Biochemistry, 1964, vol.3, N 12, p.1855-1860.
93. Anderson E.P. Nucleoside and nucleotide kinases. - In, The enzmes. 3rd ed. N.Y.; L., 1973, vol.9, p.49-96.
94. Anderson R.L., Allison D.P. Purification and characterization of D-lyxose isomerase.- J. Biol. Chem., 1965, vol.240, N 6, p.2367-2372.
95. Armstrong F.B., Cordon M.L., Wagnar R.P. Biosynthesis of valine and isoleucine. VI. Enzyme repression in salmonella. - Proc. Nat. Acad. Sci. US, vol.49, N 3, p.322-329.
96. Baginsky M.L., Rodwell V.M. Metabolism of pipecolic acid in a, pseudomonas species. - J. Bacteriol., 1967, vol.94, N 4, p.103-1039.
97. Barker H.A., Weissbach H., Smyth R.D. A coenzyme containing pseudovitamin B.-Proc. Nat. Acad. Sci. US, 1958, vol.44, N 11, p.1093-1097.
98. Barrell B.G., Baukier A.T., Drouin J. A different genetic code in human mitochondria. - Nature, 1979, vol.282, N 5735, p.189-194.
99. Begbie R., Richtmyer N.K. The isolation of some heptoses, heptuloses, octuloses and nonuloses from primula officinalis jaco. - Carbohyd. Res., 1966, vol.2, p.272-288.
100. Bell D.J. Natural monosaccharides and oligosaccharides, their structures and occurence. - Comp. Biochem., 1962, vol.3A, p.287-354.
101. Bell E.A. The isolation of L-homoarginine from seed of Lathyrus cicera. - Biochem. J., 1962, vol.85, N 1, p.91-93.
102. Bell E.A. a,g-Diaminobutyric acid in seeds of twelve species of lathyrus and identification of a new natural aminoacid, L-homoarginine in seeds of other species toxic to man and domestic animals. - Nature, 1962, vol.193, N 4820, p.1078-1079.
103. Bell E.A., Tirimanna A.S.L. Association of amino acids and related compounds in the seeds of forty-seven species of vicia, their taxonomic and nutritional significance. - Biochem. J., 1965, vol.97, p.104-111.
104. Betterton H., Fjellstedt T., Matsuda M. et al. Localization of the homocitrate pathway. - Biochim. et biophys. acta, 1968, vol.170, N 2, p.459-461.
105. Blumson N., Baddiley J. Thymidine diphosphate mannose and thymidine diphosphate rhamnose in Streptomyces griseus. - Biochem. J., 1961, vol.81, N 1, p.114-124.
106. Brady R.O. The enzymatic synthesis of fatty acids by aldol condensation. - Proc. Nat. Acad. Sci. US, 1958, vol.44, N 10, p.993-998.
107. Braunstein A.E., Kritzmann M.G. Über den Ab -und aufbau von Aminosauren durch Umaminierung. - Enzymologia, 1937, Bd.2, N 3 p.129-146.
108. Brickson W.L., Henderson L.M., Solhjell I., Elvehjem C.A. Antgonism of aminoacids in the growth of lactic acid bacteria.- J. Biol. Chem., 1948, vol.176, N 2, p.517-528.
109. Brown G.M. The biosynthesis of pteridines. - Adv. Enzymol., 1971, vol.35, p.35-77.
110. Buchner E. Alkoholische Gährung ohne Hefezellen. - Berichte, 1897, Bd.30, S.117-127.
111. Buchner E., Buchner H., Hahn M. Die Zimasegahrung - Untersuchungen űber den Zimasegährung. Untersuchungen űber den Inhalt der Hefezellen und die biologische Seite des Gährungsproblems. Munchen; Berlin, 1903. 416 S.
112. Bulter G.W., Shen L. Leucine biosynthesis in higher plant. - Biochim. et biophys. acta, 1963, vol.71, N 2, p.456-458.
113. Burns R.O., Zarlengo M.H. Threonine deaminase from Salmonella typhimurium. - J. Biol. Chem., 1968, vol.243, N 1, p.178-185.
114. Calvo M.J., Fink G.R. Regulation of biosynthetic pathways in bacteria and fungi. - Annu. Rev. Biochem., 1971, vol.40, p.943-968.
115. Campbell J.J.R., Smith R.A., Eagles B.A. A deviation from the conventional tricarboxylic acid cycle in Pseudomonas aeruginosa. - Biochim. et biophys. acta, 1953, vol.11, N 4, p.594.
116. The carbohydrates chemistry and biochemistry. N.Y.; L., 1972. 251 p.
117. Charlson A.J., Richtmyer N.K. The isolation of an octulose an an octitol from natural sources. - J. Amer. Chem. Soc., 1960, vol.82, N 13, p.3428-3434.
118. Charalampous F.C., Mueller G.C. Synthesis of erythrulose phosphate by a soluble enzyme from rat liver. - J. Biol. Chem., 1953, vol.201, N 1, p.161-173.
119. Cheldelin V.H., Wang Ch.H., King Ts.E. Saccharides, Alternate routs of metabolism. - Comp. Biochem., 1962, vol.3A, p.427-502.
120. Chodat R., Bach A. Untersuchungen uber die Rolle der Peroxyde in der Chemie der lebenden Zelle. V. Zerlegung der sogenannten Oxydasen in Oxygenasen und Peroxydasen. - Ber. chem. Ges., 1903, Bd.36, S.600-609.
121-122. Cordell G.A. Biosynthesis of sesquiterpenes. - Chem. Rev., 1976, vol.76, N 4, p. 425-260.
123. Cornforth J.W., Cornforth R.H., Popjack G., Vengoyan L. Studis on the biosynthesis of cholesterol. - J. Biol. Chem., 1966, vol.241, N 17, p.3970-3987.
124. Crick F. Split genes and RNA splicing. - Science, 1979, vol.204, N 43901, p.264-271.
125. Cummins J.T., Cheldelin V.H., King T.E. Sorbitol dehydrogenases in acetobacter suboxydans. - J. Biol. Chem., 1957, vol.226, N 1, p.301-306.
126. Cummins J.T., King T.E., Cheldelin V.H. The biological oxidation of sorbitol. - J. Biol. Chem., 1957, vol.224, N 1, p.323-329.
127. Dagley S., Chapman P.J., Gibson D.T., Wood J.M. Degradation of the benzene nucleus by bacteria. - Nature, 1964, vol.202, N 4934, p.775-778.
128. Dardenne G.A., Larsen P.O., Wiczorkowska E. Biosynthesis of p-aminophenylalanine: Part of a general scheme for the biosyntesis of chorismic acid derivatives. - Biochim. et biophys. acta, 1975, vol.381, N 2, p.416-423.
129. Dayhoff M.O., Eck R.V., Park C.M. Model of evolutionary change in proteins. - In, Atlas of protein sequence and structure/ Ed. M.O.Dayhoff. Wash., 1972, vol.5, p.89-100.
130. Deguchi T., Ichiyama A., Nishizuka Y., Hayaishi O. Studies on the biosynthesis of nicotinamide-adenine dinucleotide in the brain. - Biochim. et biophys. acta, 1968, vol.158, N 3, p.382-393.
131. Del Campillo-Campbell A., Dekker E.E., Coon M.J. Carboxylation of b-methylcrotonyl coenzyme A by a purified enzyme from chicken liver. - Biochim. et biophys. acta, 1959, vol.31, N 1, p.290-292.
132. De Ley J., Kersters K. Oxidation of aliphatic glycols by acetic acid bacteria. - Bacteriol. Revs, 1964, vol.28, N 2, p.164-180.
133. Dent C.E. A study of the behaviour of some sixty amino-acids and other ninhydrinreacting substances on phenol-collidine filter-paper chromatograms with notes as to the occurence of some of them in biological fluids. - Biochem. J., 1948, vol.43, N 2, p.169-180.
134. Dische Z. Phosphorylierung der im Adenosin enthaltenen D-Riboseund nachfolgender Zerfall des Esters unter Triosephosphatbildung im Blute. - Naturwiseenschaften, 1938, Bd.26, S.252-253.
135. O'Donovan G.A., Neuhard J. Pyrimidine metabolism in microorganisms. - Bacteriol. Revs, 1970, vol.34, N 3, p.278-343.
136. Ehrlich F., Pistschimuka P. Überfuhrung von Aminen in Alkohol durch Hefe und Schimmelpilze. - Ber. chem. Ges., 1912, Bd.45, S.1006-1019.
137. Elliot D.F., Fuller A.T., Harington C.R. Bacteriostasis in the amino-acid series. Pt 1. Derivatives of alanine. - J. Chem.Soc., 1948, p.85-89.
138. Embden G., Griesbach W.U., Laquer F. Über den Abbau von Hexosephosphorsäure und Lactocidogen durch einige Organprebsäfte. - Ztschr. physiol. Chem., 1914/1915, Bd.93, S.120-150.
139. Embden G., Oppenheimer M. Über den Abbau der Brenztraubensäure im Tierkorper. - Biochem. Ztschr., 1912, Bd.4, S.186-206.
140. Engelhardt V.A. Die Beziehungen zwischen Atmung und Pyrophospatumsatz in
Vogelerythrocyten. - Biochem. Ztschr., 1932, Bd.251, S.343-368.
141. Entner N., Doudorof M. Glucose and gluconic acid oxidation of Pseudomonas saccharophila. - J. Biol. Chem., 1952, vol.196, N 2, p.853-862.
142. Enzymes of catecholamine metabolism/Ed. J.Duncan. San Diego, Cal., Calbiochem., 1972. 1 p.
143. Evans M.C.W., Buchanan B.B., Arnon D.I. A new ferredoxindepenent carbon reduction cycle in a photosynthetic bacterium. - Proc. Nat. Acad. Sci. US, 1966, vol.55, N 4, p.928-934.
144. Ferguson J.J., Rudney H. Biosynthesis of b-hydroxy- b-methylglutaryl coenzyme A in yeast. I. Identification and purification of the hydroxymethylglutaryl coenzyme-condensing enzyme. - J. Biol. Chem., 1959, vol.234, N 5, p.1072-1075.
145. Fiske C.H., Subbarow Y. Phosphorus compounds of muscle and liver. - Science, 1929, vol.70, p.381-382.
146. Flavin M., Kono T. Threonine synthetase mechanism, Studies with isotopic oxygen. - J. Biol. Chem., 1960, vol.235, N 4, p.109-1111.
147. Flavin M., Slaughter C. Purification and properties of threonine synthetase of Neurospora. Threonine synthetase mechanism, Studies with isotopic hydrogen. - J. Biol. Chem., 1960, vol.235, N 4, p.1103-1118.
148. Fletcher W., Hopkins F.G. Lactic acid in amphibian muscle. - J. Physiol., 1907, vol.35, p.247-309.
149. Forward S.D., Gompertz D. The effects of methylmalonyl-CoA on the enzymes of fatty acid biosynthesis. - Enzymologia, 1970, vol.39, p.379-390.
150. Friedland R.A., Avery E.H. Studies on threonine and serine dehydrase. - J. Biol. Chem., 1964, vol.239, N 10, p.3357-3360.
151. Friedmann E. Zur Kenntnis des Abbaues der Karbonsauren in Tierkörper. - Biochem. Ztschr., 1913, Bd.55, S.436-442.
152. Fruton J.S. Molecules and life. Historical essays on the interplay of chemystry and biology. N.Y. etc., 1972. 579 p.
153. Fujino Y., Negishi T. Investigation of the enzymatic synthesis of sphingomyelin. - Biochim. et biophys. acta, 1968, vol.152, N 2, p.428-430.
154. Galivan J.H., Allen S.H.G. Methylmalonyl coenzyme A decarboxylase. Its role in succinate decarboxylation by Micrococcus lactilyticus. - J. Biol. Chem., 1968, vol.243, N 6, p.153-1261.
155. Gerritsen T., Vaughn J.G., Waismann H.A. The origin of homocitrulline in the urine of infant. - Arch. Biochem. and Biophys., 1963, vol.100, N 2, p.298-301.
156. Gholson R.K., Henderson L.M., Mourkides G.A. et al. The Metabolism of D,L-Tryptophan a-C14 by rat. - J. Biol. Chem., 1959, vol.234, N 1, p.96-98.
157. Giaser L., Kornfeld S. The enzymatic synthesis of thymidinelinked sugars. II. Thymidine diphisphate L-rhamnose. - J.Biol Chem., 1961, vol.236, N 6, p.1795-1799.
158. Goldberg M.L., Racker E. Formation and isolation of a glycolaldehyde-phosphoketolase intermediate. - J. Biol. Chem. 1962, vol.237, N 12, p.3841-3842.
159. Goodwin T.W. Carotenoids, structure, distribution and function. - Comp. Biochem., 1962, vol.4B, p.643-676.
160. Grahme-Smith D.G. The biosynthesis of 5-hydroxytryptamine in brain. - Biochem. J., 1967, vol..105, N 1, p.351-360.
161. Green D.E. Fatty acid exidation in soluble systems of animal tissues. - Biol. Revs, 1954, vol.29, N 3, p.330-366.
162. Guymon J.F., Ingraham J.L., Crowell E.A. Influence of aeratio upon the formation of higher alcohols by yeasts. - Amer. J. Enol. and Viticult., 1961, vol.12, N 2, p.60-66. (РЖ Биол.,1963, 3 Б228); Crowell E.A., Guymon J.F., Ingraham J.L. Techniques for studying the mechanism of higher alcohol formation by yeasts. - Amer. J. Enol. and Viticult., 1961, vol.12, N 3, p.111-116. (РЖ Хим.,1962, c.465).
163. Guymon J.F., Ingraham J.L., Crowell E.A. The formation of propyl alcohol by Saccharomyces cerevisiae. - Arch. Biochem. and Biophys., 1961, vol.95, N 1, p.163-168; The pathway of formation of n-butyl and n-amyl alcohols by a mutant strain of Saccharomyces cerevisiae. - Arch. Biochem. and Biophys., 1961, vol.95, N 1, p.169-175.
164. Hall R.L., Vennesland B., Kezdy F.J. Glyoxylate carboligase of Escherichia coli. - J. Biol. Chem., 1969, vol.244, N 15, p.3991-3998.
165. Handbook of biochemistry. Selected data for molecular biology. Clevelend, Publ. Co., 1968, p.D1-D85.
166. Harden A., Young W.J. Über die Zusammensetzung der durch Hefeprebsalt gebildeten Hexosephosphorsaure. I. - Biochem. Ztschr., 1911, Bd.32, S.173-176; Young W.J. Über die
Zusammensetzung der durch Hefeprebsalt gebildeten Hexo sephosphorsaure. II. - Biochem. Ztschr., 1911, Bd.32, S.177-188.
167. Harden A., Young W.J. The alcoholic ferment of yeast-juice. Pt. II. The coferment of yeast-juice. - Proc. Roy. Soc. London B, 19, vol.78, p.369-375.
168. Harden A., Young W.J. The alcoholic ferment of yeast-juice. Pt. III. The function of phosphate in the fermentation of glucose by yeast-juice. - Proc. Roy. Soc. London B, 1908,
vol.80, p.299-311.
169. Harper A.E., Benton D.A., Winje V.E., Elvehjem C.A. Leucine-isoleucine antagonism in the rat. - Arch. Biochem. and Biophys., 1954, vol.51, N 2, p.523-524.
170. Hartmann T. Über eine Leucindecarboxylase aus Meeresalgen. - Ber. Dt. bot. Ges., 1967, Bd.80, H.11, S.738-740.
171. Hatch M.D., Slack C.R. Photosynthesis by sugar-cane leaves. A new carboxylation and the pathway of sugar formation. - Biochem. J., 1966, vol.101, N 1, p.103-111.
172. Heath E.C., Hurwitz J., Horecker B.L., Ginsburg A. Pentose fermentation by Lactobacillus plantarium. I. The cleavage of xylulose 5-phosphate by phosphoketolase. - J. Biol. Chem., 19.., vol.231, N 2, p.1009-1029.
173. Henderson J.F., Paterson A.R.P. Nucleotide metabolism. N.Y.; L., 1973. 304 p.
174. Hers H.G. L-Aldose-reductase. - Biochim. et biophys. acta, 1960, vol.37, N 1, p.120-126.
175. Hill A.V., Hartree W. The four phase of heat/production of muscle. - J. Physiol., 1920, vol.54, p.84-128; Hartree W., Hill A.W. The recovery heat-production in muscle. - J. Physiol., 1922, vol.56, p.367-381.
176. Hirsh M.L., Cohen G.N. Amino-acid utilization in bacterial growth. 1. Peptide utilization by a leucine-requiring mutant of E.coli. - Biochem. J., 1953, N 1, p.25-30.
177. Hogeboom G.H., Schneider W.C., Pallade G.E. Cytochemical studies of Mammalian Tissues. I. Isolation of intact mitochondria from rat liver. Some biochemical properties of
mitochondria and submicroscopic particulate material. - J. Biol. Chem., 1948, vol.172, N 2, p.619-635.
178. Hollmann S., Touster O. Metabolism of pentoses, non-glycolytic pathways of metabolism of glucose. N.Y., 1964,. 220 p.
179. Horecker B.L. Transketolase and transaldolase. - Comp. Biochem., 1964, vol.15, p.48-67.
180. Horecker B.L., Gibbs M., Klenow H., Smyrniotis P.Z. The mechanism of pentose phosphate conversion to hexose monophosphate with a liver enzyme preparation. - J. Biol. Chem., 1954, vol.207, N 1, p.393-403.
181. Horecker B.L., Smirniotis P.Z., Seegmiller J.E. The enzymatic conversion of 6-phosphogluconate to ribulose-5-phosphate and ribose-5-phosphate. - J. Biol. Chem., 1951,
vol.193, N 1, p.383-396.
182. Hurwitz J. Pentose phosphate cleavage by Leuconostoc mesenteroides. - Biochim. et biophys. acta, 1958, vol.28, N 3, p.599-602.
183. Isenberg H.D., Seifter T., Berkman J.I. The interrelationships of vitamin B2, b-methylaspartate and thymine. - Biochim. et biophys. acta, 1960, vol.39, N 1, p.187-189.
184. Ishihara H., Heath E.C. The metabolism of L-fucose in porcine liver. - J. Biol. Chem., 1968, vol.243, N 6, p.1110-1115.
185. Iwanoff L. Über die Synthese der Phosphoorganischen Verbin dungen in abgetotetten Hefezellen. - Ztschr. physiol. Chem., 1906-1907, Bd.50, S.281-288.
186. Jadot J., Casimir J. Separation et caracterisation d'une hydroxyleucine a partir de Deutzia gracilis. - Biochim. et biophys. acta, 1961, vol.48, N 2, p.400-402.
187. Jennings B.C., Jugy K.J., Shooley D.F. Biosynthesis of the homosesquiterpenoid juvenile hormone JHII [Methyl (2E, 6E,10Z) - 10,11-epoxy-3,7,11-trimethyltridecadienoate] from
[53 H] homomevalonate in Manduca sexta. - J. Chem. Soc. D, 1975, N 1, p.21-22.
188. Johnson A.B., Strecker H.J. The interconversion of glutamic acid and proline. IV. The oxidation of proline by rat liver mitochondria. - J. Biol. Chem., 1962, vol.237, N 6, p.1876-1882.
189. Kaletta-Gmunter U., Wolf H.P., Leuthard F. Chromatographische Trennung von 1-Phosphofructaldolase und Diphosphofructaldolase der Leber. - Helv. chim. acta, 1957, Bd.40, S.1027-1032.
190. Karasek M.A., Greenberg D.M. Studies on the properties of threonine aldolases. - J. Biol. Chem., 1957, vol.227, N 1, p.191-205.
191. Kates M. Biosynthesis of lipids in microorganisms. - Annu. Rev. Microbiol., 1966, vol.20, p.13-42.
192. Kaziro Y., Ochoa S., Warner R.C., Chen J. Metabolism of propionic acid an animal tissues. VIII. Crystalline propionyl carboxylase. - J. Biol. Chem., 1961, vol.236, N 7, p.1917-1923.
193. Keiline D.F.R.C. Cytochrome and respiratore enzymes. - Proc. Roy. Soc. London B, 1929, vol.104, p.206-252.
194. Keiline D.F.R.C. Cytochrome and intracellular oxidase. - Proc. Roy. Soc. London B, 1930, vol.106, p.418-444.
195. Kennedy E.P., Lehninger A.L. Oxydation of fatty acids and tricarboxylic acid cycle intermediates by isolated rat liver mitochondria. - J. Biol. Chem., 1949, vol.179, N 2, p.957-972.
196. Knoop F. Der Abbau aromatischer Fettsäuren im Tierkörper. Freiburg, 1904. 325 S.
197. Knoop F. Über den physiologischen Abbau der Säuren und die Synthese einer Aminosäure im Tierkörper. - Ztschr. physiol. Chem., 1910, Bd.67, S.489-502.
198. Kornberg H.L., Krebs H.A. Synthesis of cell constituents from C2 -units by a modified tricarboxylic acid cycle. - Nature, 1957, vol.179, N 4568, p.988-991.
199. Kossel A., Dakin M.D. Über die Arginase. - Ztschr. physiol. Chem., 1904, Bd.41, S.321-331; Weitere Untersuchunden űber fermentative Harnstoffbildung. - Ztschr. physiol. Chem., 1904, Bd.42, S.181-188.
