Активирование и ингибирование ферментов

Активирующее влияние на скорость ферментативных реакций оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы. Например, соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока; желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы и др. особенно часто активаторами выступают ионы двухвалентных и реже одновалентных металлов. Известны ферменты, активность которых активируется ионами нескольких металлов (фермент енолаза активируется ионами магния, марганца и калия). Роль металлов в молекулярном механизме активирования ферментов многогранна. В ряде случаев ионы металлов выполняют функции простетических групп, или способствуют присоединению субстрата к активному центру и образованию фермент – субстратного комплекса. Иногда металл соединяется с субстратом, образуя истинный субстрат, на который действует фермент. Например, имеются экспериментальные доказательства прямого участия металлов в формировании и стабилизации активного центра и всей трехмерной структуры молекулы фермента.

Ингибиторы ферментовделят на два больших класса: обратимые и необратимые ингибиторы. Если ингибитор вызывает стойкие изменения пространственной третичной структуры молекулы фермента или модификацию функциональных групп фермента, то такой тип ингибирования называют необратимым. Чаще, однако, имеет место обратимое ингибирование, предлагающее количественное изучение на основе уравнения Михаэлиса – Ментен. Обратимое ингибирование, в свою очередь, подразделяют на конкурентное и неконкурентное в зависимости от того, удается преодолеть торможение ферментативной реакции путем увеличения концентрации субстрата.

Конкурентное ингибирование может быть вызвано веществами, имеющими структуру сходную со структурой субстрата. Такое ингибирование основано на связывании ингибитора с активным центром фермента. Классическим примером подобного ингибирования является торможение сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой.

2.Специфичность ферментов.

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (групповой) и абсолютной специфичностью. Групповой специфичностью обладают ферменты, участвующие в процессах пищеварения, что имеет определенный биологический смысл. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то, что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, амилаза, липазы и некоторые внутриклеточные ферменты (гексокиназы).

Абсолютной специфичностью действия называют способность ферментов катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая аргинин, уреаза катализирует распад мочевины и др.

Лабораторная работа