Биокатализ

В организме все химические процессы проходят с участием биологических катализаторов – ферментов. В основе каталитического действия лежит принцип взаимодействия катализатора и субстрата. Отличия биологических катализаторов от неорганических определяются структурой и свойствами биологических катализаторов.

В 50-х гг. XVIII в. Луи Пастер пришел к выводу, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется ферментами, однако он считал, что эти ферменты неотделимы от структуры дрожжевых клеток. В 1897 г. Эдварду Бухнеру удалось экстрагировать из дрожжевых клеток ферменты, способные катализировать спиртовое брожение, и таким образом доказать, что ферменты могут функционировать независимо от клеточной структуры. Это открытие вдохновило биохимиков на новые поиски, направленные на выделение разнообразных ферментов и изучение их каталитических свойств. В 1926 г. впервые был получен очищенный фермент в кристаллическом виде. Это была уреаза, которую выделил Джеймс Самнер, обнаруживший, что кристаллы уреазы целиком состоят из белка. Поэтому он высказал предположение, что все ферменты представляют собой белки.

В 30-е гг. Джон Нортроп и его сотрудники получили в кристаллическом виде пепсин и трипсин и установили, что эти ферменты тоже представляют собой белки. С этого момента точка зрения о белковой природе ферментов получила всеобщее признание. Вслед за этим наступил период активного изучения ферментов. К настоящему времени известно около 2 тыс. различных ферментов, каждый из которых катализирует какую-то одну определенную химическую реакцию.

Отличия ферментов от неорганических катализаторов:

1. сила действия. Ферменты – самые эффективные из известных катализаторов; фермент может преобразовать огромное количество субстрата за короткий промежуток времени;

2. специфичность действия ферментов. Практически каждая реакция превращения субстрата в продукт осуществляется специальным ферментом;

3. действие большинства ферментов регулируется, т.е. ферменты способны переходить от состояния с низкой активностью к состоянию с высокой активностью, и наоборот. В совокупности эти механизмы регуляции представляют собой сложную систему, посредством которой организм контролирует все свои функции;

4. активность ферментов очень чувствительна к действию различных факторов среды, рН и t ^о. Каждый фермент имеет opt pH среды. Кислотность среды влияет на заряды в молекуле фермента и, тем самым, на его способность к связыванию субстрата. При повышении t ^о до 50^о С активность ферментов увеличивается, а затем происходит денатурация белка. Иона Ca++, Mg++, Mn++ - активаторы, или ингибиторы активности ферментов.

5. особенность ферментативных реакций – явление насыщения фермента субстратом.