Обратимое неконкурентное ингибирование

Как следует из самого термина, в этом слу­чае конкуренция между S и I за сайт связывания отсутствует. При этом ингибитор обычно ничем не напоминает S и, как мо­жно предполагать, связывается с участком фермента, отличным от активного центра. Обратимые неконкурентные ингибиторы снижают максимальную скорость реакции при данном количестве фермента, но, как правило, не влияют на величину K _m. Поскольку I и S связы­ваются с разными центрами, возможно образование как комплекса [EI], так и комплекса [EIS]. Комплекс [EIS] также распадается с образова­нием продукта, однако с меньшей скоростью, чем при распаде комплекса [ES]; поэтому в присутствии таких ингибиторов реакция замедляется, но не останавливается. Ниже указаны возможные варианты образования комплексов [ES], [EI], [EIS] и пути их распада:

На рис. 6.5 представлена зависимость 1/V_о от 1/[S] в присутствии и в отсутствие ингибитора (предпола­гается, что связывание I не приводит к существен­ным изменениям в структуре активного центра).

Рис. 6.5 Графическое изображение обратимого неконкурентного ингибирования в координатах Лайнуивера–Берка.