Миоглобин находится в саркоплазме в непосредственной близости к митохондриям и выполняет роль переносчика кислорода от гемоглобина к дыхательным ферментам, и резервуара для кислорода. Известно, что миоглобин обладает большим, чем гемоглобин сродством к кислороду и поэтому его много в мышцах ныряющих и диких животных, У человека из общего запаса кислорода (2450 мл) в виде оксимиоглобина запасено 14%. Тренировка мышц приводит к увеличению содержания миоглобина и улучшению их кислородного обеспечения.
Миоглобин является специфичным белком мышц и поэтому его появление в сыворотке крови указывает на повреждение мышечной ткани. Его определение в сыворотке крови является одним из самых ранних и точных методов выявления инфаркта миокарда, т. к. миоглобин при этом заболевании появляется в больших количествах в крови уже в первые два часа развития инфаркта.
Гемоглобин. Молекула Нb состоит из простого белка типа гистонов - глобина и четырех гемов. Глобин состоит из 4-х мономеров, двух α -цепей (по 141 остатку аминокислот в каждой из α-цепей и двух β-цепей (по 146 остатков аминокислот в каждой). Пространственные структуры миоглобина и гемоглобина поразительно сходны, хотя первичная структура α и β-цепей гемоглобина и цепь миоглобина имеет много различий. Молекулярная масса гемоглобина 70000 Д.
|
|
Видовая специфичность гемоглобинов обусловлена аминокислотным составом глобина. Так, глобин взрослого человека, не содержит изолейцина, а в глобине животных он присутствует. Гемы гемоглобинов всех животных имеют одинаковое строение. Составные части гемоглобина взаимно влияют друг на друга. Глобин превращает малорастворимый, химически инертный гем в высоко растворимый и активный, способный связывать кислород. Гемы же придают глобину устойчивость.
Порфин с заместителями у β-углеродов получил название порфирина. Отдельные порфирины отличаются друг от друга характером заместителей. Гем имеет следующие заместители: у С1, С3, С5, С8 - метильные группы, у С2, С4 - винильные радикалы, у С6, С7 - остатки пропионовой кислоты. Порфирин с перечисленными заместителями получил название протопорфирина, который соединяясь с двухвалентным ионом железа (Fе2+), образует гем. Железо присоединяется к атомам азота I и 3 колец нековалентными (координационными) связями, к атомам азота II и IV колец ковалентными связями Гем соединяется с полипептидной цепью двумя координационными связями иона железа, а полипептидная цепь за счет атомов азота имидазольных колец проксимальных гистидинов. Одна из этих связей существует постоянно, другая разрывается в момент присоединения к гемоглобину молекулы кислорода.
|
|
7. Дыхательные ферменты, понятие о строении, представители, значение.
Дыхательные ферменты бывают флавопротеиды, содержащие витамин В2, и гемсодержащие - цитохромы, каталазы, пероксидазы. Они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, необходимы для обеспечения энергией различных процессы.
8.Фосфопротеиды, общая характеристика, свойства, представители.
Фосфопротеиды - это сложные белки, состоящие из простого белка и простетической группы - фосфорной кислоты. Фосфорные кислоты сложноэфирной связью присоединяются к оксиаминокислотам, таким как серин, треонин, тирозин, образуя моно-, ди- и трифосфорные эфиры. Фосфопротеиды, в основном, полноценные белки, кислые. Имеют большое значение как источники незаменимых аминокислот и фосфорной кислоты. Поэтому фосфопротеиды необходимы для роста (для построения скелета, белков нового организма), они используются для синтеза фосфолипидов, а последние, в свою очередь, необходимы для построения клеточных и субклеточных мембран. Фосфопротеиды являются источниками фосфорной кислоты для реакций фосфорилирования и дефосфорилирования, а эти реакции лежат в основе активирования или ингибирования ферментов. Служат источником фосфорной кислоты для построения АМФ и других нуклеозидмонофосфатов, из которых образуются ди- и трифосфорные производные - источники энергии. Фосфопротеиды используются для синтеза нуклеиновых кислот.
