Функциональные центры фермента

Активный центр – это фрагмент энзима, который взаимодействует с субстратом (S) для образования энзим-субстратного комплекса (ES). Формируется активный центр при взаимодействии кофермента с апоферментом. В нём условно различают так называемый связывающий участок, или контактную площадку, которая обеспечивает взаимодействие с субстратом и формирование ES-комплекса и каталитический участок, где непосредственно происходит химический контакт с субстратом. Количество активных центров в олигомерных биокатализаторах может быть равно числу субъединиц.

Помимо данного функционального локуса в молекуле энзима может присутствовать также аллостерический центр (от греч. allos – другой, иной и steros – пространственный, структурный) - это участок апофермента, находящийся удалённо от активного центра, который взаимодействует с низкомолекулярными веществами (эффекторами, или модификаторами), регулируя активность фермента. Иногда подобных доменов может быть несколько. Присоединение эффектора к аллостерическому центру изменяет третичную и часто также четвертичную структуры молекулы и соответственно конфигурацию активного центра, вызывая снижение или повышение энзиматической активности.

Механизм действия ферментов

E + S → ES → ES^* → EР → E + Р

Выделяют 4 стадии каталитической реакции: