Ферменты желудка

Слизистая оболочка желудка имеет толщину от 1,5 до 2,5 мм, она покрыта слоем специальных железистых клеток, которые выделяют слизеподобный секрет. В более глубоких слоях слизистой оболочки расположены железы, состоящие из главных и обкладочных клеток. Эти железы вырабатывают желудочный сок, содержащий ферменты и соляную кислоту.

В слизистой желудка образуются биологически активные вещества (гормон гастрин, олигопептиды), действующие воздуждающе на нейроны продолговатого мозга, что усиливает активность желудочных желез.

Пепсин. Пепсин (греч.pepsis – пищеварение) – протеиназа, входящая в состав желудочного сока вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка. Молекула пепсина представляет одну полипептидную цепь, содержащую 327 аминокислотных остатков. Пепсин получают в виде белковых кристаллов. Молекулярная масса пепсина – 34644. Кристаллический пепсин обладает высокой каталитической активностью, 1 г пепсина за 2 часа створаживает 100000 л молока, или растворяет 50000 г сваренного яичного белка. Активатором пепсина являются ионы водорода (HCl) и пепсин. Профермент пепсина – пепсиноген

Пепсиноген Н⁺, пепсин Пепсин

Пепсин гидролизует не только белки, но и полипептидазы, олигопептидазы, дипептидазы (в основном субстрат – белок). Пепсин гидролизует пептидные связи, образованные аминными группами ароматических аминокислот. Оптимум рН для пепсина – 1,5-2,5.

Для определения активности пепсина используется метод Пятницкого – экспресс-метод. В основе метода лежит способность пепсина створаживать белок молока – казеиноген. Створаживание молочно-ацетатной смеси пепсином при рН = 4,9 и температуре 25⁰С происходит пропорционально его способности переваривать белок. За единицу активности пепсина принимают количество пепсина (мг), которое при рН = 4,9-5 и температуре 25⁰С створаживает 5 см³ молочно-ацетатной смеси (данная единица соответствует 0,010 мг кристаллического пепсина. Желудочный сок в норме содержит в 1 см³ 40-60 единиц пепсина, то есть в 1 см³ желудочного сока должно быть 0,4-0,6 мг пепсина.

Гастриксин. Гастриксин является гидролазой, протеиназой. Гастриксин (греч.gastros – желудок) – фермент, входящий в состав желудочного сока. Вырабатывается слизистой желудка. Оптимум рН = 3,5-4. Профермент – гасриксиноген. Активатором гастриксина являются ионы Н⁺ (HCl). Субстрат – белки, продукты гидролиза – полипептиды.

Парапепсин. Парапепсин – фермент, входящий в состав желудочного сока. Вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка. Активируется ионами Н⁺ (HCl). Субстратом для парапепсина является - белок гемоглобин, продуктами гидролиза – полипептиды. Парапепсин относится к гидролазам.

Желатиназа. Желатиназа – гидролаза, присутствующая в желудочном соке. Гидролизует полипептид желатин.

Химозин. Химозин (греч.chymos – сок) – протеиназа, вырабатываемая слизистой желудка. Другие названия фермента – реннин, сычужный фермент, лабфермент. Характерен для детского организма. Активатором являются ионы Н⁺, зимогеном – химозиноген, субстратом – белки молока. Получают из сычуга. В сычуге (четвертом отделе желудка) теленка содержится сычужный фермент, створаживающий молоко. Сычуг применяют в качестве створаживающего средства при изготовлении сыров. Сычужный фермент превращает белок молока казеиноген в сгусток казеината кальция. Очищенный сычужный фермент получают в виде кристаллов, он обладает высокой каталитической активностью: одна часть фермента при рН = 6,2 и температуре 37⁰С свертывает 4550000 частей молока.

Ферменты кишечника

Кишечный сок – пищеварительный сок, выделяемый либеркюновыми железами слизистой оболочки кишечника. За сутки выделяется 2 л кишечного сока.

Кишечный сок – бесцветная мутноватая жидкость, имеет рН > 7. В состав сока входят следующие протеолитические ферменты: карбоксипептидаза, аминопептидаза, дипептидаза.