Представители: казеиноген (содержат примерно 1% фосфора) молока, фосвитин и вителлин желтка яиц, ихтуллин икры рыб. В остальных представителях фосфопротеидов содержание фосфора достигает 10%. Все эти белки не свертываются при кипячении, не растворимы в воде, полноценные.
9.Металлопротеиды, строение, представители, значение.
Металлопротеиды - сложные белки, в составе которых имеются металлы, которые присоединяются непосредственно к аминокислотам, что и отличает их от хромопротеидов, в которых металл включен в органическое вещество, в частности, в гем. Связь между аминокислотой и металлом бывает прочная и рыхлая в зависимости от роли, которую выполняют эти белки. Различают железосодержащие, медьсодержащие, цинксодержащие и другие металлопротеиды. Они в основном выполняют транспортную и депонирующую роль. Входят в состав некоторых ферментов, витаминов.
Представители: к железосодержащим белкам относят трансферрин, ферритин, гемосидерин. Трансферрин содержит 0,13% 3+-валентного железа, выполняет транспортную роль. В составе ферритина 20% железа, это депонируемая форма железа, сохраняется в печени и селезенке. Гемосидерин кроме железа содержит в своей молекуле нуклеотиды, углеводы. Роль неизвестна. Депонируется в клетках соединительной ткани.
Медьсодержащие ферменты - это церулоплазмин, который образуется в печени и служит как транспортная и депонируемая форма. Кроме того, этот белок является ферментом ферроксидазой. Есть Сu-фермент, который участвует в процессах кератинизации.
Цинксодержащие белки – это карбангидраза, участвующая в переносе СО2; карбоксипептидаза. Последний относится к гидролазам, участвует в переваривании полипептидов.
10. Липопротеиды - структурные, транспортные, строение
Липопротеиды – это липид-белковые комплексы, в составе содержатся различные виды липидов. По функции делятся на структурные, которые находятся в мембранах и сывороточные (транспортные). Транспортные ЛП делятся на три вида: липопротеиды очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и липопротеиды высокой плотности (ЛПВП). Образуются они в печени и, как видно из названия, переносят нерастворимые липиды.
Упражнения и ситуационнве задачи для самоконтроля
|
|
1. Написать фрагмент молекулы:
а) гиалуроновой кислоты;
б) хондроитин серной кислоты;
в) гепарина, его применение в медицине.
2. Написать гем: а) гемоглобина; б)миоглобина
3.В чем сходство и отличие в строении НЬ и Mgb?
4.У больного склонность к тромбообразованию. Какой представитель гликозамингликанов можно использовать для лечения и профилактики тромбозов?
Занятие: «НУКЛЕОПРОТЕИДЫ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ, ДНК, РНК, ВИДЫ, СТРОЕНИЕ, СТРУКТУРЫ, ЗНАЧЕНИЕ».
Вопросы и ответы для самоподготовки:
1. Нуклеопротеиды, общий план строения, роль.
Нуклеопротеиды - белки, обладающие слабокислыми свойствами, обусловленными большим содержанием в молекулах остатков фосфорной кислоты. Нуклеопротеиды растворимы в воде и растворах щелочей. Молекулярная масса нуклеопротеидов достигает миллионов или даже миллиардов дальтон. Молекула нуклеопротеидов состоит
из простых белков и простетической группы, называемой нуклеиновой кислотой. Нуклеопротеиды играют в живых организмах важную роль: они принимают непосредственное участие в синтезе всех белков клеток и тканей, обуславливают специфичность их строения и свойств, передают наследственные свойства при размножении организмов и делении клеток.
В зависимости от того, какая нуклеиновая кислота входит в состав нуклеопротеида, различают дезоксирибонуклеопротеид (ДНП) и рибонуклеопротеид (РНП).
Белковый компонент нуклеопротеидов неоднороден и состоит из большого числа молекул простого белка типа кислых альбуминов и глобулинов у всех живых организмов и белков типа гистонов у высших животных или протаминов у рыб и морских животных. Гистоны имеют важное значение в защите ДНК, в поддержании структуры хромосом, в регуляции экспрессии генов (в частности, они являются фактором репрессии транскрипции ДНК). Негистоновые белки, входящие в состав, как правило, обладают свойствами ферментов.