200. Kovachevich R., Wood W.A. Control of deoxyribonucleotide synthesis in vitro and in vivo. - J. Biol. Chem., 1955, vol.213, N 2, p.745-756.
201. Krampitz L.O. Catalytic functions of thiamin diphosphate. - Annu. Rev. Biochem., 1969, vol.38, p.213-240.
202. Krebs H.A., Henselect K. Untersuchungen űber die Harnstoffbildung im Tierkorper. - Ztschr. physiol. Chem., 1932, Bd.210, S.33-66.
203. Krebs H.A., Johnson W.A. Role of citric acid in intermediate metabolism in animal tissues. - Enzymologia, 1937, vol.4, p.148-156.
204. Kredich N.M., Guarino A.J. Homocitrullylamino-adenosine, a nucleotide isolated from Cordyceps militoris. - J. Biol. Chem., 1961, vol.236, N 12, p.3300-3302.
205. Larsen P.O. Aminoacids and g-glutamyl derivatives in seeds of Lunaria annu L. Pt. II. - Acta chem. scand., 1965, vol.19, N 5, p.1071-1078; Pt. III. - Acta chem. scand., 1967, vol.21, N 6, p.1592-1604.
206. Larsen P.O., Onderka D.K., Floss H.G. Biosynthesis of phenylalanine, tyrosine, 3-(3-carboxyphenyl)alanine and 3-(3-carboxy-4-hadroxyphenyl)alanine in higner plante. Examples of the transformation possibilities for chorismic acid. - Biochim. et biophys. acta, 1975, vol.381, N 2, p.397-408.
207. Larsen P.O., Wieezorkowska E. Intermediates in the metabolism of m-carboxysubstituted aromatic aminoacids in plants. Phenylpyruvic acids, mandelic acids, and phenylglyoxylic
acids. - Biochim. et biophys. acta, 1975, vol.381, N 2, p.409-415.
208. Larson R.L., Sandine W.D., Broquist H.P. Enzymatic reduction of a-aminoadipic acid, Relation to lysine biosynthesis. - J. Biol. Chem., 1963, vol.238, N 1, p.275-282.
209. Lebedev A. Über dem Mechanismus der alcoholischen Gärung. - Biochem. Ztschr., 1912, Bd.46, S.483-489.
210. Leete E. The biosynthesis of azetidine-2-carboxyllic acid. - J. Amer. Chem. Soc.,1964, vol.86, N 15, p.3162.
211. Lee Y.-P., Sowokinos J.R., Ewin M.J. Sugar phosphate phosphohydrolase, Substrate specificity, intracellular localization, and purification from Neisseria meningitidis. - J. Biol. Chem., 1967, vol. 242, N 9, p.2264-2271.
212. Lehninger A.L. Phosphorylation coupled to oxidation of dihydrodiphosphopyridine nucleotide. - J. Biol. Chem., 1951, vol.190, N 1, p.345-359.
213. Leloir L.F. Nucleoside diphosphate sugars and saccharide synthesis. - Biochem. J., 1964, vol.91, N 1, p.1-8.
214. Leloir L.F., Cardini C.F., Carbib E. Utilization of free energy for the biosynthesis of saccharides. - Comp. Biochem., 1960, vol.2, p.97-138.
215. Lazius A., Ringelmann E., Lynen F. Zur biochemischen Funktion des Biotins. IV. Die Biosynthese des Biotins. - Biochem. Ztschr., 1963, Bd.336, S.510-525.
216. Lipmann F. Acetylation of sulfanilamide by liver homogenates and extracts. - J. Biol. Chem., 1945, vol.160, N 1, p.173-190.
217. Lohmann K. Über die enzymatische Aufspaltung der Kreatinphosphorsäure, zugleich ein Beitrag zum Chemismus der Muskelkontraktion. - Biochem. Ztschr., 1934, Bd.271, S.264-277.
218. Lundsgaard E. Untersuchungen uber Muskelkontraktionen ohne Milchsäurebildung. - Biochem. Ztschr., 1930, Bd.217, S.162-177.
219. Lynen F., Ochoa S. Enzymes of fatty acid metabolism. - Biochim. et biophys. acta, 1953, vol.12, N 1/2. p.299-313.
220. Mailander T.P., Bacher A. Biosynthesis of riboflavin. Structure of the purine precursor and origin of the ribityl side chain. - J. Biol. Chem., 1976, vol.251, N 12, p.3623-3628.
221. Meduski J.W., Zamenhof S. Studies on tryptophan synthetases from various strain of Bacillus subtilis. - Biochem. J., 1969, vol.112, N 3, p.285-292.
222. Meinke W.W., Holland B.R. Threonine-serine antagonism in some lactic acid bacteria. - J. Biol. Chem., 1948, vol.173, N 12, p.535-545; Holland B.R., Meinke W.W. The serine requirement of Streptococcus faecalis R as a function of the basel medium. - J. Biol. Chem., 1949, vol.178, N 1, p.7-27.
223. Meister A. Biochemistry of the amino acids. N.Y.; L., 1965, vol.1/2.1084 p.224. Meister A., Sober H.A., Tice S.V. Enzymatic decarboxylation of aspartic acid to a-alanine. - J. Biol. Chem., 1951, vol.189, N 2, p.577-590.