Кишечный сок содержит энтероксидазу, которая является активатором всех протеолитических ферментов панкреатического сока. Активация трипсина происходит в двенадцатиперстной кишке. Активированный трипсин в свою очередь является активатором всех протеолитических ферментов в полости двенадцатиперстной кишки.

Панкреатический (поджелудочный) сок – пищеварительный сок поджелудочной железы, поступающий по протокам в кишечник. За сутки вырабатывается 0,8 л панкреатического сока, который поступает в двенадцатиперстную кишку.

Секреция поджелудочного сока начинается через 2-3 минуты после приема пищи и продолжается 6-14 часов. Длительное поджелудочное сокоотделение происходит при приеме жирной пищи. Панкреатический сок является бесцветной прозрачной жидкостью, имеет рН = 7,8-8,7. Протеолитическими ферментами панкреатического сока являются трипсин, химотрипсин.

Трипсин. Трипсин (греч.thrypsis – разжижение) – протеиназа, которая входит в состав панкреатического сока, выделяемого поджелудочной железой. Панкреатический сок поступает по протокам в тонкий кишечник. Молекулярная масса трипсина 24000. Изоэлектрическая точка соответствует рН = 10, оптимум рН = 8-9 (физиологический диапазон рН тонкого кишечника – 7,8-8,2).

Трипсин гидролизует преимущественно пептидные связи, в которых участвует карбоксильная группа лизина или аргинина. Зимогеном трипсина является трипсиноген. В 1899 г. Шеповальников, сотрудник лаборатории академика И.П.Павлова установил, что в пищеварительном соке трипсин присутствует в виде профермента трипсиногена. Активаторами являются трипсин и энтерокиназа. В процессе активации из одной молекулы трипсина отщепляется одна молекула гексапептида.

Химотрипсин. Химотрипсин (греч.chymos – сок thrypsis – разжижение) – пищеварительный протеолитический фермент. Химотрипсин входит в состав панкреатического сока, который вырабатывается поджелудочной железой и по протокам поступает в тонкий кишечник. Проферментом химотрипсина является химотрипсиноген, активатором – энтерокиназа и трипсин. Химотрипсин относится к классу гидролаз, является протеиназой. Оптимум рН = 7,8-8,2. Субстрат – полипептиды, продукты гидролиза – олигопептиды. Химотрипсин расщепляет пептидные связи между ароматическими аминокислотами, а также те связи, которые не были гидролизованы трипсином. Для активного центра химотрипсина характерно наличие остатков таких аминокислот, как серин, гистидин, аспаргиновая кислота.

Карбоксипептидаза. Карбоксипептидаза (карбоксиполипептидаза) – пищеварительная гидролаза, вырабатывается поджелудочной железой, входит в состав панкреатического сока. Субстратом для карбоксидазы являются олигопептиды, содержащие С-концевые аминокислоты. С-концевыми аминокислотами называются концевые аминокислоты, содержащие свободную группу –СООН. Карбоксипептидазы отщепляют С-концевые аминокислоты.

Схема действия:

COOH

|

Х – СО – NH – C – H

|

R

Карбоксипептидазы имеют шифр 3.4.12. Карбопептидаза А (3.4.12.2) является металлоферментом. Молекулярная масса ее – 35000, содержится в кишечнике, получена в виде кристаллов, содержит 1 моль Zn²⁺ на 1 моль белка, используется для определения белка.

Аминопептидаза. Аминопептидаза – пищеварительный гидролитический фермент, вырабатываемый слизистой кишечника, входит в состав кишечного сока. Катализирует отщепление N-концевых аминокислот. N-концевые аминокислоты – аминокислоты, находящиеся на конце полипептидной цепи и содержащие свободную аминогруппу.

Аминопептидазы имеют шифр 3.4.11. Первая цифра шифра обозначает класс гидролаз, вторая – подкласс пептидгидролаз, третья – группу аминопептидаз.

Схема действия:

R R^¢

| |

H₂N – CH – C NH – CH – C …

||

O

В природе широко распространена лейцинаминопептидаза (3.4.11.1). Данный фермент содержит Zn, гидролизует соединения лейцина, пептиды, амиды, содержащие N-концевые аминокислоты.