Механизм действия ферментов

Около 50% белков являются ферментами и могут ускорять ту или иную реакцию. Ускорение достигается за счет улучшения кинетических характеристик реакции.

Рассмотрим, за счет чего, в принципе, может осуществляться этот эффект.

1. Способы ускорения реакций.

Обратимся, для определенности к двусубстратной реакции вида: (1) и ее энергетической диаграмме (рис.1.2.1). На диаграмме: 1. и -соответственно, общая средняя энергия субстратов (АВ и С) и продуктов (А, ВС); 2. их разница - , энер­гия реакции; 3. – энергетический барьер, или энергия то­го возбужденного состояния субстратов, в котором они и мо­гут вступать в реакцию; 4. разница между средней энергией и энергетическим барьером - энергия активации прямой или обратной реакции, если

Рис.1.2.1. Энергетическая диаграмма реакции вида

речь идёт о средней энергии, соответственно, субстратов или продуктов:

Обе эти величины всегда положительны. Из диаграммы ясна также связь между энергией активации прямой и обратной реакций:

Для скорости прямого превращения справедливы формулы:

(1) (2)

где формула (2) – уравнение Эйринга, Отсюда ясно, что скорость реакции определяется лишь следующими параметрами (не считая температуры) – концентрациями участников () и энергией активации реакции ().

Это означает, что катализатор любой природы (в т.ч. и фермент) имеет всего три принципиальные возможности ускорить реакцию:

I. увеличить эффективную концентрацию участников. Увеличение эффективной концентрации достигается за счет того, что фермент имеет центры связывания для обоих субстратов, так что при связывании с ними молекулы субстратов во-первых, сильно сближаются, а во-вторых, правильно ориентируются друг относительно друга.