225. Metabolic paths, map 2, Aromatic amino acids. Los Angeles, Calbiochem., 1964, 1 p.
226. Metabolic paths, map 2, Aromatic amino acids. Loc Angeles, Calbiochem., 1976, 1 p.
227. Meyerhof O. Die Energieumwandlungen im Muskel. I. Über die Milchsäure zur Wärmebildung und Arbeitsleistung und des Muskels in der Anaerobiose. - Arch. ges.
Physiol., 1920, Bd.182, S.233-283; II. Das Schicksal der Milehsaure in der Erholungsperiode des Muskels. - Arch. ges. Physiol., 1920, Bd.182, S.284-317; III. Kohlenhydrat und Milchsaureumsatz in Froschmuskel. - Arch. ges. Physio., 1920, Bd.185, S.11-41.
228. Meyerhof O., Keissling W. Über den Hauptweg der Milchsaurebildung in der Muskulatur. - Biochem. Ztschr., 1935, Bd.283, S.83-113.
229. Meyerhof O., Ohlmeyer P., Mohle W. Über die Koppelung zwischen Oxydoreduktion und Phosphatveresterung bei der anaeroben Kohlenhydratspaltung. - Biochem. Ztschr., 1938, Bd.297, S.90-133.
230. Michal G. Biochemical pathways. W.Germany, Boehringer Mannheim, 1974. 1 p.
231. Miller D.A., Simmonds S. Phenylalanine and tyrosine metabolism in E.coli strain k 1-12. - Science, 1957, vol.126, p.445-446.
232. Morell H., Clark M.J., Knowles P.F., Sprinson D.B. The enzymic synthesis of chorismic and prephenic acids from 3-enolpyruvylshikimic acid 5-phosphate. - J. Biol. Chem., 1967, vol.242, N 1, p.82-90.
233. Mortlook R.P., Fossitt D.D., Wood W.A. A basis for utilizatio of unnatural pentoses and pentitols by Aerobacter aerogenes. - Proc. Nat. Acad. Sci. US, 1965, vol.54, N2, p.572-579.
234. Munch-Petersen A., Barker H.A. The origin of the methyl group in mesaconate formed from glutamate by extracts of Clostridium tetanomorphum. - J. Biol. Chem., 1958, vol.230, N 2, p.649-653.
235. Nagajama H., Muramatsu M., Shimura K. Enzymatic formation of aminomalonic acid from ketomalonic acid. - Nature, 1958, vol.11, N 4606, p.417-418.
236. O'Neal R.M., Chen C.H., Reynolds C.S. et al. The neurotoxicity of L-2,4-diaminobutyric acid. - Biochem. J., 1968, vol.106, N 3, p.699-706.
237. Neidle A., Waelsch H. The origin of the imidazole ring of histidine in Escherichia coli. - J. Biol. Chem., 1959, vol.234, N 3, p.586-591.
238. Neubauer O. Üeber den Abbau der Aminosäuren im gesunden und kranken Organismus. - Dt. Arch. klin. Med., 1909, Bd.95, S.211-256.
239. Neubauer O., Fromherz K. Über den Abbau der Aminosäuren bei der Hefegarung. - Ztschr. phys. Chem., 1911, Bd.70, S.326-350.
240. Neuberg C., Hildesheimer A. Über zuckerfreie Hefegärungen I. - Biochem. Ztschr., 1911, Bd.31, S.170-176.
241. Neuberg C., Kerb J. Über zuckerfreie Hefegärungen XII. - Biochem. Ztschr., 1913, Bd.53, S.406-419.
242. Nicholson D.E. Metabolic pathways. Colnbrook, Koch-Light, 1978. 1 p.
243. Ornston L.N. The conversion of catechol and protocatechuate to b-ketoadipate by Pseudomonas putida. - J. Biol. Chem., 1966, vol.241, N 16, p.3787-3810.
244. Ornston L.N., Stanier R.Y. The conversion of catechol and protocatechuate to b-ketoadipate by Pseudomonas putida. I. Biochemistry. - J. Biol. Chem., 1966, vol.241, N 16, p.3776-3786.
245. Peters R., Wakelin R., Rivett S., Thomas L. Fluoroacetate poisoning, Comparison of synthetic fluorocitric acid with the enzymically synthesized fluorotricarboxylic acid. - Nature,
1953, vol.171, N 4364, p.1111-1112.
246. Pontremoli S., Traniello S., Luppis B., Wood W.A. Fructose diphosphatase from rabbit liver. - J. Biol. Chem., 1965, vol.240, N 9, p.3459-3463.
247. Portsmouth D., Stoolmiller A.C., Abeles R.H. Studies on the mechanism of action 2-keto-3-deoxy-L-arabonate dehydrogenase. - J. Biol. Chem., 1967, vol.242, N 11, p.2751-2759.
248. Rabin R., Reeves H.C., Wegener W.S. et al. Glyoxylate in fatty acid metabolism. - Science, 1965, vol.150, p.1548-1558.
249. Racker E. Alternate pathways of glucose and fructose metabolism. - Adv. Enzymol., 1954, vol.15, p.141-182.
250. Radhakrishnan A.N., Meister A. Conversion of hydroxyproline to pyrrol-2-carboxylic acid. - J. Biol. Chem., 1957, vol.226, p.558.
251. Rafelson M.E. The biosynthesis of leucine in Aerobacter aerogenes. - Arch. Biochem. and Biophuys., 1957, vol.72, N 2, p.376-379.
252. Reichard P. Control of deoxyribonucleotide synthesis in vitro and in vivo. - Adv. Enzyme Regul., 1972, vol.10, p.3-6.
