2015-02-24
12292
Белки представляют собой азотосодержащие высокополимерные высокомолекулярные соединения коллоидной природы, обладающие большой лабильностью. В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко, кровь), полужидком (яичный белок) и твердом (волосы, шерсть, кожа).
От углеводов, жиров белки отличаются тем, что их молекуле кроме О, С, Н всегда содержится N, часто S, реже P, Fe, Cu, I, Mn, Ca и др. элементы. В молекуле белка содержится С - 50,6-54,5 %, О2 - 21,5-23,5 %, N-15,0-17,6 %, Н - 6,5-7,3 %, S- 0,5-2,5 %. Содержание азота в белке являются наиболее характерным и в большинстве случаев составляет в среднем 16 %. Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1000 000 и выше.
Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. Такая связь образуется за счет выделения молекулы воды от аминогруппы одной аминокислоты и карбонильной группы другой аминокислоты.
Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.
|
|
|
Первичная структура - это состав и последовательность соединения аминокислот в молекуле белка. Первичная структура строго специфична для каждого белка.
Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму изогнутой спирали или образуют складки. Чаще всего распространена альфа-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичную структуру. Вторичная структура образуется за счет замыкания водородных связей между пептидными группами.
Третичная структура характеризует пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков в полипептидной цепочке. В поддержании третичной структуры белков принимают участие различные типы связей: ковалентные, ионные или солевые, водородные и гидрофобное взаимодействие. Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной. Только после приобретения белком нативной третичной структуры он приобретает свою специфическую функциональную активность.
Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, связанных нековалентно и функционирующих как единое целое Такие комплексы называют четвертичной структурой белка. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей (водородные, ионные) способны диссоциировать на исходные частицы с третичной структурой.
Белки, состоящие из остатков аминокислот, содержат определенное количество аминных и карбоксильных групп, поэтому подобно аминокислотам они также являются амфотерными электролитами, т. е. могут диссоциировать в воде как кислоты, и как основания. В щелочной среде белок будет диссоциировать как кислота, а в кислой - как щелочь.
|
|
|
При определенном значении рН раствора в белке диссоциирует одинаковое число карбоксильных и аминогрупп, так что число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым. Это состояние белка называется изоэлектрическим, а значение рН раствора, при котором оно достигается - изоэлектрической точкой (ИЭТ ). Поскольку в ИЭТ молекула белка не несет суммарного заряда и между соседними молекулами отсутствует электростатическое отталкивание, белки легко осаждаются из растворов при рН, равном их ИЭТ. ИЭТ белка различна для разных белков
Под действием крепких кислот или щелочей, а также под влиянием ферментов белки подвергаются гидролизу и распадаются на более простые соединения, образуя смесь а -аминокислот. В качестве промежуточных продуктов гидролиза белка последовательно, в небольших количествах появляются полипептиды.
Классификация белков основана на их физико-химических и химических особенностях. Белковые вещества подразделяются на простые белки, или протеины, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, и сложные белки - протеиды, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы (глюкоза, фосфорная кислота и др.), называемой простатической.
Протеины, к которым относятся важнейшие белковые вещества продуктов, подразделяются в зависимости от характера растворимости в различных растворителях на следующие группы:
1. Альбумины растворимы в воде, при кипячении свертываются, а при действии на их растворов сернокислого аммония высаливаются (осаждаются). Содержат много серы - до 2,25 %. Альбуминов много в яичном белке - овальбумин, молоке - лактоальбумин, гречихе, бобовых, крови.
2. Глобулины нерастворимы в чистой воде, но растворимы в 5-15 % растворах нейтральных солей (NaCl, K2SO4), при более высокой концентрации солей они высаливаются. Они находятся в молоке - лактоглобулин, крови - фибриноген, мясе - миозиноген, яйцах – яичный глобулин, горохе, бобовых, сое, злаках.
3. Проламины незначительно растворяются в воде, но хорошо растворяются в 60-80 % спирте, Проламины встречаются только в семенах растений, в пшенице и ржи - глиадин, кукурузе - зеин, в ячмене, овсе.
4. Глютелины - белки растительного происхождения, содержатся в злаковых и зеленых частях растений. Нерастворимы в воде, нейтральных солях, спирте, растворимы в слабых (0,2 %) растворах щелочей. Типичными представителями являются глютенин - в пшенице и ржи, глютелин - в кукурузе.
5. Протамины и гистоны - растворимы в воде, имеют щелочную реакцию, не содержат серы. Протамины отличаются небольшим молекулярным весом. Протаминов много в икре и молоках рыбы, гистоны содержатся в продуктах животного происхождения, в белках мяса (глобин).
6. Протеноиды- нерастворимы в воде, слабых кислотах и щелочах, не гидролизуются пищеварительными ферментами. Встречаются только в тканях животных. К ним относятся коллаген - белок соединительной ткани, кожи, хрящей, эластин - белок сухожилий и соединительной ткани, оссеин - белок костной ткани, кератин - белок волос, шерсти. Протеноиды растворяются только при энергичной обработке кислотами и щелочами.
Сложные белки протеиды в зависимости от химической природы небелковой группы подразделяются на следующие виды:
1. Фосфопротеиды- белки в которых аминокислоты соединены с фосфорной кислотой. К ним относятся вителлин яичного желтка, казеин творога, казеиноген молока.
2. Гликопротеиды- белки состоящие из аминокислот и сахаров или их производных. Основные представители - муцины и мукоиды находятся в слизистых выделениях животных, хрящах, костях, в составе пищеварительных соков.
|
|
|
3. Липопротеиды- соединение белка с жирами и липоидами (фосфоглицериды, холестерин). Липопротеиды широко распространены в природе, растворимы в воде и не растворимы в эфире, бензоле, хлороформе, находятся в яичном желтке, плазме животных клеток, нервной ткани.
4. Хромопротеиды- белки, которые включают окрашенные простетические группы, содержащие медь, железо, магний. Это гемоглобин крови (Fе), миоглобин мышц (Fе), хлорофилл (Мg).
5. Нуклепротеиды- соединения белков с нуклеиновыми кислотами, входят в состав любой клетки, выполняют функцию передачи наследственных свойств. структуре и функциям нуклеиновые кислоты подразделяются на РНК и ДНК
