Классификация

Лекция №11

ТЕМА «Свойства ферментов. Классификация. Механизм ферментативного катализа».

ПЛАН ИЗЛОЖЕНИЯ:

I. Физико-химическая характеристика ферментов.

II. Классификация ферментов.

III. Свойства ферментов.

IV. Механизм действия ферментов.

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, биокатализаторы, т. е. ускорители химических реакций.

Энзимы функционируют внутри клеток, в которых синтезируются. Исключение – ферменты органов пищеварения и отдельные энзимы плазмы крови.

Ферменты – вещества белковой природы, поэтому им присущи все физико-химические свойства белков:

1. высокая молекулярная масса,

2. гидролиз протеолитическими ферментами, при гидролизе расщепляются до аминокислот,

3. образуют коллоидные растворы,

4. не проходят через полупроницаемые мембраны,

5. обладают антигенными свойствами,

6. чувствительны к воздействию высоких температур, кислот, щелочей,

7. имеют свой оптимум pH.

КЛАССИФИКАЦИЯ.

В зависимости от химического строения выделяют:

I. Простые ферменты состоят только из аминокислот.

Это рибонуклеаза, амилаза, пепсин.

II. Сложные ферменты. Состоят из белка (апофермента) и простетической группы (кофермента). Их большинство. Это трансаминазы, лактатдегидрогеназа, пируватдегидрогеназа, кетолаза и др. Небелковые компоненты в составе таких ферментов называют коферментами, а сам белок – апоферментом. Кофермент с апоферментом образуют холофермент. Такие ферменты катализируют определенные типы реакций (дегидрирование, декарбоксилирование и т.д.). В одном типе реакций принимает участие один кофермент или строго ограниченное их количество. По коферменту можно узнать, какой тип реакций катализирует фермент. Белковая часть фермента ответственна за субстратную специфичность. Кофермент во время реакций изменяется, легко отделяется от белка.

Если небелковая часть прочно связана с апоферментом ковалентной связи, она называется простетической группой.

В качестве простетической группы (кофермента) в молекуле энзима могут быть витамины, нуклеотиды, углеводы, металлы, остатки фосфорной кислоты.

В зависимости от типа катализируемой реакции выделяют 6 основных классов ферментов.

1.Оксиредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции. ЛДГ, каталаза, глутаматдегидрогеназа и др.

2.Трансферазы – катализируют реакции межмолекулярного переноса химических групп.

Это аспартатаминотрансфераза (АсАТ), аланинаминотрансфераза (АлАТ), креатинкиназа (КК).

3. Гидролазы – вызывают гидролитическое расщепление внутримолекулярных связей.

Это амилаза, липаза, холинэстераза (ХЭ), щелочная фосфатаза (ЩФ), кислая фосфатаза (КФ), лейцинаминопептидаза (ЛАП), пепсин, трипсин.

4. Лиазы – катализируют отрыв и присоединение химических групп по месту локализации двойных связей.

Это фруктозо-1- фосфат-альдолаза (Ф-1-Ф-А), альдолаза.

5. Изомеразы – обеспечивают ферментативные процессы изомеризации.

Это глюкозофосфатизомераза, триозофосфатизомераза.

6. Лигазы (синтетазы) – ускоряют реакции синтеза.

Это ацетилкоэнзимсинтетаза, пируваткарбоксилаза.

Ферменты плазмы делят: I. Универсально распространённые (АлАТ, АсАТ, ЛДГ ).

II. Органоспецифические (КК, ФМФ-А).

В печени содержатся в основном АлАТ, АсАТ, ЛДГ, ЛАП, ЩФ.

В сердечной мышце КК, ЛДГ, АсАТ.

В почках ЛДГ, ЩФ, ЛАП, АсАТ.

В поджелудочной железе содержатся L-амилаза, липаза, ЛДГ.

В костной ткани ЩФ.

В предстательной железе КФ.

Успехи биохимии, физики, молекулярной биологии, связанные с разработкой высокочувствительных методов разделения белков, позволили установить существование в организме множественных форм ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию. Для этих ферментов, различающихся только своими физико-химическими свойствами, предложено название изоферменты.

Изоферменты – это ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по АК-составу, порядку связывания АК, электрофоретической подвижности, локализации в клетке и органе.

Примером может служить ЛДГ – фермент, который обратимо катализирует окисление молочной кислоты в пировиноградную. Представлена в организме 5 изоферментами:(HHHH- ЛДГ-1, HHHM- ЛДГ-2, HHMM-ЛДГ-3, HMMM-ЛДГ-4, MMMM- ЛДГ-5) Различные ткани человека имеют свои характерные изоферментные спектры. В сердечной мышце и почках наиболее высокой активностью обладают изоферменты ЛДГ -1 и ЛДГ- 2. В печени и скелетной мускулатуре максимальны ЛДГ -5. В селезёнке, поджелудочной железе, щитовидной железе, надпочечниках – ЛДГ-3.