253. Rilling H.C., Coon M.J. The enzymatic isomerisation of b-methylvinyl acetyl coenzyme A and the specificity of a bacterial b-methylcrotonyl coenzyme A carboxylase. - J. Biol. Chem., 1960, vol.235, N 11, p.3087-3092.
254. Roberts E., Frankel S. Free amino acids in normal and neoplasic tissues of mice as studied by paper chromatography. - Cancer Res., 1949, vol.9, p.645-648.
255. Rothstein M., Miller L.L. The metabolism of glutaric acid 1,5-C14. II. Conversion to a-ketoglutaric acid in the intact rat. - J. Biol. Chem., 1954, vol.211, N 2, p.859-865.
256. Rothstein M., Saffran E.M. Lysine biosynthesis in algae. - Arch. Biochem. and Biophys., 1963, vol.101, N 3, p.373-377.
257. Sandermann W. Terpenoids, Structure and distribution. - Comp.Biochem., 1962, vol.3A, p.503-630.
258. Satyanarayana T., Radhakrishnan A.N. Biosynthesis of valine and isoleucine in plants. - Biochim. et biophya. acta, 1962, vol.56, N 1, p.197-199.
259. Scher B.M., Horecker B.L. Pentose metabolism in candida. - Arch. Biochem. and Biophys., 1966, vol.116, N 1/3, p.117-128.
260. Schirch L., Gross T. Serine transhydroxymethylase identification as the threonine and allothreonine aldolases. - J. Biol Chem., 1968, vol.243, N 21, p.5651-5655.
261. Schramm M., Klybas V., Racker E. Phosphorolytic cleavage of fructose-6-phosphate by fructose-6-phosphate phosphoketolase. - J. Biol. Chem., 1958, vol.233, N 6, p.1283-1294.
262. Schwinck I., Adams E. Aromatic biosynthesis. - Biochim. et biophys. acta, 1959, vol.36, N 1, p.102-117.
263. Sephton H.H., Richtmyer N.K. The isolation of D-erythro-L- galactononulose from the avocado together with its synthesis and proof of structure through reduction to D-arabino-D-,
mannononitol and D-arabino-D-glucononitol. - Carbohyd. Res., 1966, vol.2, p.289-300.
264. Sephton H.H., Richtmyer N.K. Isolation of a second octulose and of a heptose from the avocado, D-glycero-L-galactooctulose and D-glycero-D-galactoheptose. - J. Org. Chem., 1963,
vol.28, N 6, p.1691-1694.
265. Shannon L.M., Kay E., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish roots. I. Isolation and physical properties. - J.Boil. Chem., 1966, vol.241, N 9, p.2166-2172.
266. Siddigi M.A., Rodwell V. Bacterial metabolism of mevalonic acid. Conversion to acetoacetata. - Biochem. Biophys. Res. Comuns, 1962, vol.8, N 2, p.110-113.
267. Sinex F.M., van Slyke D.D. The source and state of the hydroxylysine of collagen. - J. Biol. Chem., 1955, vol.216, N 1, p.245-250.
268. Smiley J.D., Ashwell G. Purification and properties of b-L- hydroxy acid dehydrogenase. - J. Biol. Chem., 1961, vol.236, N 2, p.357-364.
269. Srinivasan P.R., Katagi M., Sprinson D.B. The conversion of phosphoenolpyruvic acid and D-erythrose-4-phosphate to 5- dehydroquinic acid. - J. Biol. Chem., 1959, vol.234, N 4, p.71-715.
270. Srinivasan P.R., Rotschild J., Sprinson D.B. The enzymatic conversion of 3-deoxy-D-arabinoheptulosonic acid 7-phosphate to 5-dehydroquinate. - J. Biol. Chem., 1963, vol.238, N 10,
p.3176-3182.
271. Srinivasan P.R., Shideura H.T., Sprecher M. et al. The biosyntesis of shikimic acid from D-glucose. - J. Biol. Chem.,1956, vol.220, N 1, p.477-497.
272. Srinivasan P.R., Sprinson D.B. 2-keto-3-deoxy-D-araboheptonic acid 7-phosphate synthetase. - J. Biol. Chem., 1959, vol.234, N 4, p.716-722.
273. Stadie W.C. The intermediate metabolism of fatty acids. - Physiol. Revs, 1945, vol.25, N 3, p.395-441.
274. Stern J.R., Ochoa S., Lynen F. Enzymatic synthesis of citric acid. - J. Biol. Chem., 1952, vol.198, N 1, p.313-321.
275. Stetten M.R. Some aspects of the metabolism of hydroxyproline studied with the aid of isotopic nitrogen. - J. Biol. Chem., 1949, vol.181, N 1, p.31-37.
276. Strassman M., Locke L.A., Thomas A.J., Wenhouse S. A study of leucine biosynthesis utilis. - Science, 1955, vol.121, p.303-304.
277. Strassman M., Wenhouse S. Biosynthetic pathways. III. The biosynthesis of lysine by Torulopis utilis. - J. Amer. Chem. Soc., 1953, vol.75, N 7, p.1680-1684.
278. Strecker H.J. The interconvension of glutamic acid and proline. III. A pirroline-5-carboxylic acid dehydrogenase. - J. Biol. Chem., 1960, vol.235, N 11, p.3218-3223.
