Два основных класса ингибиторов ферментов представлены конкурентными и неконкурентными ингибиторами. Их различают на основании способности ослаблять (конкурентные ингибиторы) или не ослаблять (неконкурентные ингибиторы) свое ингибирующее действие при повышении концентрации субстрата. В действительности многие ингибиторы не проявляют тех свойств, которые характеризуют истинно конкурентное или чисто неконкурентное ингибирование. Другой принцип классификации ингибиторов основан на установлении мест их связывания в молекуле фермента. Одни из них взаимодействуют с ферментом в субстратном (каталитическом) центре, а другие - на значительном расстоянии от активного центра (например, в сайте аллостерической регуляции).