Аминокислоты

В растениях и животных встречается свыше 170 различных аминокислот. В белках из них присутствует только 26. Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты сами. Животные должны получать часть аминокислот – так называемые незаменимые аминокислоты (восемь аминокислот, в частности, валин, лизин, метионин, триптофан) – с пищей в готовом виде; синтезировать их из других органических соединений могут только растения и бактерии.

Общая формула аминокислот

Общая формула аминокислот представлена на рисунке. Все они содержат карбоксильную группу –COOH и аминогруппу –NH₂. В аминокислоте глицине роль R-группы играет атом водорода, в аланине – –CH₃. Все аминокислоты могут существовать в двух конфигурациях: L-форме и D-форме. В природе встречается только L-форма.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, обычно растворимые в воде. Благодаря пептидным связям аминокислоты объединяются друг с другом, образуя полипептиды (белки). Дисульфидными связями полипептиды могут соединяться как между собой, так и различными участками одной и той же цепи.

Белки

Как уже отмечалось выше, благодаря пептидным связям аминокислоты образуют белки. Часть белков образует комплексы с молекулами, содержащими серу, фосфор, железо, цинк и медь. Молекулярная масса белковых цепей колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (в вирусе табачной мозаики – около 40 000 000 молекул); в их состав входят сотни (иногда – сотни тысяч) аминокислотных остатков.

Потенциально многообразие белков очень велико – каждому белку соответствует своя особая последовательность аминокислот, контролируемая генетически. На долю белков приходится около половины сухой массы клетки.

В состав молока входит белок казеин

Классификация белков крайне затруднена их многообразием и сложностью молекул. К простым белкам, состоящим только из аминокислот, относят альбумины (яичный альбумин и сывороточный альбумин крови), глобулины (антитела в крови, фибрин), гистоны, склеропротеины (кератин волос, кожи и перьев, коллаген сухожилий, эластин связок). К сложным белкам, включающим небелковый материал, относят фосфопротеины (казеин молока, вителлин яичного желтка), гликопротеины (плазма крови, муцин), нуклеопротеины (хромосомы и рибосомы), хромопротеины (гемоглобин, фитохром, цитохром), липопротеины, флавопротеины, металлопротеины.

По структуре белки делятся на фибриллярные (третичная структура почти не выражена, нерастворимы, представляют собой длинные полипептидные цепи), глобулярные (третичная структура хорошо выражена, растворимы) и промежуточные (фибриллярные, но растворимые). Первые входят в состав соединительных тканей, вторые играют роль ферментов, гормонов, антител.

Функционально белки могут быть структурными (компоненты соединительных тканей, слизистых секретов), транспортными (перенос крови, липидов), защитными (антитела, тромбообразование), сократительными (в мышечных тканях), запасными (молоко, белок), ферментами, гормонами, токсинами (змеиный яд).

Каждому белку свойственна особая геометрическая структура. При описании пространственной структуры обычно описывают четыре разных уровня организации.

Под первичной структурой белка обычно понимают последовательность аминокислот. Первичная структура инсулина была открыта Ф. Сэнгером в 1944–54 годах; в настоящее время известна первичная структура нескольких сотен белков. Последовательность аминокислот определяет биологическую функцию белка, и замена одной единственной аминокислоты может резко изменить эту функцию.

Обычно белковая молекула имеет форму спирали. Это так называемая вторичная структура, стабилизируемая водородными связями, возникающими между CO- и NH-группами. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка. Существуют и другие формы вторичной структуры, например, тройная спираль коллагена и складчатый слой фибрина.

Дисульфидные, ионные и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие заставляют большинство белковых цепей сворачиваться в компактную глобулу. Это так называемая третичная структура белка. Наконец, многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей – способ их упаковки называется четвертичной структурой.

Структура белка

Ряд причин (нагревание, воздействие каких-либо излучений, сильные кислоты и щелочи, тяжёлые металлы, органические растворители) могут вызвать денатурацию белка. Молекула временно или постоянно теряет свою третичную структуру и «сворачивается» или выпадает в осадок. Использование спирта в качестве дезинфецирующего средства связано именно с тем, что он вызывает денатурацию белка любых бактерий.