Белки. Биологическая роль

Белки — высокомолекулярные макромолекулы, состоящие из биогенных α, L-аминокислот, связанных в линейную последовательность пептидными (амидными) связями.

Простейший белок — полипептид, содержащий в своей структуре не

менее 70 аминокислотных остатков.

Белки — важнейшие компоненты клетки, на их долю приходится не менее 50% сухого веса. Они осуществляют реализацию генетической

информации, построение структур клетки и организма, протекание метаболических процессов, иммунную защиту организма.

Разница между пептидами и белками не только количественная, но и качественная. После биосинтеза полипептидной цепи белков на рибосомах и последующего ее схождения в гидрофильную среду цитозоля формируются самопроизвольно более высокие уровни ее организации — вторичная, третичная, а для ряда белков — четвертичная структура.

1. Первичная структура определяется как линейная последовательность биогенных аминокислот, связанных пептидными связями. Она генетически детерминирована для каждого конкретного белка в последовательности нуклеотидов информационной РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации белковых молекул. Зная первичную структуру можно последовательно получить белок синтетически (впервые был синтезирован инсулин, впоследствии многие другие белки, так широкое распространение получили синтетические полипептиды для лечения СПИДА, многих других заболеваний).

2. Вторичная структура белка — локальная конформация полипептидной цепи, возникающая в результате вращения отдельных ее участков, приводящая к скручиванию, складыванию или изгибу этого участка цепи. Вторичная структура может быть представлена α-спиралью, β-структурой (структура складчатого листа).

3. Третичная структура — конформация (расположение в пространстве) всей полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием элементоввторичной структуры как близлежащих, так и отдаленных аминокислотных остатков. В ее формировании и стабилизации принимают участие все виды взаимодействий: гидрофобное, вандервальсово, электростатическое (ионное), дисульфидные ковалентные связи. Наиболее значимыми являются гидрофобное взаимодействие и дисульфидные связи.

4. Четвертичная структура белка — способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящий к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера).

Каждая отдельная полипептидная цепь в структуре мультимера называется протомером. Протомеры стерически комплементарны и связывают структуру нековалентными связями. Так, например, молекула белка, входящего в состав крови (гемоглобина) состоит из нескольких симметрично построенных частиц, обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой.

Гемоглобин — белок эритроцитов, относящийся к группе гемопротеинов и участвующий в транспорте газов в организме. В качестве простетической группы содержит гем (железопротопорфин). Представляет собой гетерогенный тетрамер, состоящий из двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей, соединенных солевыми мостиками. Каждая цепь,

Пищевую ценность того или иного белка определяют содержанием

незаменимых аминокислот. Это такие аминокислоты, которые не

синтезируются в организме: валин,   лейцин, изолейцин,

треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин. При их отсутствии в пищевом рационе прекращается синтез белков, в которые они входят. Остальные аминокислоты относятся к заменимым. Считают также, что гистидин и аргинин — частично заменимыеаминокислоты.

Пищевая ценность белкавысока, если белок содержитвсе незаменимые аминокислоты в необходимых для человека пропорциях. Такому требованию отвечают белки животных. Растительные белки частосодержат недостаточное количество незаменимых аминокислот.