279. Stumpf P.K. Metabolism of fatty acids. - Annu. Rev. Biochem., 1969, vol.38, p.159-212.
280. Sumner J.B. The isolation and cristallization of the urease.- J. Biol. Chem., 1926, vol.69, N 2, p.435-441.
281. Swick R.W., Wood H.G. The role of transcarboxylation in propionic acid fermentation. - Proc. Nat. Acad. Sci. US, 1960, vol.46, N 1, p.28-40.
282. Szent-Gyorgyi A. Studies on biological oxydation and some of its catalysts. Budapest; Leipzig, 1937. 98 p.
283. Taniuchi H., Hatanaka M., Kuno S. et al. Enzymatic formation of catechol from antranilic acid. - J. Biol. Chem., 1964, vol.239, N 7, p.2204-2211.
284. Thompson J.F., Morris C.J., Hunt G.E. The identification of L-a-amino-5-D-hydroxyvaleric acid and a-homoserine in Jack bean seeds. - J. Biol. Chem., 1964, vol.239, N 4, p.1122-1125.
285. Thunberg T. Zur Kenntnis des intermediären Stoffwechsels und der dabei wirksamen Enzyme. - Scand. Arch. Physiol., 1920, Bd.40, S.1-91.
286. Touster O. Aldonic and uronic acids. - Comp. Biochem., 1969, vol.17, p.219-236.
287. Truffa-Bachi P., Guiso N., Coheng M. et al. Evolution of biosnthetic pathways, Immunological approach. - Proc. Nat. Acad. Sci. US, 1975, vol.72, N 4, p.1268-1271.
288. Tustanoff E.R., Stern J.R. Enzymic carboxylation of crotonyl-CoA and the metabolism of glutaric acid. - Biochem. and Biophys Res. Communs, 1960, vol.3, N 1, p.81-86.
289. Virtanen A.I., Alfthan M. New a-ketoacids in green plants, a-ketopimelic acid, g-hydroxy-a-ketopimelic acid, and hydroxypyruvic acid in Asplenium septentrionale, a-ketoadipic acid in Germinating pea seeds. - Acat chem. scand., 1954, vol.8, p.1720-1723.
290. Vogels G.D., van der Drift C. Degradation of purines and pyrimidines by microorganisms. - Bacteriol. Revs, 1976, vol.40, p.403-468.
291. Wakil S.J. A malonic acid derivative as an intermediate in fatty acid synthesis. - J. Amer. Chem. Soc., 1958, vol.80, N 23, p.6465.
292. Wang D.T.O., Ajl S.J. Isocitritase in Escherichia coli. An alternative cyclic pathway of acetic acid oxidation. - Nature, 1955, vol.176, N 4490, p.970-971.
293. Warburg O., Christian W. Über Aktivierung der Robisonichen Hexose-Mono-Phosphorsäure in roten Blutzellen und die Gevinnung aktivierender Fermentlosungen. - Biochem. Ztschr., 1931, Bd.242, S.206-227.
294. Warburg O., Christian W. Abbau von Robisonester durch Triphospho-Pyridin Nucleotid.Biochem. Ztschr., 1937, Bd.292, S.287-295.
295. Warburg O., Christian W., Griese A. Wasserstoffűbertragendes C0-Ferment, seine Zusammensetzung und Wirkungsweise. - Biochem. Ztschr., 1935, Bd.282, S.157-205.
296. Warburg O. Über die katalitichen Wirkungen der lebendigen Substanz. B., 1928, 528 S.
297. Wegener W.S. Reeves H.C., Rabin R., Ajl S.J. Alternate pathways of metabolism of short-chain fatty acids. - Bacteriol Revs, 1968, vol.32, N 1, p.1-26.
298. Weissbach H., King W., Sjoerdsma A. Udenfriend S. Formation of indole-3-acetic acid and tryptamine in animals. - J. Biol. Chem., 1959, vol.234, N 1, p.81-86.
299. Whiting G.C., Coggins R.A. The oxidation of D-Quinate and related acids by Acetomonas oxidans. - Biochem. J., 1967, vol.102, N 1, p.283-293.
300. Wieland H. Ueber den Mechanismus der Oxydationsvorgänge. - Ergeb. Physiol., 1922, Bd.20, S.477-518.
301. Williams J.F., Blackmore P.F., Clark M.G. New reaction sequences for the non-oxidative pentose phosphate pathways. - Biochem. J., 1978, vol.176, N 1, p.257-282.
302. Wolkow M., Baumann E. Die chemische Natur der eigenthűmlichen Substant des Alkaptonharus. - Ztschr. physiol. Chem., 1891, Bd.15, S.228-285.
303. Wong D.T.O., Ajl S.J. Conversion of acetate and glyoxylate to malate. - J. Amer. Chem. Soc., 1956, vol.78, N 13, p.3230-3231.
304. Woolley D.W. 3-methylaspartic acid as a potent antimetabolite of aspartic acid in pyrimidine biosynthesis. - J. Biol. Chem., 1960, vol.235, N 11, p.3238-3241.
305. Woolley D.WE., Kochelik I.H. Biosynthesis of thymine from 3-methylaspartic acid. - Fed. Proc., 1961, vol.20, p.359.
306. Wu K.Y., Davis G., Fletcher P., Ornston L.N. Homologous aminoacid sequences in enzymes mediating sequential metabolic reactions. - J. Biol. Chem., 1978, vol.253, N 14, p.4920-4923.
307. Yielke C.L., Suelter C.H. Purine, purine nucleoside and purine nucleotide aminohydrolases. - In, The enzymes. 3rd ed. N.Y.; L., 1971, vol.4, p.47-78.
