HS – коэнзим А (HS – КоА)

тиоламин	—	пантотеновая кислота	—	аденозиндифосфат
		(B3)

У ОКФ роль активного центра выполняет часть белковой молекулы. Это уникальное сочетание определенных аминокислот. Активный центр возникает в тот момент, когда белок-фермент приобретает определенную специфическую 3-ю структуру. Чаще в активный центр входят аминокислоты: сер, гис, асп, глу, арг, цис, тир, три. Они располагаются в разных точках полипептидной цепи и оказываются поблизости (в одной области) при складывании цепи.

Кроме активного центра у ферментов различают ещё 2 центра: субстратный и аллостерический.

Субстратный центр – участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата. Здесь аминокислоты: лиз, глу, цис.

Аллостерический центр – участок молекулы фермента, при присоединении к которому низкомолекулярного вещества изменяется 3-я структура. А, следовательно – каталитическая активность фермента.

2-й вопрос.

Ферменты – биокатализаторы, по ряду признаков отличаются от неорганических катализаторов, хотя они, как и неорганические катализаторы, не вызывают новых реакций, а лишь ускоряют существующие.

1. Интенсивность действия. Ферменты в отличие от неорганических катализаторов работают очень интенсивно.

Пример: а) кислотный гидролиз белка идет при t ^о 100^оС за несколько часов;

б) ферментативный гидролиз белка идет при t ^о 40^о за несколько минут;

а) кислотный гидролиз крахмала проходит при t^о 100^о за несколько часов;

б) ферментативный гидролиз крахмала проходит при t^о 40^о за несколько секунд.

2. Ферменты обладают специфичностью действия. Каждый фермент ускоряет одну реакцию или реакции одного типа.

Пример: каталаза – только распад Н₂О₂; амилаза – гидролиз крахмала; дегидрогеназа – реакции окисления, т.е. отделения Н₂.

3. Ферменты работают в мягких условиях (низкая температура, нормальное давление, невысокое значение pH-среды). В этом правиле есть и исключения. Каталаза работает при температуре от 0°С до 10°С, а миокиназа – до 100°С. Пепсин работает при pH среды от 1,5 до 2, а аргиназа – до 9,9.

Зависимость активности ферментов от pH среды

Зависимость активности ферментов от температуры

4. На активность ферментов влияют активаторы и ингибиторы. Например, NaCl активирует фермент амилазу:

NaCl		амилаза	гидролизует	крахмал
ингибитор
HCl		пепсин	гидролизует	белок
желчь		липаза	гидролизует	жир

5. Все процессы ферментативного катализатора представляют собой серию превращений, многоступенчатый процесс. Жесткая запрограммированность этапов действия – вот что отличает биокатализаторы от неорганических катализаторов.

3-й вопрос.

Ферменты, переваривающие белок пищи, – протеолитические: пепсин, трипсин, химотрипсин. Они вырабатываются в неактивной форме – проферменты (зимогены). Затем при определенных условиях превращаются в активные. Поэтому вырабатывающие их ткани не подвергаются самоперевариванию.

Н+ (НCl)

Пепсиноген пепсин + полипептид

М = 42 000 (в полости М = 35 000 М = 7 000

(в стенке желудка) желудка) (он блокировал акт.центр)

энтерокиназа

трипсиноген трипсин + гексапептид

(в поджелудочной (в тонком изменение (вал, 4асп, лиз)

железе) кишечнике) 3-й стр-ры

трипсин

химотрипсиноген химотрипсин

(в тонком кишечнике)

			NH2		COOH

Эти ферменты обладают специфичностью действия (выборочный, селективный характер действия). Они ускоряют гидролиз пептидных связей в молекуле белка между определенными аминокислотами:

Пепсин трипсин химотрипсин

-фен – лей - - арг – лиз - - фен – тир – три –

У растений фермент папаин гидролизует связи, образованные аминокислотами: арг, лиз, фен.

4-й вопрос.

Из известных более 2500 ферментов каждый имеет свое название.

1. Тривиальная номенклатура. Имена ферментам давали по случайным признакам. Например, «пепсин» – «разжижаю», «трипсин» – «перевариваю».

2. Рациональная номенклатура. Названия ферментам стали давать по названию субстрата действия данного фермента с добавлением окончанием «-аза». Например, сахароза (субстрат) – сахараза (фермент), лактоза – лактаза, крахмал – амилаза.

3. Систематическая номенклатура. Название ферменту давали по типу катализируемой реакции.

а) Д егидрогеназа – фермент, отделяющий водород, то есть происходит окисление.

		COOH		COOH
		|		|
		CH2		CH
		|		||
		CH2		CH
		|		|
		COOH		COOH
	янтарная кислота (сукцин)	фумаровая кислота (фумарат)

б) Декарбоксилаза – фермент, отделяющий карбоксильную группу.

									O
	CH3	—	C	—	COOH				||
			||				CH3	—	C
			O						|
									H
	ПВК (пируват)		альдегид уксусной кислоты

4. Научная номенклатура. Она была принята в 1961 году на пятом Международном биохимическом конгрессе. То есть в названии фермента указывается субстрат, акцептор и тип катализируемой реакции. Например, α-аланин-α-кетоглутарат-аминотрансфераза:

					COOH					COOH
					|					|
	COOH				αC = O		COOH			CH — NH2
	|				|	аминотрансфераза	|			|
	αCH	—	NH2	+	CH2		C	O	+	CH2
	|				|		|			|
	βCH3				CH2		CH3			CH2
					|					|
					COOH					COOH
	α-аланин			α-кетоглутарат		ПВК			глутаминовая к-та

На этом же конгрессе была принята классификация ферментов, согласно которой все ферменты делят на шесть классов. Составлен общий список известных ферментов. Каждому ферменту в этом списке дан индивидуальный номер (шифр). Примеры: уреаза – 3.5.1.5; лактатдегидрогеназа – 1.1.1.27.